[日本語] English
万見
- EMDB-14198: Refined, unsharpened map of human telomerase-DNA-TPP1 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14198
タイトルRefined, unsharpened map of human telomerase-DNA-TPP1 complex
マップデータRefined, unsharpened map of human telomerase-TPP1-DNA
試料
  • 複合体: Complex of telomeric DNA-bound human telomerase with TPP1
    • タンパク質・ペプチド: Telomerase reverse transcriptase
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
    • タンパク質・ペプチド: TPP1
    • RNA: human telomerase RNA
    • DNA: Telomeric DNA
キーワードReverse transcriptase / ribonucleoprotein / telomerase / telomere / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of hair cycle / template-free RNA nucleotidyltransferase / positive regulation of transdifferentiation / TERT-RMRP complex / DNA strand elongation / RNA-directed RNA polymerase complex / telomerase catalytic core complex / positive regulation of protein localization to nucleolus / siRNA transcription / telomerase activity ...positive regulation of hair cycle / template-free RNA nucleotidyltransferase / positive regulation of transdifferentiation / TERT-RMRP complex / DNA strand elongation / RNA-directed RNA polymerase complex / telomerase catalytic core complex / positive regulation of protein localization to nucleolus / siRNA transcription / telomerase activity / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA damage repair and senescence / : / RNA-templated DNA biosynthetic process / establishment of protein localization to telomere / shelterin complex / telomere capping / nuclear telomere cap complex / siRNA processing / telomerase RNA binding / telomerase holoenzyme complex / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / DNA biosynthetic process / telomeric DNA binding / RNA-templated transcription / positive regulation of stem cell proliferation / mitochondrial nucleoid / : / negative regulation of cellular senescence / positive regulation of Wnt signaling pathway / telomere maintenance via telomerase / Telomere Extension By Telomerase / replicative senescence / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / response to cadmium ion / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / telomere maintenance / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / mitochondrion organization / positive regulation of D-glucose import / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / regulation of protein stability / PML body / transcription coactivator binding / positive regulation of miRNA transcription / RNA-directed DNA polymerase / positive regulation of angiogenesis / structural constituent of chromatin / RNA-directed DNA polymerase activity / nucleosome / positive regulation of protein binding / protein-folding chaperone binding / cellular response to hypoxia / negative regulation of neuron apoptotic process / tRNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / nuclear speck / protein heterodimerization activity / negative regulation of gene expression / RNA-dependent RNA polymerase activity / nucleolus / protein homodimerization activity / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Shelterin complex subunit TPP1/Est3 / Shelterin complex subunit, TPP1/ACD / Adrenocortical dysplasia protein / : / Telomerase reverse transcriptase, C-terminal extension / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Telomerase reverse transcriptase / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA-binding domain / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Histone H2B signature. ...Shelterin complex subunit TPP1/Est3 / Shelterin complex subunit, TPP1/ACD / Adrenocortical dysplasia protein / : / Telomerase reverse transcriptase, C-terminal extension / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Telomerase reverse transcriptase / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA-binding domain / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Histone-fold / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Adrenocortical dysplasia homolog (Mouse), isoform CRA_a / Histone H2A / Histone H2B / Telomerase reverse transcriptase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Sekne Z / Ghanim GE / van Roon AMM / Nguyen THD
資金援助 英国, 米国, 2件
OrganizationGrant number国
UK Research and Innovation (UKRI)MC_UP_1201/19 英国
Jane Coffin Childs Postdoctoral Fellowship 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2022
タイトル: Structural basis of human telomerase recruitment by TPP1-POT1.
著者: Zala Sekne / George E Ghanim / Anne-Marie M van Roon / Thi Hoang Duong Nguyen /
要旨: Telomerase maintains genome stability by extending the 3' telomeric repeats at eukaryotic chromosome ends, thereby counterbalancing progressive loss caused by incomplete genome replication. In ...Telomerase maintains genome stability by extending the 3' telomeric repeats at eukaryotic chromosome ends, thereby counterbalancing progressive loss caused by incomplete genome replication. In mammals, telomerase recruitment to telomeres is mediated by TPP1, which assembles as a heterodimer with POT1. We report structures of DNA-bound telomerase in complex with TPP1 and with TPP1-POT1 at 3.2- and 3.9-angstrom resolution, respectively. Our structures define interactions between telomerase and TPP1-POT1 that are crucial for telomerase recruitment to telomeres. The presence of TPP1-POT1 stabilizes the DNA, revealing an unexpected path by which DNA exits the telomerase active site and a DNA anchor site on telomerase that is important for telomerase processivity. Our findings rationalize extensive prior genetic and biochemical findings and provide a framework for future mechanistic work on telomerase regulation.
履歴
登録2022年1月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年3月2日-
マップ公開2022年3月2日-
更新2023年12月13日-
現状2023年12月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_14198.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14198.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Refined, unsharpened map of human telomerase-TPP1-DNA
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.09 Å/pix.
x 280 pix.
= 305.2 Å		1.09 Å/pix.
x 280 pix.
= 305.2 Å		1.09 Å/pix.
x 280 pix.
= 305.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.09 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01 / ムービー #1: 0.01
最小 - 最大-0.030424645 - 0.066774726
平均 (標準偏差)0.00014518636 (±0.0020784985)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 305.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.091.091.09
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z305.200305.200305.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ640640640
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-0.0300.0670.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Complex of telomeric DNA-bound human telomerase with TPP1

全体名称: Complex of telomeric DNA-bound human telomerase with TPP1
要素
  • 複合体: Complex of telomeric DNA-bound human telomerase with TPP1
    • タンパク質・ペプチド: Telomerase reverse transcriptase
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
    • タンパク質・ペプチド: TPP1
    • RNA: human telomerase RNA
    • DNA: Telomeric DNA

-
超分子 #1: Complex of telomeric DNA-bound human telomerase with TPP1

超分子名称: Complex of telomeric DNA-bound human telomerase with TPP1
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Telomerase reverse transcriptase

分子名称: Telomerase reverse transcriptase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MPRAPRCRAV RSLLRSHYRE VLPLATFVRR LGPQGWRLVQ RGDP AAFRA LVAQCLVCVP WDARPPPAAP SFRQVSCLKE LVARVLQRLC ERGAKNVLAF GFA LLDGAR GGPPEAFTTS VRSYLPNTVT DALRGSGAWG LLLRRVGDDV LVHLLARCAL FV LVAPSCA ...文字列:
MPRAPRCRAV RSLLRSHYRE VLPLATFVRR LGPQGWRLVQ RGDP AAFRA LVAQCLVCVP WDARPPPAAP SFRQVSCLKE LVARVLQRLC ERGAKNVLAF GFA LLDGAR GGPPEAFTTS VRSYLPNTVT DALRGSGAWG LLLRRVGDDV LVHLLARCAL FV LVAPSCA YQVCGPPLYQ LGAATQARPP PHASGPRRRL GCERAWNHSV REAGVPLGLP A PGARRRGG SASRSLPLPK RPRRGAAPEP ERTPVGQGSW AHPGRTRGPS DRGFCVVSPA RPAEEATSL EGALSGTRHS HPSVGRQHHA GPPSTSRPPR PWDTPCPPVY AETKHFLYS SGDKEQLRPS FLLSSLRPSL TGARRLVETI FLGSRPWMPG TPRRLPRLPQ RYWQMRPL F LELLGNHAQC PYGVLLKTHC PLRAAVTPAA GVCAREKPQG SVAAPEEEDT DPRRLVQ LL RQHSSPWQVY GFVRACLRRL VPPGLWGSRH NERRFLRNTK KFISLGKHAK LSLQEL TWK MSVRDCAWLR RSPGVGCVPA AEHRLREEIL AKFLHWLMSV YVVELLRSFF YVTET TFQK NRLFFYRKSV WSKLQSIGIR QHLKRVQLRE LSEAEVRQHR EARPALLTSR LRFI PKPDG LRPIVNMDYV VGARTFRREK RAERLTSRVK ALFSVLNYER ARRPGLLGAS VLG LDDIHR AWRTFVLRVR AQDPPPELYF VKVDVTGAYD TIPQDRLTEV IASIIKPQNT YC VRRYAVV QKAAHGHVRK AFKSHVSTLT DLQPYMRQFV AHLQETSPLR DAVVIEQSSS L NEASSGLF DVFLRFMCHH AVRIRGKSYV QCQGIPQGSI LSTLLCSLCY GDMENKLFAG IRRDGLLLR LVDDFLLVTP HLTHAKTFLR TLVRGVPEYG CVVNLRKTVV NFPVEDEAL GGTAFVQMPA HGLFPWCGLL LDTRTLEVQS DYSSYARTSI RASLTFNRGF KAGRNMRR K LFGVLRLKCH SLFLDLQVNS LQTVCTNIYK ILLLQAYRFH ACVLQLPFHQ QVWKNPT FF LRVISDTASL CYSILKAKNA GMSLGAKGAA GPLPSEAVQW LCHQAFLLKL TRHRVT YVP LLGSLRTAQT QLSRKLPGTT LTALEAAANP ALPSDFKTIL D

-
分子 #2: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Kidney / 組織: Kidney
配列文字列:
MSGRGKQGGK ARAKAKTRSS RAGLQFPVGR VRRLLRKGNY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGN AARDNKKTRI IPRHLQLAIR NDEELNKLLG KVTIAQGGVL PNIQAVLLPK K TESHHKAK GK

-
分子 #3: Histone H2B

分子名称: Histone H2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Kidney / 組織: Kidney
配列文字列:
MPDPAKSAPA PKKGSKKAVT KVQKKDGKKR KRSRKESYSV YVYKVLKQVH PDTGISSKAM GIMNSFVND IFERIAGEAS RLAHYNKRST ITSREIQTAV RLLLPGELAK HAVSEGTKAV T KYTSSNPR NLSPTKPGGS EDRQPPPSQL SAIPPFCLVL RAGIAGQV

-
分子 #4: TPP1

分子名称: TPP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera (蝶・蛾)
配列文字列: MAGSGRLVLR PWIRELILGS ETPSSPRAGQ LLEVLQDAEA AVAGPSHAPD TSDVGATLLV SDGTHSVRC LVTREALDTS DWEEKEFGFR GTEGRLLLLQ DCGVHVQVAE GGAPAEFYLQ V DRFSLLPT EQPRLRVPGC NQDLDVQKKL YDCLEEHLSE STSSNAGLSL ...文字列:
MAGSGRLVLR PWIRELILGS ETPSSPRAGQ LLEVLQDAEA AVAGPSHAPD TSDVGATLLV SDGTHSVRC LVTREALDTS DWEEKEFGFR GTEGRLLLLQ DCGVHVQVAE GGAPAEFYLQ V DRFSLLPT EQPRLRVPGC NQDLDVQKKL YDCLEEHLSE STSSNAGLSL SQLLDEMRED QE HQGALVC LAESCLTLEG PCTAPPVTHW AASRCKATGE AVYTVPSSML CISENDQLIL SSL GPCQRT QGPELPPPDP ALQDLSLTLI ASPPSSPSSS GTPALPGHMS SEESGTSISL LPAL SLAAP DPGQRSSSQP SPAICSAPAT LTPRSPHASR TPSSPLQSCT PSLSPRSHVP SPHQA LVTR PQKPSLEFKE FVGLPCKNRP PFPRTGATRG AQEPCSVWEP PKRHRDGSAF QYEYEP PCT SLCARVQAVR LPPQLMAWAL HFLMDAQPGS EPTPM

-
分子 #5: human telomerase RNA

分子名称: human telomerase RNA / タイプ: rna / ID: 5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GGGUUGCGGA GGGUGGGCCU GGGAGGGGUG GUGGCCAUUU UUUGUCUAAC CCUAACUGAG AAGGGCGUAG GCGCCGUGC UUUUGCUCCC CGCGCGCUGU UUUUCUCGCU GACUUUCAGC GGGCGGAAAA GCCUCGGCCU G CCGCCUUC CACCGUUCAU UCUAGAGCAA ...文字列:
GGGUUGCGGA GGGUGGGCCU GGGAGGGGUG GUGGCCAUUU UUUGUCUAAC CCUAACUGAG AAGGGCGUAG GCGCCGUGC UUUUGCUCCC CGCGCGCUGU UUUUCUCGCU GACUUUCAGC GGGCGGAAAA GCCUCGGCCU G CCGCCUUC CACCGUUCAU UCUAGAGCAA ACAAAAAAUG UCAGCUGCUG GCCCGUUCGC CCCUCCCGGG GA CCUGCGG CGGGUCGCCU GCCCAGCCCC CGAACCCCGC CUGGAGGCCG CGGUCGGCCC GGGGCUUCUC CGG AGGCAC CCACUGCCAC CGCGAAGAGU UGGGCUCUGU CAGCCGCGGG UCUCUCGGGG GCGAGGGCGA GGUU CAGGC CUUUCAGGCC GCAGGAAGAG GAACGGAGCG AGUCCCCGCG CGCGGCGCGA UUCCCUGAGC UGUGG GACG UGCACCCAGG ACUCGGCUCA CACAUGC

-
分子 #6: Telomeric DNA

分子名称: Telomeric DNA / タイプ: dna / ID: 6 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
TTAGGGTTAG GGTTAGGGTT AGGGTTAGGG

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
150.0 mMNaClsodium chloride
10.0 %C3H8O3glycerol
2.0 mMMgCl2magnesium chloride
0.05 %IGEPAL CA630
1.0 %C12H22O11trehalose
1.0 mMC4H10O2S2DTT
グリッドモデル: C-flat / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 5 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 15 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 50775 / 平均露光時間: 3.0 sec. / 平均電子線量: 48.0 e/Å2
詳細: Images were collected in movie-mode and fractionated into 48 movie frames
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率（補正後）: 45872 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 18744992
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

12174

最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 144043
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4)

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7bg9


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: AB INITIO MODEL

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る