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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-13613 | |||||||||
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タイトル | S. cerevisiae Atm1 in MSP1D1 nanodiscs in nucleotide-free state | |||||||||
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![]() | ABC transporter / TRANSPORT PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() iron-sulfur cluster transmembrane transport / Mitochondrial ABC transporters / iron-sulfur cluster export from the mitochondrion / mitochondrial transmembrane transport / トランスロカーゼ / iron-sulfur cluster assembly / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / ABC-type transporter activity / transmembrane transport / intracellular iron ion homeostasis ...iron-sulfur cluster transmembrane transport / Mitochondrial ABC transporters / iron-sulfur cluster export from the mitochondrion / mitochondrial transmembrane transport / トランスロカーゼ / iron-sulfur cluster assembly / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / ABC-type transporter activity / transmembrane transport / intracellular iron ion homeostasis / mitochondrial inner membrane / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | |||||||||
![]() | Ellinghaus TL / Kuehlbrandt W | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Conformational changes in the yeast mitochondrial ABC transporter Atm1 during the transport cycle. 著者: Thomas L Ellinghaus / Thomas Marcellino / Vasundara Srinivasan / Roland Lill / Werner Kühlbrandt / ![]() 要旨: The mitochondrial inner membrane ABC transporter Atm1 exports an unknown substrate to the cytosol for iron-sulfur protein biogenesis, cellular iron regulation, and tRNA thio-modification. Mutations ...The mitochondrial inner membrane ABC transporter Atm1 exports an unknown substrate to the cytosol for iron-sulfur protein biogenesis, cellular iron regulation, and tRNA thio-modification. Mutations in the human relative ABCB7 cause the iron storage disease XLSA/A. We determined 3D structures of two complementary states of Atm1 in lipid nanodiscs by electron cryo-microscopy at 2.9- to 3.4-Å resolution. The inward-open structure resembled the known crystal structure of nucleotide-free apo-Atm1 closely. The occluded conformation with bound AMP-PNP-Mg showed a tight association of the two nucleotide-binding domains, a rearrangement of the C-terminal helices, and closure of the putative substrate-binding cavity in the homodimeric transporter. We identified a hydrophobic patch on the C-terminal helices of yeast Atm1, which is unique among type IV ABC transporters of known structure. Truncation mutants of yeast Atm1 suggest that the C-terminal helices stabilize the dimer, yet are not necessary for closure of the nucleotide-binding domains. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 117.8 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 10.8 KB 10.8 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 11.8 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 240 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.837 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Atm1 homodimer in MSP1D1 nanodiscs
全体 | 名称: Atm1 homodimer in MSP1D1 nanodiscs |
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要素 |
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-超分子 #1: Atm1 homodimer in MSP1D1 nanodiscs
超分子 | 名称: Atm1 homodimer in MSP1D1 nanodiscs / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 137 KDa |
-分子 #1: Iron-sulfur clusters transporter ATM1, mitochondrial
分子 | 名称: Iron-sulfur clusters transporter ATM1, mitochondrial タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: トランスロカーゼ |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c |
分子量 | 理論値: 68.392969 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: LKDLFRYIWP KGNNKVRIRV LIALGLLISA KILNVQVPFF FKQTIDSMNI AWDDPTVALP AAIGLTILCY GVARFGSVLF GELRNAVFA KVAQNAIRTV SLQTFQHLMK LDLGWHLSRQ TGGLTRAMDR GTKGISQVLT AMVFHIIPIS FEISVVCGIL T YQFGASFA ...文字列: LKDLFRYIWP KGNNKVRIRV LIALGLLISA KILNVQVPFF FKQTIDSMNI AWDDPTVALP AAIGLTILCY GVARFGSVLF GELRNAVFA KVAQNAIRTV SLQTFQHLMK LDLGWHLSRQ TGGLTRAMDR GTKGISQVLT AMVFHIIPIS FEISVVCGIL T YQFGASFA AITFSTMLLY SIFTIKTTAW RTHFRRDANK ADNKAASVAL DSLINFEAVK YFNNEKYLAD KYNGSLMNYR DS QIKVSQS LAFLNSGQNL IFTTALTAMM YMGCTGVIGG NLTVGDLVLI NQLVFQLSVP LNFLGSVYRD LKQSLIDMET LFK LRKNEV KIKNAERPLM LPENVPYDIT FENVTFGYHP DRKILKNASF TIPAGWKTAI VGSSGSGKST ILKLVFRFYD PESG RILIN GRDIKEYDID ALRKVIGVVP QDTPLFNDTI WENVKFGRID ATDEEVITVV EKAQLAPLIK KLPQGFDTIV GERGL MISG GEKQRLAIAR VLLKNARIMF FDEATSALDT HTEQALLRTI RDNFTSGSRT SVYIAHRLRT IADADKIIVL DNGRVR EEG KHLELLAMPG SLYRELWTIQ EDLDHLENEL KDQQELWSHP QFEK UniProtKB: Iron-sulfur clusters transporter ATM1, mitochondrial |
-分子 #2: (1R)-2-{[(R)-(2-AMINOETHOXY)(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(DODECANO...
分子 | 名称: (1R)-2-{[(R)-(2-AMINOETHOXY)(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(DODECANOYLOXY)METHYL]ETHYL (9Z)-OCTADEC-9-ENOATE タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: LOP |
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分子量 | 理論値: 661.89 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-LOP: |
-分子 #3: PHOSPHATE ION
分子 | 名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: PO4 |
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分子量 | 理論値: 94.971 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-PO4: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 64.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |