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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-13506 | ||||||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the actomyosin-V complex in the rigor state (central 1er, young JASP-stabilized F-actin) | ||||||||||||||||||
![]() | Sharpened map of the central actomyosin-V-LC molecule filtered to local resolution | ||||||||||||||||||
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機能・相同性 | ![]() minus-end directed microfilament motor activity / unconventional myosin complex / insulin-responsive compartment / muscle myosin complex / muscle filament sliding / vesicle transport along actin filament / myosin complex / structural constituent of muscle / myosin II complex / cytoskeletal motor activator activity ...minus-end directed microfilament motor activity / unconventional myosin complex / insulin-responsive compartment / muscle myosin complex / muscle filament sliding / vesicle transport along actin filament / myosin complex / structural constituent of muscle / myosin II complex / cytoskeletal motor activator activity / microfilament motor activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / cytoskeletal motor activity / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / Smooth Muscle Contraction / skeletal muscle fiber development / stress fiber / vesicle-mediated transport / skeletal muscle tissue development / titin binding / muscle contraction / actin filament polymerization / filopodium / protein localization to plasma membrane / actin filament / actin filament organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cellular response to insulin stimulus / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / cell body / vesicle / calmodulin binding / hydrolase activity / protein domain specific binding / Golgi membrane / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | ||||||||||||||||||
![]() | Pospich S / Sweeney HL / Houdusse A / Raunser S | ||||||||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: High-resolution structures of the actomyosin-V complex in three nucleotide states provide insights into the force generation mechanism. 著者: Sabrina Pospich / H Lee Sweeney / Anne Houdusse / Stefan Raunser / ![]() ![]() ![]() 要旨: The molecular motor myosin undergoes a series of major structural transitions during its force-producing motor cycle. The underlying mechanism and its coupling to ATP hydrolysis and actin binding are ...The molecular motor myosin undergoes a series of major structural transitions during its force-producing motor cycle. The underlying mechanism and its coupling to ATP hydrolysis and actin binding are only partially understood, mostly due to sparse structural data on actin-bound states of myosin. Here, we report 26 high-resolution cryo-EM structures of the actomyosin-V complex in the strong-ADP, rigor, and a previously unseen post-rigor transition state that binds the ATP analog AppNHp. The structures reveal a high flexibility of myosin in each state and provide valuable insights into the structural transitions of myosin-V upon ADP release and binding of AppNHp, as well as the actomyosin interface. In addition, they show how myosin is able to specifically alter the structure of F-actin. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 1 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 28.7 KB 28.7 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 11.7 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 98.2 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 125 MB | ![]() | |
その他 | ![]() ![]() ![]() ![]() | 1.3 MB 11.1 MB 59.6 MB 59.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 404.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 404.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 18.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 23.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7plyMC ![]() 7pltC ![]() 7pluC ![]() 7plvC ![]() 7plwC ![]() 7plxC ![]() 7plzC ![]() 7pm0C ![]() 7pm1C ![]() 7pm2C ![]() 7pm3C ![]() 7pm5C ![]() 7pm6C ![]() 7pm7C ![]() 7pm8C ![]() 7pm9C ![]() 7pmaC ![]() 7pmbC ![]() 7pmcC ![]() 7pmdC ![]() 7pmeC ![]() 7pmfC ![]() 7pmgC ![]() 7pmhC ![]() 7pmiC ![]() 7pmjC ![]() 7pmlC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | Sharpened map of the central actomyosin-V-LC molecule filtered to local resolution | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: Sharpened map of the central actomyosin-V-LC molecule filtered...
ファイル | emd_13506_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Sharpened map of the central actomyosin-V-LC molecule filtered to nominal resolution | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: Denoised map of the central actomyosin-V-LC molecule (LAFTER)
ファイル | emd_13506_additional_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Denoised map of the central actomyosin-V-LC molecule (LAFTER) | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map (signal subtracted particles)
ファイル | emd_13506_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map (signal subtracted particles) | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map (signal subtracted particles)
ファイル | emd_13506_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map (signal subtracted particles) | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
+全体 : Young actomyosin-V complex in the rigor state
+超分子 #1: Young actomyosin-V complex in the rigor state
+超分子 #2: Unconventional myosin-Va
+超分子 #3: Actin, alpha skeletal muscle
+超分子 #4: Myosin light chain 6B
+分子 #1: Unconventional myosin-Va
+分子 #2: Actin, alpha skeletal muscle
+分子 #3: Myosin light chain 6B
+分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
+分子 #5: PHOSPHATE ION
+分子 #6: MAGNESIUM ION
+分子 #7: Jasplakinolide
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 286 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 詳細: On grid decoration. |
詳細 | Signal subtracted |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | 球面収差補正装置: Cs-corrected microscope / エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3336 / 平均露光時間: 15.0 sec. / 平均電子線量: 80.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.0 mm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
初期モデル |
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詳細 | An initial model of jasplakinolide was generated using elBow within Phenix inputting the SMILES string. | ||||||
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: OTHER | ||||||
得られたモデル | ![]() PDB-7ply: |