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万見
- EMDB-13373: Nucleosome 2 of the 4x197 nucleosome array containing H1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13373
タイトルNucleosome 2 of the 4x197 nucleosome array containing H1
マップデータ
試料
  • 複合体: Nucleosome 2 from 4x197 nucleosome array
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-K
    • DNA: DNA (177-MER)
    • DNA: DNA (177-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Histone H1.4
キーワードChromatin / Nucleosomes / Linker Histone / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of DNA recombination / Apoptosis induced DNA fragmentation / chromosome condensation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / heterochromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome ...negative regulation of DNA recombination / Apoptosis induced DNA fragmentation / chromosome condensation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / heterochromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / nucleosomal DNA binding / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / telomere organization / Meiotic synapsis / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / HCMV Late Events / innate immune response in mucosa / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / euchromatin / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / chromatin DNA binding / heterochromatin formation / PKMTs methylate histone lysines / Metalloprotease DUBs / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / histone deacetylase binding / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / UCH proteinases / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / nucleosome / nucleosome assembly / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / antibacterial humoral response / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / Processing of DNA double-strand break ends / double-stranded DNA binding / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / defense response to Gram-negative bacterium / Estrogen-dependent gene expression / killing of cells of another organism / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / defense response to Gram-positive bacterium / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. ...Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / Histone H2A / Histone 2A / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B type 1-K / Histone H2A type 1-B/E / Histone H1.4 / Histone H4 / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Dombrowski M / Cramer P
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)882357European Union
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Histone H1 binding to nucleosome arrays depends on linker DNA length and trajectory.
著者: Marco Dombrowski / Maik Engeholm / Christian Dienemann / Svetlana Dodonova / Patrick Cramer /
要旨: Throughout the genome, nucleosomes often form regular arrays that differ in nucleosome repeat length (NRL), occupancy of linker histone H1 and transcriptional activity. Here, we report cryo-EM ...Throughout the genome, nucleosomes often form regular arrays that differ in nucleosome repeat length (NRL), occupancy of linker histone H1 and transcriptional activity. Here, we report cryo-EM structures of human H1-containing tetranucleosome arrays with four physiologically relevant NRLs. The structures show a zig-zag arrangement of nucleosomes, with nucleosomes 1 and 3 forming a stack. H1 binding to stacked nucleosomes depends on the NRL, whereas H1 always binds to the non-stacked nucleosomes 2 and 4. Short NRLs lead to altered trajectories of linker DNA, and these altered trajectories sterically impair H1 binding to the stacked nucleosomes in our structures. As the NRL increases, linker DNA trajectories relax, enabling H1 contacts and binding. Our results provide an explanation for why arrays with short NRLs are depleted of H1 and suited for transcription, whereas arrays with long NRLs show full H1 occupancy and can form transcriptionally silent heterochromatin regions.
履歴
登録2021年8月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年8月3日-
マップ公開2022年8月3日-
更新2024年7月17日-
現状2024年7月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_13373.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13373.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 300 pix.
= 315. Å		1.05 Å/pix.
x 300 pix.
= 315. Å		1.05 Å/pix.
x 300 pix.
= 315. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0462
最小 - 最大-0.047073662 - 0.18668829
平均 (標準偏差)0.0009773007 (±0.006795817)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 315.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Nucleosome 2 from 4x197 nucleosome array

全体名称: Nucleosome 2 from 4x197 nucleosome array
要素
  • 複合体: Nucleosome 2 from 4x197 nucleosome array
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-K
    • DNA: DNA (177-MER)
    • DNA: DNA (177-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Histone H1.4

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超分子 #1: Nucleosome 2 from 4x197 nucleosome array

超分子名称: Nucleosome 2 from 4x197 nucleosome array / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7

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分子 #1: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.389036 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSA VMALQEASEA YLVGLFEDTN LAAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

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分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

UniProtKB: Histone H4

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分子 #3: Histone H2A type 1-B/E

分子名称: Histone H2A type 1-B/E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.344873 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
HHHHHHENLY FQSNAPWMSG RGKQGGKARA KAKTRSSRAG LQFPVGRVHR LLRKGNYSER VGAGAPVYLA AVLEYLTAEI LELAGNAAR DNKKTRIIPR HLQLAIRNDE ELNKLLGRVT IAQGGVLPNI QAVLLPKKTE SHHKAKGK

UniProtKB: Histone H2A type 1-B/E

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分子 #4: Histone H2B type 1-K

分子名称: Histone H2B type 1-K / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.921213 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MPEPAKSAPA PKKGSKKAVT KAQKKDGKKR KRSRKESYSV YVYKVLKQVH PDTGISSKAM GIMNSFVNDI FERIAGEASR LAHYNKRST ITSREIQTAV RLLLPGELAK HAVSEGTKAV TKYTSAK

UniProtKB: Histone H2B type 1-K

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分子 #7: Histone H1.4

分子名称: Histone H1.4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 21.800326 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SETAPAAPAA PAPAEKTPVK KKARKSAGAA KRKASGPPVS ELITKAVAAS KERSGVSLAA LKKALAAAGY DVEKNNSRIK LGLKSLVSK GTLVQTKGTG ASGSFKLNKK AASGEAKPKA KKAGAAKAKK PAGAAKKPKK ATGAATPKKS AKKTPKKAKK P AAAAGAKK ...文字列:
SETAPAAPAA PAPAEKTPVK KKARKSAGAA KRKASGPPVS ELITKAVAAS KERSGVSLAA LKKALAAAGY DVEKNNSRIK LGLKSLVSK GTLVQTKGTG ASGSFKLNKK AASGEAKPKA KKAGAAKAKK PAGAAKKPKK ATGAATPKKS AKKTPKKAKK P AAAAGAKK AKSPKKAKAA KPKKAPKSPA KAKAVKPKAA KPKTAKPKAA KPKKAAAKKK

UniProtKB: Histone H1.4

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分子 #5: DNA (177-MER)

分子名称: DNA (177-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 54.862949 KDa
配列文字列: (DC)(DT)(DT)(DA)(DA)(DT)(DA)(DC)(DT)(DT) (DA)(DC)(DA)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG) (DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA) (DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DG) (DC)(DC)(DT)(DG)(DG) ...文字列:
(DC)(DT)(DT)(DA)(DA)(DT)(DA)(DC)(DT)(DT) (DA)(DC)(DA)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG) (DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA) (DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DG) (DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA) (DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA)(DG)(DT)(DA) (DA)(DT) (DC)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT)(DG) (DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA)(DA) (DC)(DG)(DC) (DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DC) (DG)(DT)(DT)(DT)(DA) (DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT) (DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT) (DG)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG) (DC)(DC)(DT) (DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DG)(DG) (DA)(DT)(DT)(DC)(DT)(DC)(DC) (DA)(DG) (DT)(DA)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC) (DA)(DG)(DT)(DG)(DC)

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分子 #6: DNA (177-MER)

分子名称: DNA (177-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 54.42268 KDa
配列文字列: (DG)(DC)(DA)(DC)(DT)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG) (DC)(DC)(DA)(DT)(DA)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA) (DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DG)(DG) (DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG)(DG)(DC)(DC) (DG) (DC)(DT)(DC)(DA)(DA) ...文字列:
(DG)(DC)(DA)(DC)(DT)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG) (DC)(DC)(DA)(DT)(DA)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA) (DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DG)(DG) (DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG)(DG)(DC)(DC) (DG) (DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG) (DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA) (DG)(DC) (DT)(DC)(DT)(DA)(DG)(DC)(DA) (DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA)(DC) (DG)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DG) (DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC) (DC)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DT)(DA) (DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA)(DA)(DG)(DG) (DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DA)(DC)(DT)(DC) (DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DC)(DT)(DC)(DC) (DA)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG) (DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT) (DA)(DC)(DA)(DT)(DC)(DC)(DT) (DG)(DT) (DC)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DA)(DG)(DT)(DA) (DT)(DT)(DA)(DA)(DG)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7k5y

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 54212
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7k5y


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-7pfe:
Nucleosome 2 of the 4x197 nucleosome array containing H1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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