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- EMDB-13046: Cryo-EM structure of Brr2 in complex with Jab1/MPN and C9ORF78 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13046
タイトルCryo-EM structure of Brr2 in complex with Jab1/MPN and C9ORF78
マップデータ
試料
  • 複合体: Trimeric complex of Brr2, the Jab1/MPN domain of Prp8 and a N-terminal fragment of C9ORF78
    • 複合体: U5 small nuclear ribonucleoprotein 200 kDa helicase (Brr2)
      • タンパク質・ペプチド: U5 small nuclear ribonucleoprotein 200 kDa helicase
    • 複合体: Telomere length and silencing protein 1 homolog (C9ORF78)
      • タンパク質・ペプチド: Telomere length and silencing protein 1 homolog
    • 複合体: Pre-mRNA-processing-splicing factor 8 (Prp8) Jab1/MPN Domain
      • タンパク質・ペプチド: Pre-mRNA-processing-splicing factor 8
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of homologous chromosome segregation / cis assembly of pre-catalytic spliceosome / spliceosome conformational change to release U4 (or U4atac) and U1 (or U11) / U2-type catalytic step 1 spliceosome / RNA splicing, via transesterification reactions / mRNA cis splicing, via spliceosome / U2-type precatalytic spliceosome / U2-type catalytic step 2 spliceosome / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / mRNA Splicing - Minor Pathway ...regulation of homologous chromosome segregation / cis assembly of pre-catalytic spliceosome / spliceosome conformational change to release U4 (or U4atac) and U1 (or U11) / U2-type catalytic step 1 spliceosome / RNA splicing, via transesterification reactions / mRNA cis splicing, via spliceosome / U2-type precatalytic spliceosome / U2-type catalytic step 2 spliceosome / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / mRNA Splicing - Minor Pathway / chromosome, centromeric region / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U5 snRNA binding / U5 snRNP / U2 snRNA binding / U6 snRNA binding / pre-mRNA intronic binding / U1 snRNA binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / helicase activity / chromosome segregation / spliceosomal complex / 転写後修飾 / mRNA splicing, via spliceosome / osteoblast differentiation / cellular response to tumor necrosis factor / cellular response to lipopolysaccharide / RNA helicase activity / ヘリカーゼ / nuclear speck / ATP hydrolysis activity / RNA binding / 核質 / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Telomere length and silencing protein 1 / Hepatocellular carcinoma-associated antigen 59 / Brr2, N-terminal helicase PWI domain / : / N-terminal helicase PWI domain / Pre-mRNA-splicing helicase BRR2 plug domain / Sec63 Brl domain / Sec63 domain / Sec63 Brl domain / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease ...Telomere length and silencing protein 1 / Hepatocellular carcinoma-associated antigen 59 / Brr2, N-terminal helicase PWI domain / : / N-terminal helicase PWI domain / Pre-mRNA-splicing helicase BRR2 plug domain / Sec63 Brl domain / Sec63 domain / Sec63 Brl domain / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / PROCT domain / Prp8 RNase domain IV, fingers region / PROCT (NUC072) domain / PRO8NT domain / PROCN domain / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8, U6-snRNA-binding / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8, U5-snRNA-binding / RNA recognition motif, spliceosomal PrP8 / PRP8 domain IV core / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8, U5-snRNA-binding domain superfamily / Prp8 RNase domain IV, palm region / PRO8NT (NUC069), PrP8 N-terminal domain / PROCN (NUC071) domain / U6-snRNA interacting domain of PrP8 / U5-snRNA binding site 2 of PrP8 / RNA recognition motif of the spliceosomal PrP8 / PRP8 domain IV core / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8 / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / C2 domain superfamily / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
U5 small nuclear ribonucleoprotein 200 kDa helicase / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8 / Splicing factor C9orf78
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.76 Å
データ登録者Bergfort A / Hilal T / Weber G / Wahl MC
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)TRR186-A15 ドイツ
引用
ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2022
タイトル: The intrinsically disordered TSSC4 protein acts as a helicase inhibitor, placeholder and multi-interaction coordinator during snRNP assembly and recycling.
著者: Alexandra Bergfort / Tarek Hilal / Benno Kuropka / İbrahim Avşar Ilik / Gert Weber / Tuğçe Aktaş / Christian Freund / Markus C Wahl /
要旨: Biogenesis of spliceosomal small nuclear ribonucleoproteins (snRNPs) and their recycling after splicing require numerous assembly/recycling factors whose modes of action are often poorly understood. ...Biogenesis of spliceosomal small nuclear ribonucleoproteins (snRNPs) and their recycling after splicing require numerous assembly/recycling factors whose modes of action are often poorly understood. The intrinsically disordered TSSC4 protein has been identified as a nuclear-localized U5 snRNP and U4/U6-U5 tri-snRNP assembly/recycling factor, but how TSSC4's intrinsic disorder supports TSSC4 functions remains unknown. Using diverse interaction assays and cryogenic electron microscopy-based structural analysis, we show that TSSC4 employs four conserved, non-contiguous regions to bind the PRPF8 Jab1/MPN domain and the SNRNP200 helicase at functionally important sites. It thereby inhibits SNRNP200 helicase activity, spatially aligns the proteins, coordinates formation of a U5 sub-module and transiently blocks premature interaction of SNRNP200 with at least three other spliceosomal factors. Guided by the structure, we designed a TSSC4 variant that lacks stable binding to the PRPF8 Jab1/MPN domain or SNRNP200 in vitro. Comparative immunoprecipitation/mass spectrometry from HEK293 nuclear extract revealed distinct interaction profiles of wild type TSSC4 and the variant deficient in PRPF8/SNRNP200 binding with snRNP proteins, other spliceosomal proteins as well as snRNP assembly/recycling factors and chaperones. Our findings elucidate molecular strategies employed by an intrinsically disordered protein to promote snRNP assembly, and suggest multiple TSSC4-dependent stages during snRNP assembly/recycling.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Liebschner D / Afonine PV / Baker ML / Bunkoczi G / Chen VB / Croll TI / Hintze B / Hung LW / Jain S / McCoy AJ / Moriarty NW / Oeffner RD / Poon BK / Prisant MG / Read RJ / Richardson JS / ...著者: Liebschner D / Afonine PV / Baker ML / Bunkoczi G / Chen VB / Croll TI / Hintze B / Hung LW / Jain S / McCoy AJ / Moriarty NW / Oeffner RD / Poon BK / Prisant MG / Read RJ / Richardson JS / Richardson DC / Sammito MD / Sobolev OV / Stockwell DH / Terwilliger TC / Urzhumtsev AG / Videau LL / Williams CJ / Adams PD
履歴
登録2021年6月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年2月23日-
マップ公開2022年2月23日-
更新2022年3月30日-
現状2022年3月30日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7os2
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13046.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13046.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.657 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.2 / ムービー #1: 0.2
最小 - 最大-0.0 - 1.4427326
平均 (標準偏差)0.005394726 (±0.04373509)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 252.288 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.6570.6570.657
M x/y/z384384384
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z252.288252.288252.288
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS384384384
D min/max/mean-0.0001.4430.005

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Trimeric complex of Brr2, the Jab1/MPN domain of Prp8 and a N-ter...

全体名称: Trimeric complex of Brr2, the Jab1/MPN domain of Prp8 and a N-terminal fragment of C9ORF78
要素
  • 複合体: Trimeric complex of Brr2, the Jab1/MPN domain of Prp8 and a N-terminal fragment of C9ORF78
    • 複合体: U5 small nuclear ribonucleoprotein 200 kDa helicase (Brr2)
      • タンパク質・ペプチド: U5 small nuclear ribonucleoprotein 200 kDa helicase
    • 複合体: Telomere length and silencing protein 1 homolog (C9ORF78)
      • タンパク質・ペプチド: Telomere length and silencing protein 1 homolog
    • 複合体: Pre-mRNA-processing-splicing factor 8 (Prp8) Jab1/MPN Domain
      • タンパク質・ペプチド: Pre-mRNA-processing-splicing factor 8

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超分子 #1: Trimeric complex of Brr2, the Jab1/MPN domain of Prp8 and a N-ter...

超分子名称: Trimeric complex of Brr2, the Jab1/MPN domain of Prp8 and a N-terminal fragment of C9ORF78
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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超分子 #2: U5 small nuclear ribonucleoprotein 200 kDa helicase (Brr2)

超分子名称: U5 small nuclear ribonucleoprotein 200 kDa helicase (Brr2)
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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超分子 #3: Telomere length and silencing protein 1 homolog (C9ORF78)

超分子名称: Telomere length and silencing protein 1 homolog (C9ORF78)
タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #4: Pre-mRNA-processing-splicing factor 8 (Prp8) Jab1/MPN Domain

超分子名称: Pre-mRNA-processing-splicing factor 8 (Prp8) Jab1/MPN Domain
タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: U5 small nuclear ribonucleoprotein 200 kDa helicase

分子名称: U5 small nuclear ribonucleoprotein 200 kDa helicase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ヘリカーゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 198.785797 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GAEFDLDQGG EALAPRQVLD LEDLVFTQGS HFMANKRCQL PDGSFRRQRK GYEEVHVPAL KPKPFGSEEQ LLPVEKLPKY AQAGFEGFK TLNRIQSKLY RAALETDENL LLCAPTGAGK TNVALMCMLR EIGKHINMDG TINVDDFKII YIAPMRSLVQ E MVGSFGKR ...文字列:
GAEFDLDQGG EALAPRQVLD LEDLVFTQGS HFMANKRCQL PDGSFRRQRK GYEEVHVPAL KPKPFGSEEQ LLPVEKLPKY AQAGFEGFK TLNRIQSKLY RAALETDENL LLCAPTGAGK TNVALMCMLR EIGKHINMDG TINVDDFKII YIAPMRSLVQ E MVGSFGKR LATYGITVAE LTGDHQLCKE EISATQIIVC TPEKWDIITR KGGERTYTQL VRLIILDEIH LLHDDRGPVL EA LVARAIR NIEMTQEDVR LIGLSATLPN YEDVATFLRV DPAKGLFYFD NSFRPVPLEQ TYVGITEKKA IKRFQIMNEI VYE KIMEHA GKNQVLVFVH SRKETGKTAR AIRDMCLEKD TLGLFLREGS ASTEVLRTEA EQCKNLELKD LLPYGFAIHH AGMT RVDRT LVEDLFADKH IQVLVSTATL AWGVNLPAHT VIIKGTQVYS PEKGRWTELG ALDILQMLGR AGRPQYDTKG EGILI TSHG ELQYYLSLLN QQLPIESQMV SKLPDMLNAE IVLGNVQNAK DAVNWLGYAY LYIRMLRSPT LYGISHDDLK GDPLLD QRR LDLVHTAALM LDKNNLVKYD KKTGNFQVTE LGRIASHYYI TNDTVQTYNQ LLKPTLSEIE LFRVFSLSSE FKNITVR EE EKLELQKLLE RVPIPVKESI EEPSAKINVL LQAFISQLKL EGFALMADMV YVTQSAGRLM RAIFEIVLNR GWAQLTDK T LNLCKMIDKR MWQSMCPLRQ FRKLPEEVVK KIEKKNFPFE RLYDLNHNEI GELIRMPKMG KTIHKYVHLF PKLELSVHL QPITRSTLKV ELTITPDFQW DEKVHGSSEA FWILVEDVDS EVILHHEYFL LKAKYAQDEH LITFFVPVFE PLPPQYFIRV VSDRWLSCE TQLPVSFRHL ILPEKYPPPT ELLDLQPLPV SALRNSAFES LYQDKFPFFN PIQTQVFNTV YNSDDNVFVG A PTGSGKTI CAEFAILRML LQSSEGRCVY ITPMEALAEQ VYMDWYEKFQ DRLNKKVVLL TGETSTDLKL LGKGNIIIST PE KWDILSR RWKQRKNVQN INLFVVDEVH LIGGENGPVL EVICSRMRYI SSQIERPIRI VALSSSLSNA KDVAHWLGCS ATS TFNFHP NVRPVPLELH IQGFNISHTQ TRLLSMAKPV YHAITKHSPK KPVIVFVPSR KQTRLTAIDI LTTCAADIQR QRFL HCTEK DLIPYLEKLS DSTLKETLLN GVGYLHEGLS PMERRLVEQL FSSGAIQVVV ASRSLCWGMN VAAHLVIIMD TQYYN GKIH AYVDYPIYDV LQMVGHANRP LQDDEGRCVI MCQGSKKDFF KKFLYEPLPV ESHLDHCMHD HFNAEIVTKT IENKQD AVD YLTWTFLYRR MTQNPNYYNL QGISHRHLSD HLSELVEQTL SDLEQSKCIS IEDEMDVAPL NLGMIAAYYY INYTTIE LF SMSLNAKTKV RGLIEIISNA AEYENIPIRH HEDNLLRQLA QKVPHKLNNP KFNDPHVKTN LLLQAHLSRM QLSAELQS D TEEILSKAIR LIQACVDVLS SNGWLSPALA AMELAQMVTQ AMWSKDSYLK QLPHFTSEHI KRCTDKGVES VFDIMEMED EERNALLQLT DSQIADVARF CNRYPNIELS YEVVDKDSIR SGGPVVVLVQ LEREEEVTGP VIAPLFPQKR EEGWWVVIGD AKSNSLISI KRLTLQQKAK VKLDFVAPAT GAHNYTLYFM SDAYMGCDQE YKFSVDVKEA

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分子 #2: Telomere length and silencing protein 1 homolog

分子名称: Telomere length and silencing protein 1 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 34.081516 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GAMAMPVVRK IFRRRRGDSE SEEDEQDSEE VRLKLEETRE VQNLRKRPNG VSAVALLVGE KVQEETTLVD DPFQMKTGGM VDMKKLKER GKDKISEEED LHLGTSFSAE TNRRDEDADM MKYIETELKK RKGIVEHEEQ KVKPKNAEDC LYELPENIRV S SAKKTEEM ...文字列:
GAMAMPVVRK IFRRRRGDSE SEEDEQDSEE VRLKLEETRE VQNLRKRPNG VSAVALLVGE KVQEETTLVD DPFQMKTGGM VDMKKLKER GKDKISEEED LHLGTSFSAE TNRRDEDADM MKYIETELKK RKGIVEHEEQ KVKPKNAEDC LYELPENIRV S SAKKTEEM LSNQMLSGIP EVDLGIDAKI KNIISTEDAK ARLLAEQQNK KKDSETSFVP TNMAVNYVQH NRFYHEELNA PI RRNKEEP KARPLRVGDT EKPEPERSPP NRKRPANEKA TDDYHYEKFK KMNRRY

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分子 #3: Pre-mRNA-processing-splicing factor 8

分子名称: Pre-mRNA-processing-splicing factor 8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 31.860984 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GPLGSMTQTF SSKTEWRVRA ISAANLHLRT NHIYVSSDDI KETGYTYILP KNVLKKFICI SDLRAQIAGY LYGVSPPDNP QVKEIRCIV MVPQWGTHQT VHLPGQLPQH EYLKEMEPLG WIHTQPNESP QLSPQDVTTH AKIMADNPSW DGEKTIIITC S FTPGSCTL ...文字列:
GPLGSMTQTF SSKTEWRVRA ISAANLHLRT NHIYVSSDDI KETGYTYILP KNVLKKFICI SDLRAQIAGY LYGVSPPDNP QVKEIRCIV MVPQWGTHQT VHLPGQLPQH EYLKEMEPLG WIHTQPNESP QLSPQDVTTH AKIMADNPSW DGEKTIIITC S FTPGSCTL TAYKLTPSGY EWGRQNTDKG NNPKGYLPSH YERVQMLLSD RFLGFFMVPA QSSWNYNFMG VRHDPNMKYE LQ LANPKEF YHEVHRPSHF LNFALLQEGE VYSADREDLY A

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 120000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5160 / 平均露光時間: 40.0 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 936716
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: The structure of Brr2HR in complex with Jab1/MPN (PDB ID 4KIT) was placed in the final cryoEM map of the BRR2HR-Jab1/MPN-C9ORF78 complex employing PHENIX Dock in Map. C9ORF78 was built in the ...詳細: The structure of Brr2HR in complex with Jab1/MPN (PDB ID 4KIT) was placed in the final cryoEM map of the BRR2HR-Jab1/MPN-C9ORF78 complex employing PHENIX Dock in Map. C9ORF78 was built in the remaining electron density with COOT and the coordinates were refined with PHENIX REAL SPACE REFINE.
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.76 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 370493
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

4kit

chain_id: B

4kit

chain_id: C
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 102 / 当てはまり具合の基準: CC, R.m.s.d. Bonds / Angles
得られたモデル

PDB-7os2:
Cryo-EM structure of Brr2 in complex with Jab1/MPN and C9ORF78

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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