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万見
- EMDB-1302: RF3 induces ribosomal conformational changes responsible for diss... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1302
タイトルRF3 induces ribosomal conformational changes responsible for dissociation of class I release factors.
マップデータThis is the map of a ribosome.
試料
  • 試料: E.coli 70s ribosomal release complex bound with RF3
  • 複合体: 70s
  • タンパク質・ペプチド: RF3
  • RNA: tRNA
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of translational termination / translation release factor activity, codon specific / translation release factor activity, codon nonspecific / guanosine tetraphosphate binding / translational termination / maintenance of translational fidelity / GDP binding / GTPase activity / GTP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptide chain release factor 3, C-terminal / Peptide chain release factor 3, domain III superfamily / Peptide chain release factor 3, GTP-binding domain / Class II release factor RF3, C-terminal domain / Peptide chain release factor 3 / : / Elongation factor G domain 2 / EF-G domain III/V-like / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. ...Peptide chain release factor 3, C-terminal / Peptide chain release factor 3, domain III superfamily / Peptide chain release factor 3, GTP-binding domain / Class II release factor RF3, C-terminal domain / Peptide chain release factor 3 / : / Elongation factor G domain 2 / EF-G domain III/V-like / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptide chain release factor RF3 / Peptide chain release factor 3
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 15.5 Å
データ登録者Gao H / Zhou Z / Rawat U / Huang C / Bouakaz L / Wang C / Liu Y / Zavialov A / Gursky R / Sanyal S ...Gao H / Zhou Z / Rawat U / Huang C / Bouakaz L / Wang C / Liu Y / Zavialov A / Gursky R / Sanyal S / Ehrenberg M / Frank J / Song H
引用ジャーナル: Cell / 年: 2007
タイトル: RF3 induces ribosomal conformational changes responsible for dissociation of class I release factors.
著者: Haixiao Gao / Zhihong Zhou / Urmila Rawat / Chenhui Huang / Lamine Bouakaz / Chernhoe Wang / Zhihong Cheng / Yuying Liu / Andrey Zavialov / Richard Gursky / Suparna Sanyal / Måns Ehrenberg / ...著者: Haixiao Gao / Zhihong Zhou / Urmila Rawat / Chenhui Huang / Lamine Bouakaz / Chernhoe Wang / Zhihong Cheng / Yuying Liu / Andrey Zavialov / Richard Gursky / Suparna Sanyal / Måns Ehrenberg / Joachim Frank / Haiwei Song /
要旨: During translation termination, class II release factor RF3 binds to the ribosome to promote rapid dissociation of a class I release factor (RF) in a GTP-dependent manner. We present the crystal ...During translation termination, class II release factor RF3 binds to the ribosome to promote rapid dissociation of a class I release factor (RF) in a GTP-dependent manner. We present the crystal structure of E. coli RF3*GDP, which has a three-domain architecture strikingly similar to the structure of EF-Tu*GTP. Biochemical data on RF3 mutants show that a surface region involving domains II and III is important for distinct steps in the action cycle of RF3. Furthermore, we present a cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the posttermination ribosome bound with RF3 in the GTP form. Our data show that RF3*GTP binding induces large conformational changes in the ribosome, which break the interactions of the class I RF with both the decoding center and the GTPase-associated center of the ribosome, apparently leading to the release of the class I RF.
履歴
登録2006年11月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2006年11月29日-
マップ公開2007年6月22日-
更新2016年6月29日-
現状2016年6月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 25
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 25
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-2o0f, PDB-3dg5
  • 表面レベル: 25
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-2o0f
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1302.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1302.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is the map of a ribosome.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.82 Å/pix.
x 130 pix.
= 366.6 Å		2.82 Å/pix.
x 130 pix.
= 366.6 Å		2.82 Å/pix.
x 130 pix.
= 366.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 57.200000000000003 / ムービー #1: 25
最小 - 最大-80.433800000000005 - 242.787000000000006
平均 (標準偏差)5.95889 (±23.236000000000001)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-65-65-65
サイズ130130130
Spacing130130130
セルA=B=C: 366.6 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.822.822.82
M x/y/z130130130
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z366.600366.600366.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-65-65-65
NC/NR/NS130130130
D min/max/mean-80.434242.7875.959

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : E.coli 70s ribosomal release complex bound with RF3

全体名称: E.coli 70s ribosomal release complex bound with RF3
要素
  • 試料: E.coli 70s ribosomal release complex bound with RF3
  • 複合体: 70s
  • タンパク質・ペプチド: RF3
  • RNA: tRNA

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超分子 #1000: E.coli 70s ribosomal release complex bound with RF3

超分子名称: E.coli 70s ribosomal release complex bound with RF3 / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 3

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超分子 #1: 70s

超分子名称: 70s / タイプ: complex / ID: 1 / 詳細: E.coli / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: ALL

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分子 #1: RF3

分子名称: RF3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: E.coli / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 別称: E.coli

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分子 #2: tRNA

分子名称: tRNA / タイプ: rna / ID: 2 / 詳細: Hybrid P/E / 分類: OTHER / Structure: OTHER / Synthetic?: No
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 別称: E.coli

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: Polymix
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: Cryo
グリッド詳細: Quanti-foil grids coated with a thin carbon layer
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER
詳細: Vitrification instrument: Vitrobot. Rapid-freezing in liquid ethane

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度平均: 93 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification
Legacy - Electron beam tilt params: 0
日付2002年1月30日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 平均電子線量: 20 e/Å2
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 49696 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: cryo transfer / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: CTF correctionn of 3D map
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 15.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER package / 使用した粒子像数: 45000

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2avy
PDB 未公開エントリ


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: RSRef, TNT
詳細Protocol: Rigid Body. Real-space refinement using RSRef.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
当てはまり具合の基準: cross correlation coefficient
得られたモデル

PDB-2o0f:
Docking of the modified RF3 X-ray structure into cryo-EM map of E.coli 70S ribosome bound with RF3

PDB-3dg5:
Coordinates of 16S and 23S rRNAs fitted into the cryo-EM map of RF3-bound termination complex

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

2aw4
PDB 未公開エントリ


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: RSRef, TNT
詳細Protocol: Rigid Body. Real-space refinement using RSRef.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
当てはまり具合の基準: cross correlation coefficient
得られたモデル

PDB-2o0f:
Docking of the modified RF3 X-ray structure into cryo-EM map of E.coli 70S ribosome bound with RF3

PDB-3dg5:
Coordinates of 16S and 23S rRNAs fitted into the cryo-EM map of RF3-bound termination complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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