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- EMDB-12718: The structure of the native CNGA1/CNGB1 CNG channel from retinal rods -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12718
タイトルThe structure of the native CNGA1/CNGB1 CNG channel from retinal rods
マップデータ
試料
  • 複合体: Native CNGA1/CNGB1a channel
    • タンパク質・ペプチド: cGMP-gated cation channel alpha-1
    • タンパク質・ペプチド: Cyclic nucleotide-gated cation channel beta-1
キーワードCNG channel / CNGA1 / CNGB1 / rod / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular cyclic nucleotide activated cation channel complex / intracellularly cGMP-activated cation channel activity / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / Activation of the phototransduction cascade / molecular sequestering activity / response to stimulus / retina homeostasis / photoreceptor outer segment membrane / sodium ion transport ...intracellular cyclic nucleotide activated cation channel complex / intracellularly cGMP-activated cation channel activity / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / Activation of the phototransduction cascade / molecular sequestering activity / response to stimulus / retina homeostasis / photoreceptor outer segment membrane / sodium ion transport / monoatomic cation transmembrane transport / monoatomic cation transport / photoreceptor outer segment / cGMP binding / transmembrane transporter complex / cAMP binding / visual perception / calcium ion transport / sensory perception of smell / molecular adaptor activity / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cyclic nucleotide-gated channel, C-terminal leucine zipper domain / C-terminal leucine zipper domain of cyclic nucleotide-gated channels / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily ...Cyclic nucleotide-gated channel, C-terminal leucine zipper domain / C-terminal leucine zipper domain of cyclic nucleotide-gated channels / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclic nucleotide-gated channel alpha-1 / Cyclic nucleotide-gated channel beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Barret DCA / Marino J
資金援助 スイス, 1件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation19082 スイス
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022
タイトル: The structure of the native CNGA1/CNGB1 CNG channel from bovine retinal rods.
著者: Diane C A Barret / Gebhard F X Schertler / U Benjamin Kaupp / Jacopo Marino /
要旨: In rod photoreceptors of the retina, the cyclic nucleotide-gated (CNG) channel is composed of three CNGA and one CNGB subunits, and it closes in response to light activation to generate an electrical ...In rod photoreceptors of the retina, the cyclic nucleotide-gated (CNG) channel is composed of three CNGA and one CNGB subunits, and it closes in response to light activation to generate an electrical signal that is conveyed to the brain. Here we report the cryo-EM structure of the closed state of the native rod CNG channel isolated from bovine retina. The structure reveals differences between CNGA1 and CNGB1 subunits. Three CNGA1 subunits are tethered at their C terminus by a coiled-coil region. The C-helix in the cyclic nucleotide-binding domain of CNGB1 features a different orientation from that in the three CNGA1 subunits. The arginine residue R994 of CNGB1 reaches into the ionic pathway and blocks the pore, thus introducing an additional gate, which is different from the central hydrophobic gate known from homomeric CNGA channels. These results address the long-standing question of how CNGB1 subunits contribute to the function of CNG channels in visual and olfactory neurons.
履歴
登録2021年4月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年1月12日-
マップ公開2022年1月12日-
更新2024年7月10日-
現状2024年7月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7o4h
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12718.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12718.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.051 / ムービー #1: 0.045
最小 - 最大-0.121877626 - 0.24248856
平均 (標準偏差)-0.00008139876 (±0.0064018196)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 324.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.081.081.08
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z324.000324.000324.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.1220.242-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Native CNGA1/CNGB1a channel

全体名称: Native CNGA1/CNGB1a channel
要素
  • 複合体: Native CNGA1/CNGB1a channel
    • タンパク質・ペプチド: cGMP-gated cation channel alpha-1
    • タンパク質・ペプチド: Cyclic nucleotide-gated cation channel beta-1

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超分子 #1: Native CNGA1/CNGB1a channel

超分子名称: Native CNGA1/CNGB1a channel / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: purified from rod outer segments
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 356 KDa

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分子 #1: cGMP-gated cation channel alpha-1

分子名称: cGMP-gated cation channel alpha-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 79.712164 KDa
配列文字列: MKKVIINTWH SFVNIPNVVG PDVEKEITRM ENGACSSFSG DDDDSASMFE ESETENPHAR DSFRSNTHGS GQPSQREQYL PGAIALFNV NNSSNKEQEP KEKKKKKKEK KSKPDDKNEN KKDPEKKKKK EKDKDKKKKE EKGKDKKEEE KKEVVVIDPS G NTYYNWLF ...文字列:
MKKVIINTWH SFVNIPNVVG PDVEKEITRM ENGACSSFSG DDDDSASMFE ESETENPHAR DSFRSNTHGS GQPSQREQYL PGAIALFNV NNSSNKEQEP KEKKKKKKEK KSKPDDKNEN KKDPEKKKKK EKDKDKKKKE EKGKDKKEEE KKEVVVIDPS G NTYYNWLF CITLPVMYNW TMIIARACFD ELQSDYLEYW LAFDYLSDVV YLLDMFVRTR TGYLEQGLLV KEERKLIDKY KS TFQFKLD VLSVIPTDLL YIKFGWNYPE IRLNRLLRIS RMFEFFQRTE TRTNYPNIFR ISNLVMYIII IIHWNACVYF SIS KAIGFG NDTWVYPDVN DPDFGRLARK YVYSLYWSTL TLTTIGETPP PVRDSEYFFV VADFLIGVLI FATIVGNIGS MISN MNAAR AEFQARIDAI KQYMHFRNVS KDMEKRVIKW FDYLWTNKKT VDEREVLKYL PDKLRAEIAI NVHLDTLKKV RIFAD CEAG LLVELVLKLQ PQVYSPGDYI CKKGDIGREM YIIKEGKLAV VADDGITQFV VLSDGSYFGE ISILNIKGSK AGNRRT ANI KSIGYSDLFC LSKDDLMEAL TEYPDAKGML EEKGKQILMK DGLLDINIAN AGSDPKDLEE KVTRMESSVD LLQTRFA RI LAEYESMQQK LKQRLTKVEK FLKPLIDTEF SAIEGSGTES GPTDSTQD

UniProtKB: Cyclic nucleotide-gated channel alpha-1

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分子 #2: Cyclic nucleotide-gated cation channel beta-1

分子名称: Cyclic nucleotide-gated cation channel beta-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 155.228562 KDa
配列文字列: MLGWVQRVLP QPPGTPQKTK QEEEGTEPEP ELEPKPETAP EETELEEVSL PPEEPCVGKE VAAVTLGPQG TQETALTPPT SLQAQVSVA PEAHSSPRGW VLTWLRKGVE KVVPQPAHSS RPSQNIAAGL ESPDQQAGAQ ILGQCGTGGS DEPSEPSRAE D PGPGPWLL ...文字列:
MLGWVQRVLP QPPGTPQKTK QEEEGTEPEP ELEPKPETAP EETELEEVSL PPEEPCVGKE VAAVTLGPQG TQETALTPPT SLQAQVSVA PEAHSSPRGW VLTWLRKGVE KVVPQPAHSS RPSQNIAAGL ESPDQQAGAQ ILGQCGTGGS DEPSEPSRAE D PGPGPWLL RWFEQNLEKM LPQPPKISEG WRDEPTDAAL GPEPPGPALE IKPMLQAQES PSLPAPGPPE PEEEPIPEPQ PT IQASSLP PPQDSARLMA WILHRLEMAL PQPVIRGKGG EQESDAPVTC DVQTISILPG EQEESHLILE EVDPHWEEDE HQE GSTSTS PRTSEAAPAD EEKGKVVEQT PRELPRIQEE KEDEEEEKED GEEEEEEGRE KEEEEGEEKE EEEGREKEEE EGEK KEEEG REKEEEEGGE KEDEEGREKE EEEGRGKEEE EGGEKEEEEG RGKEEVEGRE EEEDEEEEQD HSVLLDSYLV PQSEE DRSE ESETQDQSEV GGAQAQGEVG GAQALSEESE TQDQSEVGGA QDQSEVGGAQ AQGEVGGAQE QDGVGGAQDQ STSHQE LQE EALADSSGVP ATEEHPELQV EDADADSRPL IAEENPPSPV QLPLSPAKSD TLAVPGSATG SLRKRLPSQD DEAEELK ML SPAASPVVAW SDPTSPQGTD DQDRATSTAS QNSAIINDRL QELVKLFKER TEKVKEKLID PDVTSDEESP KPSPAKKA P EPAPEVKPAE AGQVEEEHYC EMLCCKFKRR PWKKYQFPQS IDPLTNLMYI LWLFFVVLAW NWNCWLIPVR WAFPYQTPD NIHLWLLMDY LCDLIYLLDI TVFQMRLQFV RGGDIITDKK EMRNNYVKSQ RFKMDMLCLL PLDLLYLKFG VNPLLRLPRC LKYMAFFEF NNRLESILSK AYVYRVIRTT AYLLYSLHLN SCLYYWASAY EGLGSTHWVY DGVGNSYIRC YYWAVKTLIT I GGLPDPRT LFEIVFQGLN YFTGVFAFSV MIGQMRDVVG AATAGQTYYR SCMDSTVKYM NFYKIPRSVQ NRVKTWYEYT WH SQGMLDE SELMVQLPDK MRLDLAIDVN YSIVSKVALF QGCDRQMIFD MLKRLRSVVY LPNDYVCKKG EIGREMYIIQ AGQ VQVLGG PDGKSVLVTL KAGSVFGEIS LLAVGGGNRR TANVVAHGFT NLFILDKKDL NEILVHYPES QKLLRKKARR MLRN NNKPK EKSVLILPPR AGTPKLFNAA LAAAGKMGAK GGRGGRLALL RARLKELAAL EAAARQQQLL EQAKSSEDAA VGEEG SASP EQPPRPEPPA PEAPAPEPTA PEPLAPEAPA PEAPAPSSPP PASQERPEGD KDAARPEEHP VRIHVTLGPD PSEQIL LVE VPEKQEEKEK KEEETEEKEE GEEARKEKEE E

UniProtKB: Cyclic nucleotide-gated channel beta-1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 1.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 118084
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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