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- EMDB-12073: Cryo-EM Structure of Human Thyroglobulin -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12073
タイトルCryo-EM Structure of Human Thyroglobulin
マップデータhuman Thyroglobulin, composite map
試料
  • 複合体: human thyroglobulin
    • タンパク質・ペプチド: Thyroglobulin
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
機能・相同性
機能・相同性情報


iodide transport / hormone biosynthetic process / thyroid hormone generation / regulation of myelination / thyroid gland development / hormone activity / signal transduction / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Thyroglobulin / Thyroglobulin type-1 repeat signature. / Thyroglobulin type-1 / Thyroglobulin type-1 superfamily / Thyroglobulin type-1 repeat / Thyroglobulin type-1 domain profile. / Thyroglobulin type I repeats. / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Carboxylesterase type B, conserved site ...Thyroglobulin / Thyroglobulin type-1 repeat signature. / Thyroglobulin type-1 / Thyroglobulin type-1 superfamily / Thyroglobulin type-1 repeat / Thyroglobulin type-1 domain profile. / Thyroglobulin type I repeats. / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト) / Human (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Adaixo R / Righetto R / Steiner EM / Taylor NMI / Stahlberg H
資金援助 デンマーク, 2件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation デンマーク
Novo Nordisk FoundationNNF14CC0001 デンマーク
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structure of native human thyroglobulin.
著者: Ricardo Adaixo / Eva M Steiner / Ricardo D Righetto / Alexander Schmidt / Henning Stahlberg / Nicholas M I Taylor /
要旨: The thyroglobulin (TG) protein is essential to thyroid hormone synthesis, plays a vital role in the regulation of metabolism, development and growth and serves as intraglandular iodine storage. Its ...The thyroglobulin (TG) protein is essential to thyroid hormone synthesis, plays a vital role in the regulation of metabolism, development and growth and serves as intraglandular iodine storage. Its architecture is conserved among vertebrates. Synthesis of triiodothyronine (T) and thyroxine (T) hormones depends on the conformation, iodination and post-translational modification of TG. Although structural information is available on recombinant and deglycosylated endogenous human thyroglobulin (hTG) from patients with goiters, the structure of native, fully glycosylated hTG remained unknown. Here, we present the cryo-electron microscopy structure of native and fully glycosylated hTG from healthy thyroid glands to 3.2 Å resolution. The structure provides detailed information on hormonogenic and glycosylation sites. We employ liquid chromatography-mass spectrometry (LC-MS) to validate these findings as well as other post-translational modifications and proteolytic cleavage sites. Our results offer insights into thyroid hormonogenesis of native hTG and provide a fundamental understanding of clinically relevant mutations.
履歴
登録2020年12月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年12月29日-
マップ公開2021年12月29日-
更新2022年1月26日-
現状2022年1月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7b75
  • 表面レベル: 7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12073.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12073.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈human Thyroglobulin, composite map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.28 Å
密度
表面レベル登録者による: 7.0 / ムービー #1: 7
最小 - 最大-27.760906 - 55.14712
平均 (標準偏差)0.0007899169 (±1.0343481)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 409.59998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.281.281.28
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z409.600409.600409.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-27.76155.1470.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_12073_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_12073_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_12073_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human thyroglobulin

全体名称: human thyroglobulin
要素
  • 複合体: human thyroglobulin
    • タンパク質・ペプチド: Thyroglobulin
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: human thyroglobulin

超分子名称: human thyroglobulin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: human thyroglobulin purified from thyroid gland tissue and non in vitro iodinated
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Thyroid / 組織: Thyroid
分子量理論値: 660 KDa

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分子 #1: Thyroglobulin

分子名称: Thyroglobulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human (ヒト) / 器官: Thyroid / 組織: Thyroid
分子量理論値: 305.069844 KDa
配列文字列: MALVLEIFTL LASICWVSAN IFEYQVDAQP LRPCELQRET AFLKQADYVP QCAEDGSFQT VQCQNDGRSC WCVGANGSEV LGSRQPGRP VACLSFCQLQ KQQILLSGYI NSTDTSYLPQ CQDSGDYAPV QCDVQQVQCW CVDAEGMEVY GTRQLGRPKR C PRSCEIRN ...文字列:
MALVLEIFTL LASICWVSAN IFEYQVDAQP LRPCELQRET AFLKQADYVP QCAEDGSFQT VQCQNDGRSC WCVGANGSEV LGSRQPGRP VACLSFCQLQ KQQILLSGYI NSTDTSYLPQ CQDSGDYAPV QCDVQQVQCW CVDAEGMEVY GTRQLGRPKR C PRSCEIRN RRLLHGVGDK SPPQCSAEGE FMPVQCKFVN TTDMMIFDLV HSYNRFPDAF VTFSSFQRRF PEVSGYCHCA DS QGRELAE TGLELLLDEI YDTIFAGLDL PSTFTETTLY RILQRRFLAV QSVISGRFRC PTKCEVERFT ATSFGHPYVP SCR RNGDYQ AVQCQTEGPC WCVDAQGKEM HGTRQQGEPP SCAEGQSCAS ERQQALSRLY FGTSGYFSQH DLFSSPEKRW ASPR VARFA TSCPPTIKEL FVDSGLLRPM VEGQSQQFSV SENLLKEAIR AIFPSRGLAR LALQFTTNPK RLQQNLFGGK FLVNV GQFN LSGALGTRGT FNFSQFFQQL GLASFLNGGR QEDLAKPLSV GLDSNSSTGT PEAAKKDGTM NKPTVGSFGF EINLQE NQN ALKFLASLLE LPEFLLFLQH AISVPEDVAR DLGDVMETVL SSQTCEQTPE RLFVPSCTTE GSYEDVQCFS GECWCVN SW GKELPGSRVR GGQPRCPTDC EKQRARMQSL MGSQPAGSTL FVPACTSEGH FLPVQCFNSE CYCVDAEGQA IPGTRSAI G KPKKCPTPCQ LQSEQAFLRT VQALLSNSSM LPTLSDTYIP QCSTDGQWRQ VQCNGPPEQV FELYQRWEAQ NKGQDLTPA KLLVKIMSYR EAASGNFSLF IQSLYEAGQQ DVFPVLSQYP SLQDVPLAAL EGKRPQPREN ILLEPYLFWQ ILNGQLSQYP GSYSDFSTP LAHFDLRNCW CVDEAGQELE GMRSEPSKLP TCPGSCEEAK LRVLQFIRET EEIVSASNSS RFPLGESFLV A KGIRLRNE DLGLPPLFPP REAFAEQFLR GSDYAIRLAA QSTLSFYQRR RFSPDDSAGA SALLRSGPYM PQCDAFGSWE PV QCHAGTG HCWCVDEKGG FIPGSLTARS LQIPQCPTTC EKSRTSGLLS SWKQARSQEN PSPKDLFVPA CLETGEYARL QAS GAGTWC VDPASGEELR PGSSSSAQCP SLCNVLKSGV LSRRVSPGYV PACRAEDGGF SPVQCDQAQG SCWCVMDSGE EVPG TRVTG GQPACESPRC PLPFNASEVV GGTILCETIS GPTGSAMQQC QLLCRQGSWS VFPPGPLICS LESGRWESQL PQPRA CQRP QLWQTIQTQG HFQLQLPPGK MCSADYADLL QTFQVFILDE LTARGFCQIQ VKTFGTLVSI PVCNNSSVQV GCLTRE RLG VNVTWKSRLE DIPVASLPDL HDIERALVGK DLLGRFTDLI QSGSFQLHLD SKTFPAETIR FLQGDHFGTS PRTWFGC SE GFYQVLTSEA SQDGLGCVKC PEGSYSQDEE CIPCPVGFYQ EQAGSLACVP CPVGRTTISA GAFSQTHCVT DCQRNEAG L QCDQNGQYRA SQKDRGSGKA FCVDGEGRRL PWWETEAPLE DSQCLMMQKF EKVPESKVIF DANAPVAVRS KVPDSEFPV MQCLTDCTED EACSFFTVST TEPEISCDFY AWTSDNVACM TSDQKRDALG NSKATSFGSL RCQVKVRSHG QDSPAVYLKK GQGSTTTLQ KRFEPTGFQN MLSGLYNPIV FSASGANLTD AHLFCLLACD RDLCCDGFVL TQVQGGAIIC GLLSSPSVLL C NVKDWMDP SEAWANATCP GVTYDQESHQ VILRLGDQEF IKSLTPLEGT QDTFTNFQQV YLWKDSDMGS RPESMGCRKD TV PRPASPT EAGLTTELFS PVDLNQVIVN GNQSLSSQKH WLFKHLFSAQ QANLWCLSRC VQEHSFCQLA EITESASLYF TCT LYPEAQ VCDDIMESNA QGCRLILPQM PKALFRKKVI LEDKVKNFYT RLPFQKLMGI SIRNKVPMSE KSISNGFFEC ERRC DADPC CTGFGFLNVS QLKGGEVTCL TLNSLGIQMC SEENGGAWRI LDCGSPDIEV HTYPFGWYQK PIAQNNAPSF CPLVV LPSL TEKVSLDSWQ SLALSSVVVD PSIRHFDVAH VSTAATSNFS AVRDLCLSEC SQHEACLITT LQTQPGAVRC MFYADT QSC THSLQGQNCR LLLREEATHI YRKPGISLLS YEASVPSVPI STHGRLLGRS QAIQVGTSWK QVDQFLGVPY AAPPLAE RR FQAPEPLNWT GSWDASKPRA SCWQPGTRTS TSPGVSEDCL YLNVFIPQNV APNASVLVFF HNTMDREESE GWPAIDGS F LAAVGNLIVV TASYRVGVFG FLSSGSGEVS GNWGLLDQVA ALTWVQTHIR GFGGDPRRVS LAADRGGADV ASIHLLTAR ATNSQLFRRA VLMGGSALSP AAVISHERAQ QQAIALAKEV SCPMSSSQEV VSCLRQKPAN VLNDAQTKLL AVSGPFHYWG PVIDGHFLR EPPARALKRS LWVEVDLLIG SSQDDGLINR AKAVKQFEES RGRTSSKTAF YQALQNSLGG EDSDARVEAA A TWYYSLEH STDDYASFSR ALENATRDYF IICPIIDMAS AWAKRARGNV FMYHAPENYG HGSLELLADV QFALGLPFYP AY EGQFSLE EKSLSLKIMQ YFSHFIRSGN PNYPYEFSRK VPTFATPWPD FVPRAGGENY KEFSELLPNR QGLKKADCSF WSK YISSLK TSADGAKGGQ SAESEEEELT AGSGLREDLL SLQEPGSKTY SK

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分子 #6: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 16 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
25.0 mMC4H11NO3Tris-HCl
150.0 mMNaClSodium Chloride
1.0 xNaN3Sodium Azide

詳細: 0.22 um filtered and degased
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 12.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 293.15 K / 装置: LEICA EM GP
詳細concentrated SEC peak

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
温度最低: 80.0 K / 最高: 80.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 5.0 µm / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-50 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8119 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 倍率（補正後）: 78125 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 215000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 593563
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1)
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 使用した粒子像数: 37619
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-7b75:
Cryo-EM Structure of Human Thyroglobulin

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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