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- EMDB-11941: CryoEM analysis of ternary complex of full-length Caspase-8 with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11941
タイトルCryoEM analysis of ternary complex of full-length Caspase-8 with FADD and FLIPs
マップデータ
試料
  • 複合体: Ternary Complex of Full-length Caspase-8:FADD:FLIPs
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.0 Å
データ登録者Fox JL / Ragan TJ / Dinsdale D / Fairall L / Schwabe JWR / Morone N / Cain K / MacFarlane M
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structural analysis of FADD:Caspase-8 complexes defines the catalytic dimer architecture for co-ordinated control of cell fate.
著者: Joanna L Fox / Michelle A Hughes / Xin Meng / Nikola A Sarnowska / Ian R Powley / Rebekah Jukes-Jones / David Dinsdale / Timothy J Ragan / Louise Fairall / John W R Schwabe / Nobuhiro Morone ...著者: Joanna L Fox / Michelle A Hughes / Xin Meng / Nikola A Sarnowska / Ian R Powley / Rebekah Jukes-Jones / David Dinsdale / Timothy J Ragan / Louise Fairall / John W R Schwabe / Nobuhiro Morone / Kelvin Cain / Marion MacFarlane /
要旨: Regulated cell death is essential in development and cellular homeostasis. Multi-protein platforms, including the Death-Inducing Signaling Complex (DISC), co-ordinate cell fate via a core FADD: ...Regulated cell death is essential in development and cellular homeostasis. Multi-protein platforms, including the Death-Inducing Signaling Complex (DISC), co-ordinate cell fate via a core FADD:Caspase-8 complex and its regulatory partners, such as the cell death inhibitor c-FLIP. Here, using electron microscopy, we visualize full-length procaspase-8 in complex with FADD. Our structural analysis now reveals how the FADD-nucleated tandem death effector domain (tDED) helical filament is required to orientate the procaspase-8 catalytic domains, enabling their activation via anti-parallel dimerization. Strikingly, recruitment of c-FLIP into this complex inhibits Caspase-8 activity by altering tDED triple helix architecture, resulting in steric hindrance of the canonical tDED Type I binding site. This prevents both Caspase-8 catalytic domain assembly and tDED helical filament elongation. Our findings reveal how the plasticity, composition and architecture of the core FADD:Caspase-8 complex critically defines life/death decisions not only via the DISC, but across multiple key signaling platforms including TNF complex II, the ripoptosome, and RIPK1/RIPK3 necrosome.
履歴
登録2020年11月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年2月17日-
マップ公開2021年2月17日-
更新2021年2月17日-
現状2021年2月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0234
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0234
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11941.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11941.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 12.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.16 Å/pix.
x 150 pix.
= 324. Å		2.16 Å/pix.
x 150 pix.
= 324. Å		2.16 Å/pix.
x 150 pix.
= 324. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.16 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0234 / ムービー #1: 0.0234
最小 - 最大-0.055726286 - 0.1458774
平均 (標準偏差)1.4082678e-05 (±0.009086629)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ150150150
Spacing150150150
セルA=B=C: 324.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.162.162.16
M x/y/z150150150
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z324.000324.000324.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS150150150
D min/max/mean-0.0560.1460.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Ternary Complex of Full-length Caspase-8:FADD:FLIPs

全体名称: Ternary Complex of Full-length Caspase-8:FADD:FLIPs
要素
  • 複合体: Ternary Complex of Full-length Caspase-8:FADD:FLIPs

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超分子 #1: Ternary Complex of Full-length Caspase-8:FADD:FLIPs

超分子名称: Ternary Complex of Full-length Caspase-8:FADD:FLIPs / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClsodium chloride
20.0 mMHEPES-KOH
0.1 %glutaraldehyde
10.0 %glycerol
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 534 / 平均電子線量: 35.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.5 µm / 倍率（公称値）: 64000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 46023
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 12.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 9033
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5l08

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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