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- EMDB-11932: CryoEM structure of the super-constricted two-start dynamin 1 filament -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11932
タイトルCryoEM structure of the super-constricted two-start dynamin 1 filament
マップデータ
試料
  • 複合体: dynamin 1
    • タンパク質・ペプチド: Dynamin-1
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin coat assembly involved in endocytosis / vesicle scission / synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / presynaptic endocytic zone membrane / dynamin GTPase / chromaffin granule / regulation of vesicle size / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / Retrograde neurotrophin signalling / Formation of annular gap junctions ...clathrin coat assembly involved in endocytosis / vesicle scission / synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / presynaptic endocytic zone membrane / dynamin GTPase / chromaffin granule / regulation of vesicle size / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / Retrograde neurotrophin signalling / Formation of annular gap junctions / endosome organization / Gap junction degradation / photoreceptor ribbon synapse / membrane coat / Recycling pathway of L1 / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / endocytic vesicle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / clathrin-coated pit / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / MHC class II antigen presentation / photoreceptor inner segment / receptor-mediated endocytosis / cell projection / modulation of chemical synaptic transmission / protein homooligomerization / receptor internalization / endocytosis / GDP binding / : / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / microtubule binding / protein homotetramerization / microtubule / GTPase activity / glutamatergic synapse / synapse / GTP binding / protein kinase binding / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain ...Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.74 Å
データ登録者Liu JW / Zhang PJ
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust206422/Z/17/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: CryoEM structure of the super-constricted two-start dynamin 1 filament.
著者: Jiwei Liu / Frances Joan D Alvarez / Daniel K Clare / Jeffrey K Noel / Peijun Zhang /
要旨: Dynamin belongs to the large GTPase superfamily, and mediates the fission of vesicles during endocytosis. Dynamin molecules are recruited to the neck of budding vesicles to assemble into a helical ...Dynamin belongs to the large GTPase superfamily, and mediates the fission of vesicles during endocytosis. Dynamin molecules are recruited to the neck of budding vesicles to assemble into a helical collar and to constrict the underlying membrane. Two helical forms were observed: the one-start helix in the constricted state and the two-start helix in the super-constricted state. Here we report the cryoEM structure of a super-constricted two-start dynamin 1 filament at 3.74 Å resolution. The two strands are joined by the conserved GTPase dimeric interface. In comparison with the one-start structure, a rotation around Hinge 1 is observed, essential for communicating the chemical power of the GTPase domain and the mechanical force of the Stalk and PH domain onto the underlying membrane. The Stalk interfaces are well conserved and serve as fulcrums for adapting to changing curvatures. Relative to one-start, small rotations per interface accumulate to bring a drastic change in the helical pitch. Elasticity theory rationalizes the diversity of dynamin helical symmetries and suggests corresponding functional significance.
履歴
登録2020年11月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年11月10日-
マップ公開2021年11月10日-
更新2021年11月10日-
現状2021年11月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0115
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0115
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7ax3
  • 表面レベル: 0.0115
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7ax3
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11932.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11932.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 506 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.048 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0115 / ムービー #1: 0.0115
最小 - 最大-0.030506417 - 0.07733267
平均 (標準偏差)0.0002863064 (±0.0023186973)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ510510510
Spacing510510510
セルA=B=C: 534.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0481.0481.048
M x/y/z510510510
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z534.480534.480534.480
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS510510510
D min/max/mean-0.0310.0770.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : dynamin 1

全体名称: dynamin 1
要素
  • 複合体: dynamin 1
    • タンパク質・ペプチド: Dynamin-1
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: dynamin 1

超分子名称: dynamin 1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Dynamin-1

分子名称: Dynamin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 36 / 光学異性体: LEVO / EC番号: dynamin GTPase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 97.536359 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGNRGMEDLI PLVNRLQDAF SAIGQNADLD LPQIAVVGGQ SAGKSSVLEN FVGRDFLPRG SGIVTRRPLV LQLVNATTEY AEFLHCKGK KFTDFEEVRL EIEAETDRVT GTNKGISPVP INLRVYSPHV LNLTLVDLPG MTKVPVGDQP PDIEFQIRDM L MQFVTKEN ...文字列:
MGNRGMEDLI PLVNRLQDAF SAIGQNADLD LPQIAVVGGQ SAGKSSVLEN FVGRDFLPRG SGIVTRRPLV LQLVNATTEY AEFLHCKGK KFTDFEEVRL EIEAETDRVT GTNKGISPVP INLRVYSPHV LNLTLVDLPG MTKVPVGDQP PDIEFQIRDM L MQFVTKEN CLILAVSPAN SDLANSDALK VAKEVDPQGQ RTIGVITKLD LMDEGTDARD VLENKLLPLR RGYIGVVNRS QK DIDGKKD ITAALAAERK FFLSHPSYRH LADRMGTPYL QKVLNQQLTN HIRDTLPGLR NKLQSQLLSI EKEVEEYKNF RPD DPARKT KALLQMVQQF AVDFEKRIEG SGDQIDTYEL SGGARINRIF HERFPFELVK MEFDEKELRR EISYAIKNIH GIRT GLFTP DMAFETIVKK QVKKIREPCL KCVDMVISEL ISTVRQCTKK LQQYPRLREE MERIVTTHIR EREGRTKEQV MLLID IELA YMNTNHEDFI GFANAQQRSN QMNKKKTSGN QDEILVIRKG WLTINNIGIM KGGSKEYWFV LTAENLSWYK DDEEKE KKY MLSVDNLKLR DVEKGFMSSK HIFALFNTEQ RNVYKDYRQL ELACETQEEV DSWKASFLRA GVYPERVGDK EKASETE EN GSDSFMHSMD PQLERQVETI RNLVDSYMAI VNKTVRDLMP KTIMHLMINN TKEFIFSELL ANLYSCGDQN TLMEESAE Q AQRRDEMLRM YHALKEALSI IGNINTTTVS TPMPPPVDDS WLQVQSVPAG RRSPTSSPTP QRRAPAVPPA RPGSRGPAP GPPPAGSALG GAPPVPSRPG ASPDPFGPPP QVPSRPNRAP PGVPSRSGQA SPSRPESPRP PFDL

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分子 #2: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 36 / 式: GCP
分子量理論値: 521.208 Da
Chemical component information

ChemComp-G2P:
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GMPCPP / GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 36 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 13.58 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 24.43 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C2 (2回回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.74 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 16772
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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