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- EMDB-1193: Motions and negative cooperativity between p97 domains revealed b... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1193
タイトルMotions and negative cooperativity between p97 domains revealed by cryo-electron microscopy and quantised elastic deformational model.
マップデータAAA+ ATPase p97 in the presence of AMPPNP
試料
  • 試料: Rat liver endogenous AAA ATPase p97
  • タンパク質・ペプチド: p97
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 24.0 Å
データ登録者Beuron F / Flynn TC / Ma J / Kondo H / Zhang X / Freemont PS
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2003
タイトル: Motions and negative cooperativity between p97 domains revealed by cryo-electron microscopy and quantised elastic deformational model.
著者: Fabienne Beuron / Terence C Flynn / Jianpeng Ma / Hisao Kondo / Xiaodong Zhang / Paul S Freemont /
要旨: p97, a Mg-ATPase belonging to the AAA (ATPase associated with various cellular activities) super family of proteins, has been proposed to function in two distinct cellular pathways, namely homotypic ...p97, a Mg-ATPase belonging to the AAA (ATPase associated with various cellular activities) super family of proteins, has been proposed to function in two distinct cellular pathways, namely homotypic membrane fusion and ubiquitin protein degradation by utilizing differing adaptor complexes. We present the cryo-electron microscopy three-dimensional reconstruction of endogenous p97 in an AMP-PNP bound state at 24 A resolution. It reveals clear nucleotide-dependent differences when compared to our previously published "p97-ADP" reconstruction, including a striking rearrangement of N domains and a positional change of the two ATPase domains, D1 and D2, with respect to each other. The docking of the X-ray structure of N-D1 domains in an ADP bound state indicates that an upward repositioning of N domain is necessary to accommodate the cryo-EM map of "p97-AMP-PNP", suggesting a change in the orientation of N domains upon nucleotide hydrolysis. Furthermore, computational analysis of the deformational motions of p97, performed on the cryo-EM density map and the atomic structure of the N-D1 domains independently, shows the existence of a negative cooperativity between the D1 and D2 rings and the flexibility of the N domains. Together these results allow the identification of functionally important features that offer molecular insights into the dynamics of the proposed p97 chaperone function.
履歴
登録2006年2月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2006年2月23日-
マップ公開2006年2月23日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.07076
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.07076
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1193.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1193.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 12.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈AAA+ ATPase p97 in the presence of AMPPNP
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.6 Å/pix.
x 150 pix.
= 390. Å		2.6 Å/pix.
x 150 pix.
= 390. Å		2.6 Å/pix.
x 150 pix.
= 390. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.6 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.0593 / ムービー #1: 0.07076
最小 - 最大-0.354279 - 0.508567
平均 (標準偏差)0.00033594 (±0.0294936)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-75-75-75
サイズ150150150
Spacing150150150
セルA=B=C: 390 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.62.62.6
M x/y/z150150150
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z390.000390.000390.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-96-96-96
NX/NY/NZ192192192
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-75-75-75
NC/NR/NS150150150
D min/max/mean-0.3540.5090.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Rat liver endogenous AAA ATPase p97

全体名称: Rat liver endogenous AAA ATPase p97
要素
  • 試料: Rat liver endogenous AAA ATPase p97
  • タンパク質・ペプチド: p97

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超分子 #1000: Rat liver endogenous AAA ATPase p97

超分子名称: Rat liver endogenous AAA ATPase p97 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: one homohexamer of p97 / Number unique components: 1
分子量実験値: 530 KDa / 理論値: 580 KDa

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分子 #1: p97

分子名称: p97 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: VCP / コピー数: 6 / 集合状態: homohexamer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 組織: liver / 細胞中の位置: cytoplasmic
分子量実験値: 97 MDa / 理論値: 89 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20 mM TrisHCl, 150 mM KCl, 1 mM DTT pH 7.4
グリッド詳細: lacey carbon film
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA KF80 / 詳細: Vitrification instrument: Reichert KF 80 plunger / 手法: blot for 2 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
日付2000年7月1日
撮影デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 10 µm / 実像数: 15 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 1.4 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm / 倍率（公称値）: 38000
試料ステージ試料ホルダー: eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細number of particles prior to symmetrisation
CTF補正詳細: each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 24.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Imagic / 使用した粒子像数: 3375
最終 2次元分類クラス数: 167

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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