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- EMDB-11634: Aquifex aeolicus lumazine synthase-derived nucleocapsid variant NC-3 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11634
タイトルAquifex aeolicus lumazine synthase-derived nucleocapsid variant NC-3
マップデータpostprocessed masked map
試料
  • 細胞: Nucleocapsid NC-3
    • タンパク質・ペプチド: Antitermination protein N,6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase,6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
キーワードcapsid / design / virus mimic / VIRUS LIKE PARTICLE
機能・相同性
機能・相同性情報


6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase / 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase activity / riboflavin synthase complex / riboflavin biosynthetic process / RNA polymerase binding / bacterial-type RNA polymerase core enzyme binding / transcription antitermination factor activity, RNA binding / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / DNA-templated transcription termination ...6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase / 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase activity / riboflavin synthase complex / riboflavin biosynthetic process / RNA polymerase binding / bacterial-type RNA polymerase core enzyme binding / transcription antitermination factor activity, RNA binding / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / DNA-templated transcription termination / RNA stem-loop binding / single-stranded RNA binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Antitermination protein N, arginine-rich motif / 36-mer N-terminal peptide of the N protein (N36) / Lumazine synthase / Lumazine/riboflavin synthase / Lumazine/riboflavin synthase superfamily / 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
類似検索 - ドメイン・相同性
6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase / Antitermination protein N
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia virus lambda (ウイルス) / Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.04 Å
データ登録者Tetter S / Hilvert D
資金援助1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)ERC-AdG-2012-321295
引用
ジャーナル: Science / 年: 2021
タイトル: Evolution of a virus-like architecture and packaging mechanism in a repurposed bacterial protein.
著者: Stephan Tetter / Naohiro Terasaka / Angela Steinauer / Richard J Bingham / Sam Clark / Andrew J P Scott / Nikesh Patel / Marc Leibundgut / Emma Wroblewski / Nenad Ban / Peter G Stockley / ...著者: Stephan Tetter / Naohiro Terasaka / Angela Steinauer / Richard J Bingham / Sam Clark / Andrew J P Scott / Nikesh Patel / Marc Leibundgut / Emma Wroblewski / Nenad Ban / Peter G Stockley / Reidun Twarock / Donald Hilvert /
要旨: Viruses are ubiquitous pathogens of global impact. Prompted by the hypothesis that their earliest progenitors recruited host proteins for virion formation, we have used stringent laboratory evolution ...Viruses are ubiquitous pathogens of global impact. Prompted by the hypothesis that their earliest progenitors recruited host proteins for virion formation, we have used stringent laboratory evolution to convert a bacterial enzyme that lacks affinity for nucleic acids into an artificial nucleocapsid that efficiently packages and protects multiple copies of its own encoding messenger RNA. Revealing remarkable convergence on the molecular hallmarks of natural viruses, the accompanying changes reorganized the protein building blocks into an interlaced 240-subunit icosahedral capsid that is impermeable to nucleases, and emergence of a robust RNA stem-loop packaging cassette ensured high encapsidation yields and specificity. In addition to evincing a plausible evolutionary pathway for primordial viruses, these findings highlight practical strategies for developing nonviral carriers for diverse vaccine and delivery applications.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2021
タイトル: Evolution of a virus-like architecture and packaging mechanism in a repurposed bacterial protein
著者: Tetter S / Terasaka N / Steinauer A / Bingham RJ / Clark S / Scott AJP / Patel N / Leibundgut M / Wroblewski E / Ban N / Stockley PG / Twarock R / Hilvert D
履歴
登録2020年8月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年6月2日-
マップ公開2021年6月2日-
更新2024年5月1日-
現状2024年5月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0509
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0509
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7a4i
  • 表面レベル: 0.0509
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7a4i
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11634.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11634.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈postprocessed masked map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.8 Å/pix.
x 360 pix.
= 648. Å		1.8 Å/pix.
x 360 pix.
= 648. Å		1.8 Å/pix.
x 360 pix.
= 648. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.8 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0509 / ムービー #1: 0.0509
最小 - 最大-0.07406308 - 0.18504971
平均 (標準偏差)0.00062450784 (±0.009026477)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 648.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.81.81.8
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z648.000648.000648.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ400400400
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-0.0740.1850.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_11634_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_11634_half_map_1.map
注釈half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_11634_half_map_2.map
注釈half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Nucleocapsid NC-3

全体名称: Nucleocapsid NC-3
要素
  • 細胞: Nucleocapsid NC-3
    • タンパク質・ペプチド: Antitermination protein N,6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase,6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase

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超分子 #1: Nucleocapsid NC-3

超分子名称: Nucleocapsid NC-3 / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Evolved variant of a virus-inspired nucleocapsid design based on the Aquifex aeolicus riboflavin synthase
由来(天然)生物種: Escherichia virus lambda (ウイルス)

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分子 #1: Antitermination protein N,6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase...

分子名称: Antitermination protein N,6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase,6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 240 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
由来(天然)生物種: Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア)
分子量理論値: 21.502309 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MGNAKTRRRE RRAEKQAQWK AANAGAGAGA MATPHFDYNA SVVSKGLANL SLELRKPVTF DIITADTLEQ AIERAGTKHG NKGWEAALS AIEMANLYKS LRGTGHHHHH HGSSIEIYEG KLTAEGLRFG IVASRFNHTL VDRLVEGAID CIVRHGGREE D ITLVRVPG ...文字列:
MGNAKTRRRE RRAEKQAQWK AANAGAGAGA MATPHFDYNA SVVSKGLANL SLELRKPVTF DIITADTLEQ AIERAGTKHG NKGWEAALS AIEMANLYKS LRGTGHHHHH HGSSIEIYEG KLTAEGLRFG IVASRFNHTL VDRLVEGAID CIVRHGGREE D ITLVRVPG SWEIPVAADE LARKEDIDAV IAFGDLIRG

UniProtKB: Antitermination protein N, 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase, 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 22 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-7 / 実像数: 134 / 平均電子線量: 35.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 3.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 倍率（公称値）: 62000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 32411
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: generated in RELION from the data themselves
詳細: with icosahedral symmetry imposed (I1)
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.04 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 3815
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 550
得られたモデル

PDB-7a4i:
Aquifex aeolicus lumazine synthase-derived nucleocapsid variant NC-3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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