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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1149 | |||||||||
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タイトル | Dodecameric structure of the small heat shock protein Acr1 from Mycobacterium tuberculosis. | |||||||||
![]() | Negative stain EM map of dodecamer of M.tuberculosis Acr1 | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() response to salt stress / response to hydrogen peroxide / protein homooligomerization / unfolded protein binding / protein folding / protein complex oligomerization / response to heat / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 16.5 Å | |||||||||
![]() | Kennaway CK / Benesch JL / Gohlke U / Wang L / Robinson CV / Orlova EV / Saibil HR / Saibi HR / Keep NH | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Dodecameric structure of the small heat shock protein Acr1 from Mycobacterium tuberculosis. 著者: Christopher K Kennaway / Justin L P Benesch / Ulrich Gohlke / Luchun Wang / Carol V Robinson / Elena V Orlova / Helen R Saibil / Nicholas H Keep / ![]() 要旨: Small heat shock proteins are a ubiquitous and diverse family of stress proteins that have in common an alpha-crystallin domain. Mycobacterium tuberculosis has two small heat shock proteins, Acr1 ...Small heat shock proteins are a ubiquitous and diverse family of stress proteins that have in common an alpha-crystallin domain. Mycobacterium tuberculosis has two small heat shock proteins, Acr1 (alpha-crystallin-related protein 1, or Hsp16.3/16-kDa antigen) and Acr2 (HrpA), both of which are highly expressed under different stress conditions. Small heat shock proteins form large oligomeric assemblies and are commonly polydisperse. Nanoelectrospray mass spectrometry showed that Acr2 formed a range of oligomers composed of dimers and tetramers, whereas Acr1 was a dodecamer. Electron microscopy of Acr2 showed a variety of particle sizes. Using three-dimensional analysis of negative stain electron microscope images, we have shown that Acr1 forms a tetrahedral assembly with 12 polypeptide chains. The atomic structure of a related alpha-crystallin domain dimer was docked into the density to build a molecular structure of the dodecameric Acr1 complex. Along with the differential regulation of these two proteins, the differences in their quaternary structures demonstrated here supports their distinct functional roles. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 97.1 KB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 11 KB 11 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 174.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 204 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 203.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 4.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | Negative stain EM map of dodecamer of M.tuberculosis Acr1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 3.3333 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Recombinant protein Acr1 From M.Tuberculosis made in E.coli.
全体 | 名称: Recombinant protein Acr1 From M.Tuberculosis made in E.coli. |
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要素 |
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-超分子 #1000: Recombinant protein Acr1 From M.Tuberculosis made in E.coli.
超分子 | 名称: Recombinant protein Acr1 From M.Tuberculosis made in E.coli. タイプ: sample / ID: 1000 詳細: Sample was monodisperse by mass spectrometry and light scattering 集合状態: dodecamer tetrahedral symmetry / Number unique components: 1 |
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分子量 | 実験値: 196 KDa / 理論値: 196 KDa / 手法: Mass spectrometry |
-分子 #1: Acr1
分子 | 名称: Acr1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Hsp16.3 / 詳細: monomer / コピー数: 12 / 集合状態: dodecamer / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 実験値: 18.5 KDa / 理論値: 18.5 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | InterPro: Alpha crystallin/Hsp20 domain |
-実験情報
-構造解析
手法 | ネガティブ染色法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.01 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7 / 詳細: 50 mM Tris pH 7 |
染色 | タイプ: NEGATIVE / 詳細: Two 5 ul aliquots of 2% uranyl acetate. |
グリッド | 詳細: 400 mesh copper grid with carbon film |
凍結 | 凍結剤: NONE / チャンバー内温度: 293 K |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI 12 |
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温度 | 平均: 293 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: corrected at 100k magnification |
日付 | 2004年3月26日 |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 実像数: 18 / 平均電子線量: 10 e/Å2 / Od range: 1 / ビット/ピクセル: 8 |
電子線 | 加速電圧: 120 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 0.6 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.39 µm / 倍率(公称値): 42000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: side entry / 試料ホルダーモデル: OTHER |
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画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: T (正4面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 16.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMAGIC 詳細: Exact filtered back projection. Map made from 400 out of 600 class averages. 使用した粒子像数: 6123 |
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最終 2次元分類 | クラス数: 400 |
-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B |
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ソフトウェア | 名称: URO |
詳細 | PDBEntryID_givenInChain. Protocol: rigid body. One dimer of 1gme A and B, residues 43-137 and 146-151, was fitted in URO and tetrahedral symmetry was used to generate the other five dimers. |
精密化 | 空間: RECIPROCAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Density correlation |
得られたモデル | ![]() PDB-2byu: |