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- EMDB-11265: Folding of an iron binding peptide in response to sedimentation i... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11265
タイトルFolding of an iron binding peptide in response to sedimentation is resolved using ferritin as a nano-reactor
マップデータAcetate treated L-Ferritin-M6A fusion protein.
試料
  • 複合体: Iron-loaded L-Ferritin-M6A
    • タンパク質・ペプチド: Ferritinフェリチン
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular sequestering of iron ion / ferric iron binding / ferrous iron binding / iron ion transport / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ferritin iron-binding regions signature 1. / Ferritin iron-binding regions signature 2. / Ferritin, conserved site / フェリチン / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Davidov G / Abelya G / Zalk R / Izbicki B / Shaibi S / Spektor L / Meyron Holtz EG / Zarivach R / Frank GA
資金援助 イスラエル, 2件
OrganizationGrant number国
Israel Ministry of Science and Technology3-14335 イスラエル
Israel Ministry of Science and Technology イスラエル
引用ジャーナル: J Am Chem Soc / 年: 2020
タイトル: Folding of an Intrinsically Disordered Iron-Binding Peptide in Response to Sedimentation Revealed by Cryo-EM.
著者: Geula Davidov / Gili Abelya / Ran Zalk / Benjamin Izbicki / Sharon Shaibi / Lior Spektor / Dayana Shagidov / Esther G Meyron-Holtz / Raz Zarivach / Gabriel A Frank /
要旨: Biomineralization is mediated by specialized proteins that guide and control mineral sedimentation. In many cases, the active regions of these biomineralization proteins are intrinsically disordered. ...Biomineralization is mediated by specialized proteins that guide and control mineral sedimentation. In many cases, the active regions of these biomineralization proteins are intrinsically disordered. High-resolution structures of these proteins while they interact with minerals are essential for understanding biomineralization processes and the function of intrinsically disordered proteins (IDPs). Here we used the cavity of ferritin as a nanoreactor where the interaction between M6A, an intrinsically disordered iron-binding domain, and an iron oxide particle was visualized at high resolution by cryo-EM. Taking advantage of the differences in the electron-dose sensitivity of the protein and the iron oxide particles, we developed a method to determine the irregular shape of the particles found in our density maps. We found that the folding of M6A correlates with the detection of mineral particles in its vicinity. M6A interacts with the iron oxide particles through its C-terminal side, resulting in the stabilization of a helix at its N-terminal side. The stabilization of the helix at a region that is not in direct contact with the iron oxide particle demonstrates the ability of IDPs to respond to signals from their surroundings by conformational changes. These findings provide the first glimpse toward the long-suspected mechanism for biomineralization protein control over mineral microstructure, where unstructured regions of these proteins become more ordered in response to their interaction with the nascent mineral particles.
履歴
登録2020年6月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年7月7日-
マップ公開2021年7月7日-
更新2022年2月2日-
現状2022年2月2日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6zlg
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6zlg
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11265.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11265.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Acetate treated L-Ferritin-M6A fusion protein.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.03 / ムービー #1: 0.03
最小 - 最大-0.071648836 - 0.15990445
平均 (標準偏差)0.00027757054 (±0.0072521134)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 281.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.11.11.1
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z281.600281.600281.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0720.1600.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Iron-loaded L-Ferritin-M6A

全体名称: Iron-loaded L-Ferritin-M6A
要素
  • 複合体: Iron-loaded L-Ferritin-M6A
    • タンパク質・ペプチド: Ferritinフェリチン

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超分子 #1: Iron-loaded L-Ferritin-M6A

超分子名称: Iron-loaded L-Ferritin-M6A / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Nano cage L_ferritin_M6A at 0.1 mg per mL concentration after sodium acetate treatment with 0.044 mM FeCl2, Iron loaded
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)

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分子 #1: Ferritin

分子名称: Ferritin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 24.362076 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MTSQIRQNYS TEVEAAVNRL VNLHLRASYT YLSLGFFFDR DDVALEGVGH FFRELAEEKR EGAERLLEF QNDRGGRALF QDVQKPSQDE WGKTQEAMEA ALAMEKNLNQ ALLDLHALGS ARADPHLCDF LESHYLDKEV K LIKKMGNH ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MTSQIRQNYS TEVEAAVNRL VNLHLRASYT YLSLGFFFDR DDVALEGVGH FFRELAEEKR EGAERLLEF QNDRGGRALF QDVQKPSQDE WGKTQEAMEA ALAMEKNLNQ ALLDLHALGS ARADPHLCDF LESHYLDKEV K LIKKMGNH LTNLRRVAGP QPAQTGAPQG SLGEYLFERL TLKHDGDIES AQSDEEVE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 5.8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 80.0 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8)
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8) / 使用した粒子像数: 98969

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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