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万見
- EMDB-1088: Structure of the acrosomal bundle. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1088
タイトルStructure of the acrosomal bundle.
マップデータOne unit cell of the acrosomal bundle, pseudo-centered to provide a orthogonal map from the pseudo-hexagonal packing
試料
  • 試料: Acrosomal bundle from Limulus sperm
  • タンパク質・ペプチド: actin
  • タンパク質・ペプチド: scruin
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament ...cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / cytoskeleton / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin-3 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Limulus polyphemus (カブトガニ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.5 Å
データ登録者Schmid MF / Sherman MB / Matsudaira P / Chiu W
引用ジャーナル: Nature / 年: 2004
タイトル: Structure of the acrosomal bundle.
著者: Michael F Schmid / Michael B Sherman / Paul Matsudaira / Wah Chiu /
要旨: In the unactivated Limulus sperm, a 60- micro m-long bundle of actin filaments crosslinked by the protein scruin is bent and twisted into a coil around the base of the nucleus. At fertilization, the ...In the unactivated Limulus sperm, a 60- micro m-long bundle of actin filaments crosslinked by the protein scruin is bent and twisted into a coil around the base of the nucleus. At fertilization, the bundle uncoils and fully extends in five seconds to support a finger of membrane known as the acrosomal process. This biological spring is powered by stored elastic energy and does not require the action of motor proteins or actin polymerization. In a 9.5-A electron cryomicroscopic structure of the extended bundle, we show that twist, tilt and rotation of actin-scruin subunits deviate widely from a 'standard' F-actin filament. This variability in structural organization allows filaments to pack into a highly ordered and rigid bundle in the extended state and suggests a mechanism for storing and releasing energy between coiled and extended states without disassembly.
履歴
登録2004年7月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2004年7月7日-
マップ公開2004年9月7日-
更新2013年9月25日-
現状2013年9月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 340
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 340
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3b5u
  • 表面レベル: 340
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3b63
  • 表面レベル: 340
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3b5u
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3b63
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1088.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1088.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 46.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈One unit cell of the acrosomal bundle, pseudo-centered to provide a orthogonal map from the pseudo-hexagonal packing
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Y (Sec.)X (Row.)Z (Col.)
1.32 Å/pix.
x 112 pix.
= 148. Å		1.33 Å/pix.
x 192 pix.
= 255.999 Å		1.33 Å/pix.
x 576 pix.
= 765.798 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX: 1.33333 Å / Y: 1.32143 Å / Z: 1.32951 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 430.0 / ムービー #1: 340
最小 - 最大-974.402832030000013 - 977.198852539999962
平均 (標準偏差)-0.00000001 (±215.096801760000005)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZXY
Origin-96-288-56
サイズ192576112
Spacing112192576
セルA: 255.99936 Å / B: 148.00015 Å / C: 765.7977 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.3333281251.32142857142861.3295104166667
M x/y/z192112576
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z255.999148.000765.798
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-96-56-288
NX/NY/NZ192112576
MAP C/R/S312
start NC/NR/NS-288-96-56
NC/NR/NS576192112
D min/max/mean-974.403977.199-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Acrosomal bundle from Limulus sperm

全体名称: Acrosomal bundle from Limulus sperm
要素
  • 試料: Acrosomal bundle from Limulus sperm
  • タンパク質・ペプチド: actin
  • タンパク質・ペプチド: scruin

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超分子 #1000: Acrosomal bundle from Limulus sperm

超分子名称: Acrosomal bundle from Limulus sperm / タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: helix of actin and scruin in a 1 to 1 stoichiometry
Number unique components: 2
分子量実験値: 4.2 MDa / 理論値: 4.2 MDa / 手法: calculated from molecular weight

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分子 #1: actin

分子名称: actin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: F-actin / 詳細: 28 of these per unit cell / コピー数: 28 / 集合状態: helical / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Limulus polyphemus (カブトガニ) / 別称: horseshoe crab / 組織: sperm / 細胞: sperm / Organelle: acrosomal process / 細胞中の位置: acrosomal bundle
分子量実験値: 1.176 MDa / 理論値: 1.176 MDa

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分子 #2: scruin

分子名称: scruin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: scruin / 詳細: 28 of these per unit cell / コピー数: 28 / 集合状態: helical / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Limulus polyphemus (カブトガニ) / 別称: horseshoe crab / 組織: sperm / 細胞: sperm / Organelle: acrosomal process / 細胞中の位置: acrosomal bundle
分子量実験値: 3.08 MDa / 理論値: 3.08 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態2D array

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試料調製

濃度10 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: see J Mol Biol, 221: 711-725 (1991)
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 90 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: homemade guillotine
詳細naturally occurring intracellular ordered array. Space group is P2sub1 or P1 21 1. P 1 21 refers to a 2-fold screw axis in the plane of the 2D crystal, whereas I have defined the 2-fold screw along z (second setting monoclinic).

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 4000EX
温度平均: 90 K
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 90 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / 詳細: 153 bundles selected / Od range: 1.5
電子線加速電圧: 400 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 40000
試料ステージ試料ホルダー: side entry / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.5 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: MRC, CCP4, homemade
詳細: 1000 2 unit cell segments from 153 bundles (ref:Schmid, MF, J,. Struct Biol. 2003, 144:195-208.
CTF補正詳細: each bundle
結晶パラメータ単位格子 - A: 145 Å / 単位格子 - B: 145 Å / 単位格子 - C: 765 Å / 単位格子 - γ: 120 ° / 単位格子 - α: 90 ° / 単位格子 - β: 90 ° / 面群: P 1 21

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1atn

ソフトウェア名称: foldhunter and homemade software
詳細Protocol: cross-correlation. each of the 28 actins was fitted and averaged, scruin was density-correlated and averaged because there is no crystal structure. overall B is the NEGATIVE B factor applied as a high-pass filter in the calculation of the map (-500).
精密化空間: REAL / 温度因子: -500 / 当てはまり具合の基準: cross-correlation
得られたモデル

PDB-3b5u:
Actin filament model from extended form of acromsomal bundle in the Limulus sperm

PDB-3b63:
Actin filament model in the extended form of acromsomal bundle in the Limulus sperm

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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