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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10399 | |||||||||
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タイトル | FtsK motor domain with dsDNA, translocating state | |||||||||
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![]() | DNA translocation / DNA motor / RecA fold / Divisome / DNA BINDING PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() cellular response to antibiotic / chromosome segregation / cell division / DNA binding / ATP binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.65 Å | |||||||||
![]() | Jean NL / Lowe J | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: FtsK in motion reveals its mechanism for double-stranded DNA translocation. 著者: Nicolas L Jean / Trevor J Rutherford / Jan Löwe / ![]() 要旨: FtsK protein contains a fast DNA motor that is involved in bacterial chromosome dimer resolution. During cell division, FtsK translocates double-stranded DNA until both recombination sites are ...FtsK protein contains a fast DNA motor that is involved in bacterial chromosome dimer resolution. During cell division, FtsK translocates double-stranded DNA until both recombination sites are placed at mid cell for subsequent dimer resolution. Here, we solved the 3.6-Å resolution electron cryo-microscopy structure of the motor domain of FtsK while translocating on its DNA substrate. Each subunit of the homo-hexameric ring adopts a unique conformation and one of three nucleotide states. Two DNA-binding loops within four subunits form a pair of spiral staircases within the ring, interacting with the two DNA strands. This suggests that simultaneous conformational changes in all ATPase domains at each catalytic step generate movement through a mechanism related to filament treadmilling. While the ring is only rotating around the DNA slowly, it is instead the conformational states that rotate around the ring as the DNA substrate is pushed through. #1: ![]() タイトル: FtsK in motion reveals its mechanism for double-stranded DNA translocation 著者: Jean NL / Rutherford TJ / Lowe J | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 5.9 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 16.3 KB 16.3 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 8.6 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 184.8 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 428.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 427.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 10.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 13.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.048 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : FtsK motor domain with dsDNA, translocating state
全体 | 名称: FtsK motor domain with dsDNA, translocating state |
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要素 |
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-超分子 #1: FtsK motor domain with dsDNA, translocating state
超分子 | 名称: FtsK motor domain with dsDNA, translocating state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 |
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-超分子 #2: FtsK motor domain
超分子 | 名称: FtsK motor domain / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-超分子 #3: DNA
超分子 | 名称: DNA / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2 |
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由来(天然) | 生物種: synthetic construct (人工物) |
-分子 #1: DNA translocase FtsK
分子 | 名称: DNA translocase FtsK / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 54.001441 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MVPDRREQSK AKERLLEREE ALAKHMSERE KRPPPKIDPP PSPKAPEPSK RVLKEKQAPL FVDTAVEGTL PPLSLLDPAE VKQKSYSPE SLEAMSRLLE IKLKEFGVEV SVDSVHPGPV ITRFEIQPAA GVKVSRISNL AKDLARSLAV ISVRVVEVIP G KTTVGIEI ...文字列: MVPDRREQSK AKERLLEREE ALAKHMSERE KRPPPKIDPP PSPKAPEPSK RVLKEKQAPL FVDTAVEGTL PPLSLLDPAE VKQKSYSPE SLEAMSRLLE IKLKEFGVEV SVDSVHPGPV ITRFEIQPAA GVKVSRISNL AKDLARSLAV ISVRVVEVIP G KTTVGIEI PNEDRQMVRF SEVLSSPEYD EHKSTVPLAL GHDIGGRPII TDLAKMPHLL VAGTTGSGKS VGVNAMLLSI LF KSTPSEA RLIMIDPKML ELSIYEGIPH LLCPVVTDMK EAANALRWSV AEMERRYRLM AAMGVRNLAG FNRKVKDAEE AGT PLTDPL FRRESPDDEP PQLSTLPTIV VVVDEFADMM MIVGKKVEEL IARIAQKARA AGIHLILATQ RPSVDVITGL IKAN IPTRI AFQVSSKIDS RTILDQGGAE QLLGHGDMLY LPPGTGLPIR VHGAFVSDDE VHRVVEAWKL RGAPDYIEDI LAGVD EGGK LHHHHHH UniProtKB: DNA translocase FtsK |
-分子 #2: dsDNA substrate
分子 | 名称: dsDNA substrate / タイプ: dna / ID: 2 詳細: Sequence not determined due to sequence heterogeneity of the protein-bound DNA コピー数: 2 / 分類: DNA |
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由来(天然) | 生物種: synthetic construct (人工物) |
分子量 | 理論値: 6.129039 KDa |
配列 | 文字列: (DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT) |
-分子 #3: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
分子 | 名称: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 3 / 式: AGS |
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分子量 | 理論値: 523.247 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-AGS: |
-分子 #4: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: MG |
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分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-分子 #5: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 3 / 式: ADP |
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分子量 | 理論値: 427.201 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-ADP: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE | ||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV | ||||||||
詳細 | 0.7 m/mL FtsK 1.5 uM 45 bp DNA |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 実像数: 3300 / 平均電子線量: 42.95 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |