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- EMDB-0609: Reconstruction of CDTb Double Heptamer Short Form using C7 Symmetry -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0609
タイトルReconstruction of CDTb Double Heptamer Short Form using C7 Symmetry
マップデータCDTb Short Form Reconstructed with C7 Symmetry
試料
  • 複合体: CDTb
    • タンパク質・ペプチド: ADP-ribosyltransferase binding component
キーワードCDTb / Clostridium / Toxin / Binary / difficile / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


protein homooligomerization / transferase activity / extracellular region / identical protein binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Bacterial exotoxin B / Protective antigen, heptamerisation domain / Protective antigen, Ca-binding domain / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA, domain 3 / Protective antigen, heptamerisation domain superfamily / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA Ca-binding domain / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA domain 2 / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA domain 3 / PA14 domain / PA14 / PA14 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADP-ribosyltransferase binding component
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridioides difficile (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Lacy DB / Sheedlo MJ
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
Other governmentBX002943 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI095755 米国
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2020
タイトル: Structural insights into the transition of Clostridioides difficile binary toxin from prepore to pore.
著者: David M Anderson / Michael J Sheedlo / Jaime L Jensen / D Borden Lacy /
要旨: Clostridioides (formerly Clostridium) difficile is a Gram-positive, spore-forming anaerobe and a leading cause of hospital-acquired infection and gastroenteritis-associated death in US hospitals. The ...Clostridioides (formerly Clostridium) difficile is a Gram-positive, spore-forming anaerobe and a leading cause of hospital-acquired infection and gastroenteritis-associated death in US hospitals. The disease state is usually preceded by disruption of the host microbiome in response to antibiotic treatment and is characterized by mild to severe diarrhoea. C. difficile infection is dependent on the secretion of one or more AB-type toxins: toxin A (TcdA), toxin B (TcdB) and the C. difficile transferase toxin (CDT). Whereas TcdA and TcdB are considered the primary virulence factors, recent studies suggest that CDT increases the severity of C. difficile infection in some of the most problematic clinical strains. To better understand how CDT functions, we used cryo-electron microscopy to define the structure of CDTb, the cell-binding component of CDT. We obtained structures of several oligomeric forms that highlight the conformational changes that enable conversion from a prepore to a β-barrel pore. The structural analysis also reveals a glycan-binding domain and residues involved in binding the host-cell receptor, lipolysis-stimulated lipoprotein receptor. Together, these results provide a framework to understand how CDT functions at the host cell interface.
履歴
登録2019年2月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年10月30日-
マップ公開2019年10月30日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6o2n
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0609.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0609.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 59.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CDTb Short Form Reconstructed with C7 Symmetry
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.45 Å/pix.
x 250 pix.
= 362.5 Å		1.45 Å/pix.
x 250 pix.
= 362.5 Å		1.45 Å/pix.
x 250 pix.
= 362.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.45 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.07217815 - 0.14316043
平均 (標準偏差)0.00067936274 (±0.007850875)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ250250250
Spacing250250250
セルA=B=C: 362.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.451.451.45
M x/y/z250250250
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z362.500362.500362.500
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ250250250
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS250250250
D min/max/mean-0.0720.1430.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : CDTb

全体名称: CDTb
要素
  • 複合体: CDTb
    • タンパク質・ペプチド: ADP-ribosyltransferase binding component

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超分子 #1: CDTb

超分子名称: CDTb / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Clostridioides difficile (バクテリア)

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分子 #1: ADP-ribosyltransferase binding component

分子名称: ADP-ribosyltransferase binding component / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Clostridioides difficile (バクテリア)
分子量理論値: 98.916828 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKIQMRNKKV LSFLTLTAIV SQALVYPVYA QTSTSNHSNK KKEIVNEDIL PNNGLMGYYF TDEHFKDLKL MAPIKDGNLK FEEKKVDKL LDKDKSDVKS IRWTGRIIPS KDGEYTLSTD RDDVLMQVNT ESTISNTLKV NMKKGKEYKV RIELQDKNLG S IDNLSSPN ...文字列:
MKIQMRNKKV LSFLTLTAIV SQALVYPVYA QTSTSNHSNK KKEIVNEDIL PNNGLMGYYF TDEHFKDLKL MAPIKDGNLK FEEKKVDKL LDKDKSDVKS IRWTGRIIPS KDGEYTLSTD RDDVLMQVNT ESTISNTLKV NMKKGKEYKV RIELQDKNLG S IDNLSSPN LYWELDGMKK IIPEENLFLR DYSNIEKDDP FIPNNNFFDP KLMSDWEDED LDTDNDNIPD SYERNGYTIK DL IAVKWED SFAEQGYKKY VSNYLESNTA GDPYTDYEKA SGSFDKAIKT EARDPLVAAY PIVGVGMEKL IISTNEHAST DQG KTVSRA TTNSKTESNT AGVSVNVGYQ NGFTANVTTN YSHTTDNSTA VQDSNGESWN TGLSINKGES AYINANVRYY NTGT APMYK VTPTTNLVLD GDTLSTIKAQ ENQIGNNLSP GDTYPKKGLS PLALNTMDQF SSRLIPINYD QLKKLDAGKQ IKLET TQVS GNFGTKNSSG QIVTEGNSWS DYISQIDSIS ASIILDTENE SYERRVTAKN LQDPEDKTPE LTIGEAIEKA FGATKK DGL LYFNDIPIDE SCVELIFDDN TANKIKDSLK TLSDKKIYNV KLERGMNILI KTPTYFTNFD DYNNYPSTWS NVNTTNQ DG LQGSANKLNG ETKIKIPMSE LKPYKRYVFS GYSKDPLTSN SIIVKIKAKE EKTDYLVPEQ GYTKFSYEFE TTEKDSSN I EITLIGSGTT YLDNLSITEL NSTPEILDEP EVKIPTDQEI MDAHKIYFAD LNFNPSTGNT YINGMYFAPT QTNKEALDY IQKYRVEATL QYSGFKDIGT KDKEMRNYLG DPNQPKTNYV NLRSYFTGGE NIMTYKKLRI YAITPDDREL LVLSVD

UniProtKB: ADP-ribosyltransferase binding component

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 400
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 4914 / 平均露光時間: 9.6 sec. / 平均電子線量: 110.1 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C7 (7回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 12306
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-6o2n:
CDTb Double Heptamer Short Form Modeled from Cryo-EM Map Reconstructed using C7 Symmetry

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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