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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-0368 | |||||||||
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タイトル | Imp7:ImpB | |||||||||
マップデータ | Imp7:ImpB complex | |||||||||
試料 |
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生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Bilokapic S / Ivic N | |||||||||
引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2019 タイトル: Fuzzy Interactions Form and Shape the Histone Transport Complex. 著者: Nives Ivic / Mia Potocnjak / Victor Solis-Mezarino / Franz Herzog / Silvija Bilokapic / Mario Halic / 要旨: Protein transport into the nucleus is mediated by transport receptors. Import of highly charged proteins, such as histone H1 and ribosomal proteins, requires a dimer of two transport receptors. In ...Protein transport into the nucleus is mediated by transport receptors. Import of highly charged proteins, such as histone H1 and ribosomal proteins, requires a dimer of two transport receptors. In this study, we determined the cryo-EM structure of the Imp7:Impβ:H1.0 complex, showing that the two importins form a cradle that accommodates the linker histone. The H1.0 globular domain is bound to Impβ, whereas the acidic loops of Impβ and Imp7 chaperone the positively charged C-terminal tail. Although it remains disordered, the H1 tail serves as a zipper that closes and stabilizes the structure through transient non-specific interactions with importins. Moreover, we found that the GGxxF and FxFG motifs in the Imp7 C-terminal tail are essential for Imp7:Impβ dimerization and H1 import, resembling importin interaction with nucleoporins, which, in turn, promote complex disassembly. The architecture of many other complexes might be similarly defined by rapidly exchanging electrostatic interactions mediated by disordered regions. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_0368.map.gz | 16.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-0368-v30.xml emd-0368.xml | 8.1 KB 8.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_0368.png | 77.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0368 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0368 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_0368_validation.pdf.gz | 77.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_0368_full_validation.pdf.gz | 76.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_0368_validation.xml.gz | 494 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-0368 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-0368 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_0368.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 18.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Imp7:ImpB complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.36 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Imp7:ImpB:H1.0
全体 | 名称: Imp7:ImpB:H1.0 |
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要素 |
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-超分子 #1: Imp7:ImpB:H1.0
超分子 | 名称: Imp7:ImpB:H1.0 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k) 平均電子線量: 80.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 7000 |
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初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |