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- EMDB-0204: OBP chaperonin in the nucleotide-free state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0204
タイトルOBP chaperonin in the nucleotide-free state
マップデータA symmetry-free cryo-EM structure of a single-ring chaperonin encoded by gene 246 of bacteriophage OBP Pseudomonas fluorescens in the nucleotide-free state.
試料
  • 複合体: OBP chaperonin in the nucleotide-free state
    • タンパク質・ペプチド: Putative chaperonin GroEL
キーワードchaperonin / nucleotide-free / CHAPERONE
機能・相同性Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / ATP binding / Putative chaperonin GroEL
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas phage OBP (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Stanishneva-Konovalova TB / Pichkur EB / Sokolova OS
資金援助 ロシア, 2件
OrganizationGrant number国
Russian Foundation for Basic Research19-04-00605 ロシア
Russian Foundation for Basic Research18-04-01281 ロシア
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM reveals an asymmetry in a novel single-ring viral chaperonin.
著者: Tatiana B Stanishneva-Konovalova / Pavel I Semenyuk / Lidia P Kurochkina / Evgeny B Pichkur / Alexander L Vasilyev / Mikhail V Kovalchuk / Mikhail P Kirpichnikov / Olga S Sokolova /
要旨: Chaperonins are ubiquitously present protein complexes, which assist the proper folding of newly synthesized proteins and prevent aggregation of denatured proteins in an ATP-dependent manner. They ...Chaperonins are ubiquitously present protein complexes, which assist the proper folding of newly synthesized proteins and prevent aggregation of denatured proteins in an ATP-dependent manner. They are classified into group I (bacterial, mitochondrial, chloroplast chaperonins) and group II (archaeal and eukaryotic cytosolic variants). However, both of these groups do not include recently discovered viral chaperonins. Here, we solved the symmetry-free cryo-EM structures of a single-ring chaperonin encoded by the gene 246 of bacteriophage OBP Pseudomonas fluorescens, in the nucleotide-free, ATPγS-, and ADP-bound states, with resolutions of 4.3 Å, 5.0 Å, and 6 Å, respectively. The structure of OBP chaperonin reveals a unique subunit arrangement, with three pairs of subunits and one unpaired subunit. Each pair combines subunits in two possible conformations, differing in nucleotide-binding affinity. The binding of nucleotides results in the increase of subunits' conformational variability. Due to its unique structural and functional features, OBP chaperonin can represent a new group.
履歴
登録2018年8月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年10月31日-
マップ公開2019年8月28日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.09
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.09
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6hdd
  • 表面レベル: 0.09
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0204.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0204.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈A symmetry-free cryo-EM structure of a single-ring chaperonin encoded by gene 246 of bacteriophage OBP Pseudomonas fluorescens in the nucleotide-free state.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.09 / ムービー #1: 0.09
最小 - 最大-0.06988939 - 0.22754554
平均 (標準偏差)0.0021357222 (±0.02195315)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 220.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.860.860.86
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z220.160220.160220.160
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0700.2280.002

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添付データ

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追加マップ: A symmetry-free cryo-EM structure of a single-ring chaperonin...

ファイルemd_0204_additional.map
注釈A symmetry-free cryo-EM structure of a single-ring chaperonin encoded by gene 246 of bacteriophage OBP Pseudomonas fluorescens in the nucleotide-free state.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : OBP chaperonin in the nucleotide-free state

全体名称: OBP chaperonin in the nucleotide-free state
要素
  • 複合体: OBP chaperonin in the nucleotide-free state
    • タンパク質・ペプチド: Putative chaperonin GroEL

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超分子 #1: OBP chaperonin in the nucleotide-free state

超分子名称: OBP chaperonin in the nucleotide-free state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Pseudomonas phage OBP (ファージ)
分子量理論値: 420 KDa

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分子 #1: Putative chaperonin GroEL

分子名称: Putative chaperonin GroEL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pseudomonas phage OBP (ファージ)
分子量理論値: 57.259703 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: TEISFTNKND TREIVDEVVE NAFSSVCSTM GPNGNYVVIN QLNSPKVTKD GVSVARALDF NEARRNMIAK IITEPSIKTD AEVGDGTTT TVFITYHLYQ KFKDAMSFAN TRYLDTLIKQ VLQYIGTLIQ PGEIESEMFR NMLLTSSNYE EEIVDKILDI Y REHKNPNI ...文字列:
TEISFTNKND TREIVDEVVE NAFSSVCSTM GPNGNYVVIN QLNSPKVTKD GVSVARALDF NEARRNMIAK IITEPSIKTD AEVGDGTTT TVFITYHLYQ KFKDAMSFAN TRYLDTLIKQ VLQYIGTLIQ PGEIESEMFR NMLLTSSNYE EEIVDKILDI Y REHKNPNI HLEKSPMLPA DEVKMTKEIY FEGSFPIETQ VPANGAYVVG PEKVGVVLID GSIRAYPTQL INALLNRFID NP VVLMARN FEPEVIAAIN NENQRLGTSR IFAYKVNAAG LLGAGTIDDL GRLLNIGPVF DVNSVDPALV KYNDVTLWLG RKG ILLDKS IEEVESRADS ILEGLDNRYE ALGIIERQTP IGRELNRRIG RLRANNVTIK VTGVTVSDAS ERWARYEDVM KAAR TGQQF GVIPGIGYGY LMASKWLEAN VPQQSDEKLE KCRIGLIEVL RAQYEHLTGH DGSAENPIFI DLVTGQESDT PMNVY DNAA ATMIALEGAW QTAKTLGKIS NVMGRSNTNY A

UniProtKB: Putative chaperonin GroEL

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 100.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 127180
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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