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タイトルCryo-EM structure of soluble VPS13C suggests its regulation by a conformational switch and by calmodulin.
ジャーナル・号・ページMol Cell, Vol. 86, Issue 14, Page 2843-2857.e10, Year 2026
掲載日2026年7月16日
著者Dazhi Li / Xinbo Wang / Hongyan Hao / Jessica Eden / Bodan Hu / Emma E Walsh / Matthew A H Parson / Stephanie Hamill / Yuting Li / Guochao Chen / John E Burke / Pietro De Camilli / Karin M Reinisch /
PubMed 要旨Bridge-like lipid transfer proteins (BLTPs) play fundamental roles in cellular lipid redistribution between organellar membranes. They comprise bridge domains spanning organelles at contact sites ...Bridge-like lipid transfer proteins (BLTPs) play fundamental roles in cellular lipid redistribution between organellar membranes. They comprise bridge domains spanning organelles at contact sites that allow lipids to transit through the cytosol between adjacent membranes. The assembly of BLTPs into complexes with adaptor proteins enables lipid transfer. To address the mechanisms underlying the assembly and regulation of BLTP complexes, we used cryo-EM to resolve the structure of one such BLTP, the Parkinson's disease protein VPS13C, at near-atomic resolution. The structure identifies a lipid-transfer-nonpermissive conformation, in which the built-in C-terminal VAB adaptor module blocks the end of the lipid transfer bridge, interfering with lipid delivery. We also identify calmodulin (CaM), central to calcium signaling, as a constitutive VPS13C interactor. Calcium induces conformational changes in the VPS13C-CaM complex, suggesting calcium regulation of VPS13 function. Altogether, this structure of intact VPS13C serves as a starting point for understanding its regulation and that of other VPS13 proteins.
リンクMol Cell / PubMed:42413490 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.75 - 4.2 Å
構造データ

73343

9yqp

EMDB-73343, PDB-9yqp:
Cryo-EM structure of the VPS13C N-terminal region in complex with Calmodulin
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.1 Å

73344

9yqq

EMDB-73344, PDB-9yqq:
Cryo-EM structure of the VPS13C C-terminal region
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

EMDB-73345: Consensus map of full-length human VPS13C in complex with calmodulin
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.2 Å

73373

9yrp

EMDB-73373, PDB-9yrp:
Full-length human VPS13C in complex with calmodulin from the CryoEM composite map
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.13 Å

PDB-9yrm:
CryoEM Structure of VPS13 protein, 1-1390 from C. thermophilum, in complex with calmodulin
手法: ELECTRON MICROSCOPY / 解像度: 3.75 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • thermochaetoides thermophila (菌類)
キーワードLIPID TRANSPORT / Lipid transport protein; BLTP; membrane repair; membrane homeostasis; VPS13C / lipid transport protein; BLTP / Lipid Transport protein; BLTP; lysosomal membrane repair; membrane homeostasis

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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