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タイトルThe structure of the bacterial outer membrane transporter FusA enabled by addition of the native lipid lipopolysaccharide.
ジャーナル・号・ページJ Struct Biol X, Vol. 12, Page 100141, Year 2025
掲載日2025年11月18日
著者Jonathan M Machin / Khedidja Mosbahi / Dheeraj Prakaash / Sheena E Radford / Daniel Walker / Antreas C Kalli / Neil A Ranson /
PubMed 要旨Lipopolysaccharide (LPS) is a glycolipid found uniquely in the outer membrane of diderm bacteria, formed of 4-7 acyl chains covalently linked to an extended polysaccharide chain. While a few examples ...Lipopolysaccharide (LPS) is a glycolipid found uniquely in the outer membrane of diderm bacteria, formed of 4-7 acyl chains covalently linked to an extended polysaccharide chain. While a few examples of the interaction between LPS and outer membrane proteins (OMPs) have been structurally characterised, either experimentally or computationally, the precise nature of LPS-OMP interactions and their functional consequences remains unclear. Here, we show that the addition of LPS facilitated cryoEM structure determination of FusA, a 100 kDa TonB-dependent outer membrane transporter from . A 2.8 Å structure combined with molecular dynamics of FusA with different LPS models reveals LPS binding sites with a strong LPS interaction site located adjacent to the β-seam region of the FusA β-barrel. The requirement of lipid binding for successful structure determination indicates a stabilisation of the protein, which in turn suggests a potential method for solving other, small OMPs and membrane proteins. Further, it hints at how LPS may mediate protein conformation and thus how LPS and OMPs can work in concert to maintain a structural and functional OM.
リンクJ Struct Biol X / PubMed:41399487 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.4 Å
構造データ

53974

9rhr

EMDB-53974, PDB-9rhr:
FusA (ferredoxin receptor from Pectobacterium atrosepticum) in the presence of Ra-LPS
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.4 Å

由来
  • pectobacterium atrosepticum scri1043 (バクテリア)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / outer membrane protein / transmembrane beta-barrel / tonb-dependent transporter

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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