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Structure paper

タイトルStructural basis of CSN-mediated SCF deneddylation.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 17, Issue 1, Page 951, Year 2026
掲載日2026年1月23日
著者Shan Ding / Julie A Clapperton / Märt-Erik Mäeots / Simone Kunzelmann / Mohammed Shaaban / Radoslav I Enchev /
PubMed 要旨Cullin-RING ligases (CRLs) are the largest family of E3 ligases, with ubiquitination activity dynamically regulated by neddylation and deneddylation by the COP9 signalosome (CSN). CSN-mediated ...Cullin-RING ligases (CRLs) are the largest family of E3 ligases, with ubiquitination activity dynamically regulated by neddylation and deneddylation by the COP9 signalosome (CSN). CSN-mediated deneddylation not only deactivates CRLs but also enables substrate receptor exchange. Although CSN is a promising drug target, the structural basis underlying its catalytic mechanism remains unclear. Here, we use cryo-electron microscopy (cryo-EM) to uncover distinct functional states of CSN-CRL (SCF) complexes, capturing key intermediates of the deneddylation cycle. We visualise an autoinhibited docking state and a catalytic intermediate in which CSN5 Ins-1 loop, RBX1 RING and neddylated Cullin WHB domains are repositioned for isopeptide cleavage. We further resolve four dissociation intermediates that define the stepwise release of CSN from its product, with RBX1 RING stabilising key interactions. Additionally, our structures locate CSNAP within a CSN3-CSN8 groove. Together, our study provides a mechanistic model for CSN function and informs the rational design of CSN-targeted therapeutics.
リンクNat Commun / PubMed:41577659 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.95 - 4.0 Å
構造データ

53256

9qo4

EMDB-53256, PDB-9qo4:
Dissociation-state-3 of 9-subunit CSN and SCF (SKP1-SKP2-CKS1) complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.95 Å

53257

9qo5

EMDB-53257, PDB-9qo5:
Dissociation-state-4 of 9-subunit CSN and SCF (SKP1-SKP2-CKS1) complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.0 Å

53258

9qo6

EMDB-53258, PDB-9qo6:
9-subunit COP9 signalosome complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

化合物

ChemComp-IHP:
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / myo-イノシト-ル六りん酸

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードLIGASE / E3 ligases / COP9 signalosome / HYDROLASE

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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