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Structure paper

タイトルStructural analysis of HER2-trastuzumab complex reveals receptor conformational adaptation.
ジャーナル・号・ページSci Adv, Vol. 11, Issue 30, Page eadu9945, Year 2025
掲載日2025年7月25日
著者Santiago Vacca / Marcos Gragera / Alejandro Buschiazzo / David Herreros / James M Krieger / Santiago Bonn-Garcia / Roberto Melero / Carlos Os Sorzano / Jose M Carazo / Ohad Medalia / Andreas Plückthun /
PubMed 要旨Human epidermal growth factor receptor-2 (HER2) is a receptor tyrosine kinase, associated with a variety of malignant tumors, usually through overexpression, resulting in aberrant signaling. ...Human epidermal growth factor receptor-2 (HER2) is a receptor tyrosine kinase, associated with a variety of malignant tumors, usually through overexpression, resulting in aberrant signaling. Trastuzumab (TZB), one of the monoclonal antibodies (mAbs) used in combination with chemotherapy, has become a major therapeutic for HER2-overexpressing cancers. Current structural understanding of HER2 and its interactions with other receptors and with different affinity agents has relied on numerous structures of individual domains of HER2. Here, we subjected purified near full-length HER2 to single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) analysis. Besides the canonical conformation described in previous structural studies, we report a previously unreported conformation of the HER2 extracellular domain that is stabilized upon TZB binding, which might hamper association with HER3, a receptor with which HER2 forms an oncogenic unit. Together, our findings provide insights into the conformational dynamics of the HER2 receptor and the mechanism of action of TZB.
リンクSci Adv / PubMed:40712014 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.6 - 3.8 Å
構造データ

52997

9qbf

EMDB-52997, PDB-9qbf:
HER2/ErbB2 extracellular domain (ECD) in compact conformation in complex with trastuzumab (TZB) antibody
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

52998

9qbg

EMDB-52998, PDB-9qbg:
HER2/ErbB2 extracellular domain (ECD) in extended conformation in complex with trastuzumab (TZB) antibody
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

52999

9qbh

EMDB-52999, PDB-9qbh:
HER2/ErbB2 extracellular domain (ECD) from a near full-length construct solubilized in amphipols.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.77 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • aequorea victoria (オワンクラゲ)
キーワードSIGNALING PROTEIN / Receptor / tyrosine kinase / transmembrane / HER2

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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