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Structure paper

タイトルStructural and molecular basis for allosteric regulation and catalytic coupling of human phosphoribosylformylglycinamidine synthase.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 17, Issue 1, Year 2026
掲載日2026年2月13日
著者Nandini Sharma / Weijie Zhou / Jarrod B French /
PubMed 要旨Purine nucleotides are ubiquitous molecules essential for all life. The de novo biosynthesis of purines is a metabolic dependency that is frequently reprogrammed in cancers and is a well-established ...Purine nucleotides are ubiquitous molecules essential for all life. The de novo biosynthesis of purines is a metabolic dependency that is frequently reprogrammed in cancers and is a well-established target for chemotherapies, immune modulation and antivirals. Here, we report cryo-electron microscopy structures of the multi-domain human phosphoribosylformylglycinamidine synthase, a central purine biosynthetic enzyme and foundational feature of the purinosome metabolon. These data capture, the proposed iminophosphate intermediate and provide the structural elucidation of an ammonia channel connecting the active sites of the glutaminase and synthase domains. Analysis of this series of structures and the accompanying biochemical data also reveal the molecular features and transient conformational changes that underlie allosteric regulation and catalytic coupling of the domains. This data resolves several longstanding mechanistic questions about this enzyme class and provides a strong foundation for therapeutic development.
リンクNat Commun / PubMed:41688441 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.19 - 3.31 Å
構造データ

49179

9n9w

EMDB-49179, PDB-9n9w:
Cryo-EM structure of AMPPNP bound human phosphoribosylformylglycinamidine synthase
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.31 Å

49198

9nal

EMDB-49198, PDB-9nal:
Cryo-EM structure of ternary complex of human phosphoribosylglycinamidine synthase with the intermediate (iminophosphate) and ADP bound at the synthase site.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.22 Å

49207

9nb3

EMDB-49207, PDB-9nb3:
Cryo-EM structure of quaternary complex of human phosphoribosylglycinamidine synthase with thioester intermediate bound (at glutaminase site) and AMPPNP and FGAR (at synthase site).
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.19 Å

化合物

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry

ChemComp-HOH:
WATER

PDB-1b7i:
TYPE III ANTIFREEZE PROTEIN ISOFORM HPLC 12 K61R

ChemComp-FGR:
N-(N-FORMYLGLYCYL)-5-O-PHOSPHONO-BETA-D-RIBOFURANOSYLAMINE

ChemComp-GLN:
GLUTAMINE

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードLIGASE / phosphoribosylformylglycinamidine synthase / iminophosphate ADP human phosphoribosylglycinamidine synthase / quaternary complex phosphoribosylglycinamidine synthase FGAR Thioester AMPPNP

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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