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タイトルMechanistic and antigenic boundaries of Henipavirus and Parahenipavirus glycoproteins.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 17, Issue 1, Year 2026
掲載日2026年6月19日
著者Aaron J May / Muralikrishna Lella / Jared Lindenberger / Alex Berkman / Ujjwal Kumar / Kejun Liu / Moumita Dutta / Maggie Barr / Rob Parks / Xiaozhi Lu / Madison Berry / Amanda Powell / Amelia G Thompson / Sravya Sowdamini Nakka / Camila T França / Xiao Huang / Arpita Mrigwani / Kijun Song / Victor Ilevbare / Salam Sammour / Chan Soo Park / Radha Devkota Adhikari / Priyanka Devkota / Katarzyna Janowska / Yanshun Liu / Garrett Scapellato / Taylor N Spence / Katayoun Mansouri / Kevin Wiehe / Nancy J Sullivan / Rosemarie Mason / Robert J Edwards / Kevin O Saunders / Barton F Haynes / Priyamvada Acharya /
PubMed 要旨Henipaviruses, in the Paramyxoviridae family, includes the highly virulent Nipah virus that causes reoccurring outbreaks of deadly disease. Recent discoveries of Henipavirus-like species, including ...Henipaviruses, in the Paramyxoviridae family, includes the highly virulent Nipah virus that causes reoccurring outbreaks of deadly disease. Recent discoveries of Henipavirus-like species, including the zoonotic Langya virus, have revealed much higher antigenic diversity than currently characterized and prompted the reorganization of these viruses into the Henipavirus and Parahenipavirus genera. Here, to explore the limits of structural and antigenic variation in both genera, collectively referred to as HNVs, we construct an expanded, diverse panel of HNV fusion and attachment glycoproteins from non-redundant HNV strains that better reflect global HNV diversity. We express and purify the fusion protein ectodomains and the attachment protein head domains and study their biochemical and biophysical properties. We perform immunization experiments in mice, eliciting antibodies reactive to multiple HNV fusion proteins. Cryo-electron microscopy structures elucidate molecular determinants of differential pre-fusion state stability and higher order contacts. A crystal structure of the Gamak virus attachment head domain reveals an additional domain appended to the conserved 6-bladed, β-propeller fold. Taken together, these studies expand the known structural and antigenic limits of the HNVs, reveal cross-reactive epitopes within both genera and provide foundational data for the development of broadly reactive countermeasures.
リンクNat Commun / PubMed:42321170 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度1.42 - 7.39 Å
構造データ

48423

9mnh

EMDB-48423, PDB-9mnh:
Angavokely virus (AngV) fusion (F) protein ectodomain in pre-fusion conformation
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.03 Å

48535

9mqn

EMDB-48535, PDB-9mqn:
AngV-F Pre-fusion Protein
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.9 Å

48715

9nz0

EMDB-48715: Cryo-EM map of vaccine elicited antibody 22F5 bound to post-fusion conformation of Langya virus F protein
PDB-9nz0: Cryo-EM structure of vaccine elicited antibody 22F5 bound to the post-fusion conformation of the LayV-F glycoprotein
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.31 Å

49948

9nz2

EMDB-49948, PDB-9nz2:
Cryo-EM structure of antibody 22F5 in complex with pre-fusion stabilized LayV-F
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.46 Å

EMDB-76165: Nipah virus fusion protein with 20G7 antibody fab
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.07 Å

EMDB-76168: Nipah virus fusion protein ectodomain in complex with 8C7 antibody fab
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.27 Å

EMDB-76170: Hendra virus fusion protein ectodomain in complex with 9A9 antibody fab
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.39 Å

PDB-9ehu:
Crystal structure of the Gamak virus attachment protein head domain
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.42 Å

化合物

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

ChemComp-GOL:
GLYCEROL

ChemComp-SO4:
SULFATE ION

ChemComp-MG:
Unknown entry

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • angavokely henipavirus (ウイルス)
  • langya virus (ウイルス)
  • mus musculus (ハツカネズミ)
  • Homo sapiens (ヒト)
  • parahenipavirus (ウイルス)
キーワードVIRAL PROTEIN / fusion / glycoprotein / virus / Henipavirus / AngV-F protein / Pre-fusion F protein / Cryo-EM structure / Fusion Ectodomain / Dimer-of-trimer / IMMUNE SYSTEM/VIRAL PROTEIN / Langya virus / vaccine-elicited antibody / DII domain / shrew-origin / ANTIVIRAL PROTEIN / IMMUNE SYSTEM-VIRAL PROTEIN complex / parahenipavirus / cross-reactive

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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