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Structure paper

タイトルCryo-EM structure of the human COP1-DET1 ubiquitin ligase complex.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 17, Issue 1, Page 543, Year 2026
掲載日2026年1月15日
著者Shan Wang / Fei Teng / Goran Stjepanovic / Feng Rao / Ming-Yuan Su /
PubMed 要旨Ubiquitin modifications regulate fundamental cellular activities by modulating protein stability and function. The ubiquitin ligase COP1, which is present across species from plants to humans, plays ...Ubiquitin modifications regulate fundamental cellular activities by modulating protein stability and function. The ubiquitin ligase COP1, which is present across species from plants to humans, plays a crucial role in the ubiquitination of developmental transcription factors. While COP1 can function independently, it can also be incorporated into CULLIN4-RING ubiquitin ligase (CRL4) complexes through the DET1 adaptor protein. Despite its biological significance, the structural and functional mechanisms of COP1 and DET1-containing complexes remains poorly understood. Here we present the cryo-electron microscopy structures of human COP1 in complex with DDB1-DDA1-DET1 and Ube2e2, revealing an inactive stacked assembly state. Co-expression with COP1 substrates including c-Jun or ETS2 disrupts this configuration, inducing a conformational rearrangement into a distinct dimeric state that allows substrate access. Structural modelling identifies the spatial organization of COP1 WD40 domains where substrate recruits. DET1 serves as a structural scaffold, bridging COP1 and Ube2e2 to initiate potential ubiquitin addition on substrates, while DDB1 recruits the CULLIN4-RBX1 complex to facilitate Ube2d3-mediated ubiquitin chain elongation. These results reveal the dynamic interplay between the structural states of the CRL4 E3 ligase complex and its substrate specific activation mechanism, offering mechanistic insights into ubiquitination regulation and a basis for future studies on E3 ligase dynamics.
リンクNat Commun / PubMed:41540009 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.65 - 4.99 Å
構造データ

63371

9ltj

EMDB-63371, PDB-9ltj:
Cryo-EM structure of DDB1-DDA1-DET1 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.65 Å

63372

9ltl

EMDB-63372, PDB-9ltl:
Cryo-EM structure of DDB1-DDA1-DET1 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.93 Å

63374

9lto

EMDB-63374, PDB-9lto:
Cryo-EM structure of DDB1-DDA1-DET1-Ube2e2 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.92 Å

63375

9ltr

EMDB-63375, PDB-9ltr:
Cryo-EM structure of dimeric DDB1-DDA1-DET1-Ube2e2-COP1 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.03 Å

63383

9ltw

EMDB-63383, PDB-9ltw:
protein structure of DDB1-DDA1-DET1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.25 Å

63385

9ltz

EMDB-63385, PDB-9ltz:
protein structure of DDB1-DDA1-DET1-Ube2e2 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.26 Å

63386

9lu1

EMDB-63386, PDB-9lu1:
protein structure of DDB1-DDA1-DET1-Ube2e2 bound to COP1 dimer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.62 Å

63397

9lul

EMDB-63397, PDB-9lul:
Local refinement of stacked like DDB1-DDA1-DET1-Ube2e2-COP1 complex (layer 1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.99 Å

63565

9m0y

EMDB-63565, PDB-9m0y:
Local refinement of stacked like DDB1-DDA1-DET1-Ube2e2-COP1 complex (layer 2)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.25 Å

65758

9w90

EMDB-65758, PDB-9w90:
DDB1-DDA1-DET1-Ube2e2-COP1-c-Jun-STK40 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードLIGASE / E3 ligase component / E3 ligase

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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