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タイトルStructural insights into distinct filamentation states reveal a regulatory mechanism for bacterial STING activation.
ジャーナル・号・ページmBio, Vol. 16, Issue 9, Page e0038825, Year 2025
掲載日2025年9月10日
著者Yuchao Yang / Yueyue Liu / Xue Ma / Xuan Zhao / Jian Cao / Yu Liu / Shanqin Li / Jing Wu / Yuanzhu Gao / Lianwan Chen / Changxin Wu / Guijun Shang / Sheng Liu / Defen Lu /
PubMed 要旨The cyclic oligonucleotide-based antiphage signaling system (CBASS) is a bacterial immune mechanism that was evolutionarily linked to the eukaryotic cGAS-STING pathway, which protects against phage ...The cyclic oligonucleotide-based antiphage signaling system (CBASS) is a bacterial immune mechanism that was evolutionarily linked to the eukaryotic cGAS-STING pathway, which protects against phage infection through abortive cell death. CBASS operons encode cyclic dinucleotide synthases (CD-NTases) and effector proteins (Caps), such as bacterial STING, which senses cyclic dinucleotides like 3'3'-c-di-GMP to trigger defense. Although bacterial STING oligomerizes into filaments upon ligand binding, the functional roles of distinct filament states remain unclear. Here, we resolve cryo-EM structures of TIR-STING (STING) bound to 3'3'-c-di-GMP, revealing two oligomeric states: spiral-shaped single filaments and fiber bundles composed of straight protofibrils. In spiral filaments, the STING domain sequesters the TIR domain's BB loop within a hydrophobic core, suppressing NADase activity. This inactive conformation is stabilized by interactions between the CBDα4 helix and the TIR domain, as well as a calcium-binding site. Conversely, fiber bundle formation-driven by inter-protofibril TIR domain interactions-disrupts these autoinhibitory contacts, liberating the BB loop to enable head-to-tail assembly of adjacent TIR domains into a composite NADase-active site. Calcium ions promote spiral filament assembly while inhibiting fiber bundles, revealing a dual regulatory role in tuning STING activation. Strikingly, this mechanism diverges from single-filament systems like STING, underscoring evolutionary diversity in STING signaling. Our findings establish distinct filament architectures as structural checkpoints governing bacterial STING activation, providing mechanistic insights into how conformational plasticity and environmental cues like calcium regulate abortive infection. These results highlight parallels between prokaryotic and eukaryotic immune strategies, emphasizing conserved principles in pathogen defense across domains of life.IMPORTANCEBacteria employ a sophisticated immune system, CBASS, evolutionarily related to human antiviral pathways, to defend against viral (phage) attacks. This study reveals how the bacterial protein STING acts as a molecular switch, transitioning between an inactive spiral structure stabilized by calcium ions and an active fiber bundle. When calcium levels drop, STING reorganizes into fiber bundles, activating its ability to degrade essential cellular molecules. This self-destructive mechanism halts phage replication by sacrificing the infected cell, protecting the bacterial population. The findings demonstrate how structural rearrangements govern life-or-death immune decisions, mirroring principles in human STING signaling. By uncovering calcium's role in regulating this process, the work deepens our understanding of microbial immunity and highlights shared strategies across domains of life. These insights could inspire novel antimicrobial therapies or bioengineered systems to combat infections, bridging fundamental science with practical applications in health and biotechnology.
リンクmBio / PubMed:40810525 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.88 - 3.7 Å
構造データ

63221

9lmq

EMDB-63221, PDB-9lmq:
Cryo-EM structure of TIR-STING/c-di-GMP complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.88 Å

63222

9lmr

EMDB-63222, PDB-9lmr:
Cryo-EM structure of TIR-STING/c-di-GMP complex fiber
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

化合物

ChemComp-C2E:
9,9'-[(2R,3R,3aS,5S,7aR,9R,10R,10aS,12S,14aR)-3,5,10,12-tetrahydroxy-5,12-dioxidooctahydro-2H,7H-difuro[3,2-d:3',2'-j][1,3,7,9,2,8]tetraoxadiphosphacyclododecine-2,9-diyl]bis(2-amino-1,9-dihydro-6H-purin-6-one) / c-di-GMP

ChemComp-CA:
Unknown entry / カルシウムジカチオン

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • epilithonimonas lactis (バクテリア)
キーワードHYDROLASE / NADase

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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