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Structure paper

タイトルStructural basis for metal ion transport by the human SLC11 proteins DMT1 and NRAMP1.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 16, Issue 1, Page 761, Year 2025
掲載日2025年1月17日
著者Márton Liziczai / Ariane Fuchs / Cristina Manatschal / Raimund Dutzler /
PubMed 要旨Iron and manganese are essential nutrients whose transport across membranes is catalyzed by members of the SLC11 family. In humans, this protein family contains two paralogs, the ubiquitously ...Iron and manganese are essential nutrients whose transport across membranes is catalyzed by members of the SLC11 family. In humans, this protein family contains two paralogs, the ubiquitously expressed DMT1, which is involved in the uptake and distribution of Fe and Mn, and NRAMP1, which participates in the resistance against infections and nutrient recycling. Despite previous studies contributing to our mechanistic understanding of the family, the structures of human SLC11 proteins and their relationship to functional properties have remained elusive. Here we describe the cryo-electron microscopy structures of DMT1 and NRAMP1 and relate them to their functional properties. We show that both proteins catalyze selective metal ion transport coupled to the symport of H, but additionally also mediate uncoupled H flux. Their structures, while sharing general properties with known prokaryotic homologs, display distinct features that lead to stronger transition metal ion selectivity.
リンクNat Commun / PubMed:39824808 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.6 - 3.9 Å
構造データ

EMDB-50235, PDB-9f6n:
Human divalent metal transporter 1 (DMT1/SLC11A2) in complex with manganese, in an occluded state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-50236, PDB-9f6o:
Human divalent metal transporter 1 (DMT1/SLC11A2) in complex with sybody 1, in an occluded state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.9 Å

EMDB-50237, PDB-9f6p:
Human NRAMP1 (SLC11A1) in complex with manganese, towards the inward-open state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

EMDB-50238, PDB-9f6q:
Human NRAMP1 (SLC11A1) in an occluded state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.9 Å

化合物

ChemComp-MN:
Unknown entry

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • synthetic construct (人工物)
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Iron transport / Manganese transport / Transition metal transport / Divalent metal transport / Metal transport / Transporter / Membrane protein / SLC / Iron uptake / Iron homeostasis / LeuT fold / Small membrane protein / NRAMP

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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