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タイトルStructural basis for the conformational protection of nitrogenase from O.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 637, Issue 8047, Page 991-997, Year 2025
掲載日2025年1月8日
著者Sarah M Narehood / Brian D Cook / Suppachai Srisantitham / Vanessa H Eng / Angela A Shiau / Kelly L McGuire / R David Britt / Mark A Herzik / F Akif Tezcan /
PubMed 要旨The low reduction potentials required for the reduction of dinitrogen (N) render metal-based nitrogen-fixation catalysts vulnerable to irreversible damage by dioxygen (O). Such O sensitivity ...The low reduction potentials required for the reduction of dinitrogen (N) render metal-based nitrogen-fixation catalysts vulnerable to irreversible damage by dioxygen (O). Such O sensitivity represents a major conundrum for the enzyme nitrogenase, as a large fraction of nitrogen-fixing organisms are either obligate aerobes or closely associated with O-respiring organisms to support the high energy demand of catalytic N reduction. To counter O damage to nitrogenase, diazotrophs use O scavengers, exploit compartmentalization or maintain high respiration rates to minimize intracellular O concentrations. A last line of damage control is provided by the 'conformational protection' mechanism, in which a [2Fe:2S] ferredoxin-family protein termed FeSII (ref. ) is activated under O stress to form an O-resistant complex with the nitrogenase component proteins. Despite previous insights, the molecular basis for the conformational O protection of nitrogenase and the mechanism of FeSII activation are not understood. Here we report the structural characterization of the Azotobacter vinelandii FeSII-nitrogenase complex by cryo-electron microscopy. Our studies reveal a core complex consisting of two molybdenum-iron proteins (MoFePs), two iron proteins (FePs) and one FeSII homodimer, which polymerize into extended filaments. In this three-protein complex, FeSII mediates an extensive network of interactions with MoFeP and FeP to position their iron-sulphur clusters in catalytically inactive but O-protected states. The architecture of the FeSII-nitrogenase complex is confirmed by solution studies, which further indicate that the activation of FeSII involves an oxidation-induced conformational change.
リンクNature / PubMed:39779844 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.27 - 3.94 Å
構造データ

45923

9ctz

EMDB-45923, PDB-9ctz:
Azotobacter vinelandii MoFeP (C2 symmetry)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.67 Å

45924

9cu0

EMDB-45924, PDB-9cu0:
Azotobacter vinelandii 1:1:1 MoFeP:FeP:FeSII-Complex (C1 symmetry)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.94 Å

45925

9cu1

EMDB-45925, PDB-9cu1:
Azotobacter vinelandii filamentous 2:2:1 MoFeP:FeP:FeSII-Complex (termini; C1 symmetry)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.83 Å

45926

9cu2

EMDB-45926, PDB-9cu2:
Azotobacter vinelandii filamentous 2:2:1 MoFeP:FeP:FeSII-Complex (C2 symmetry)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.27 Å

化合物

ChemComp-HCA:
3-HYDROXY-3-CARBOXY-ADIPIC ACID

ChemComp-ICS:
iron-sulfur-molybdenum cluster with interstitial carbon

ChemComp-FE:
Unknown entry

ChemComp-CLF:
FE(8)-S(7) CLUSTER

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry

ChemComp-SF4:
IRON/SULFUR CLUSTER

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

由来
  • azotobacter vinelandii (窒素固定)
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Nitrogenase / FeMoCo / nitrogen / P-cluster

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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