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タイトルTubulin acetyltransferases access and modify the microtubule luminal K40 residue through anchors in taxane-binding pockets.
ジャーナル・号・ページNat Struct Mol Biol, Vol. 32, Issue 2, Page 358-368, Year 2025
掲載日2024年11月4日
著者Jingyi Luo / Wai Hei Lam / Daqi Yu / Victor C Chao / Marc Nicholas Zopfi / Chen Jing Khoo / Chang Zhao / Shan Yan / Zheng Liu / Xiang David Li / Chaogu Zheng / Yuanliang Zhai / Shih-Chieh Ti /
PubMed 要旨Acetylation at α-tubulin K40 is the sole post-translational modification preferred to occur inside the lumen of hollow cylindrical microtubules. However, how tubulin acetyltransferases access the ...Acetylation at α-tubulin K40 is the sole post-translational modification preferred to occur inside the lumen of hollow cylindrical microtubules. However, how tubulin acetyltransferases access the luminal K40 in micrometer-long microtubules remains unknown. Here, we use cryo-electron microscopy and single-molecule reconstitution assays to reveal the enzymatic mechanism for tubulin acetyltransferases to modify K40 in the lumen. One tubulin acetyltransferase spans across the luminal lattice, with the catalytic core docking onto two α-tubulins and the enzyme's C-terminal domain occupying the taxane-binding pockets of two β-tubulins. The luminal accessibility and enzyme processivity of tubulin acetyltransferases are inhibited by paclitaxel, a microtubule-stabilizing chemotherapeutic agent. Characterizations using recombinant tubulins mimicking preacetylated and postacetylated K40 show the crosstalk between microtubule acetylation states and the cofactor acetyl-CoA in enzyme turnover. Our findings provide crucial insights into the conserved multivalent interactions involving α- and β-tubulins to acetylate the confined microtubule lumen.
リンクNat Struct Mol Biol / PubMed:39496813
手法EM (単粒子)
解像度3.1 - 3.6 Å
構造データ

39076

8y9f

EMDB-39076, PDB-8y9f:
ATAT-2 bound MEC-12/MEC-7 microtubule
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

39100

8yaj

EMDB-39100, PDB-8yaj:
ATAT-2 bound MEC-12/MEC-7 microtubule without acetyl-CoA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

39102

8yal

EMDB-39102, PDB-8yal:
ATAT-2 bound K40Q MEC-12/MEC-7 microtubule
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

39105

8yar

EMDB-39105, PDB-8yar:
ATAT-2 bound K40R MEC-12/MEC-7 microtubule
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

化合物

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-G2P:
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

ChemComp-PIN:
PIPERAZINE-N,N'-BIS(2-ETHANESULFONIC ACID) / pH緩衝剤*YM

ChemComp-ACO:
ACETYL COENZYME *A

由来
  • caenorhabditis elegans (センチュウ)
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Microtubules / luminal enzymes / PTMs / Microtubule / luminal enzyme / PTM

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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