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タイトルPolymorphic Self-Assembly with Procedural Flexibility for Monodisperse Quaternary Protein Structures of DegQ Enzymes.
ジャーナル・号・ページAdv Mater, Vol. 36, Issue 19, Page e2308837, Year 2024
掲載日2024年2月28日
著者Hanul Jeon / Ah-Reum Han / Sangmin Oh / Jin-Gyeong Park / Myeong Namkoong / Kyeong-Mi Bang / Ho Min Kim / Nak-Kyoon Kim / Kwang Yeon Hwang / Kahyun Hur / Bong-Jin Lee / Jeongyun Heo / Sehoon Kim / Hyun Kyu Song / Hyesung Cho / In-Gyun Lee /
PubMed 要旨As large molecular tertiary structures, some proteins can act as small robots that find, bind, and chaperone target protein clients, showing the potential to serve as smart building blocks in self- ...As large molecular tertiary structures, some proteins can act as small robots that find, bind, and chaperone target protein clients, showing the potential to serve as smart building blocks in self-assembly fields. Instead of using such intrinsic functions, most self-assembly methodologies for proteins aim for de novo-designed structures with accurate geometric assemblies, which can limit procedural flexibility. Here, a strategy enabling polymorphic clustering of quaternary proteins, exhibiting simplicity and flexibility of self-assembling paths for proteins in forming monodisperse quaternary cage particles is presented. It is proposed that the enzyme protomer DegQ, previously solved at low resolution, may potentially be usable as a threefold symmetric building block, which can form polyhedral cages incorporated by the chaperone action of DegQ in the presence of protein clients. To obtain highly monodisperse cage particles, soft, and hence, less resistive client proteins, which can program the inherent chaperone activity of DegQ to efficient formations of polymorphic cages, depending on the size of clients are utilized. By reconstructing the atomic resolution cryogenic electron microscopy DegQ structures using obtained 12- and 24-meric clusters, the polymorphic clustering of DegQ enzymes is validated in terms of soft and rigid domains, which will provide effective routes for protein self-assemblies with procedural flexibility.
リンクAdv Mater / PubMed:38351715
手法EM (単粒子)
解像度2.5 - 4.17 Å
構造データ

37257

8kic

EMDB-37257, PDB-8kic:
Bacterial serine protease
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.5 Å

37318

8w69

EMDB-37318, PDB-8w69:
DegQ-b-casein complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-37331: Cryo-EM structure of the DegQ dodecamer with a lysozyme
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.05 Å

EMDB-37333: Structure of DegQ-b-casein complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.17 Å

由来
  • escherichia coli (大腸菌)
  • gallus gallus (ニワトリ)
  • bos taurus (ウシ)
キーワードHYDROLASE / Seine protease / Complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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