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タイトルSubstrate engagement by the intramembrane metalloprotease SpoIVFB.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 15, Issue 1, Page 8276, Year 2024
掲載日2024年10月17日
著者Melanie A Orlando / Hunter J T Pouillon / Saikat Mandal / Lee Kroos / Benjamin J Orlando /
PubMed 要旨S2P intramembrane metalloproteases regulate diverse signaling pathways across all three domains of life. However, the mechanism by which S2P metalloproteases engage substrates and catalyze peptide ...S2P intramembrane metalloproteases regulate diverse signaling pathways across all three domains of life. However, the mechanism by which S2P metalloproteases engage substrates and catalyze peptide hydrolysis within lipid membranes has remained elusive. Here we determine the cryo-EM structure of the S2P family intramembrane metalloprotease SpoIVFB from Bacillus subtilis bound to its native substrate Pro-σ. The structure and accompanying biochemical data demonstrate that SpoIVFB positions Pro-σ at the enzyme active site through a β-sheet augmentation mechanism, and reveal key interactions between Pro-σ and the interdomain linker connecting SpoIVFB transmembrane and CBS domains. The cryo-EM structure and molecular dynamics simulation reveal a plausible path for water to access the membrane-buried active site of SpoIVFB, and suggest a possible role of membrane lipids in facilitating substrate capture. These results provide key insight into how S2P intramembrane metalloproteases capture and position substrates for hydrolytic proteolysis within the hydrophobic interior of a lipid membrane.
リンクNat Commun / PubMed:39419996 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.5 - 4.0 Å
構造データ

43288

8vjl

EMDB-43288, PDB-8vjl:
SpoIVFB:pro-sigmaK complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

43289

8vjm

EMDB-43289, PDB-8vjm:
SpoIVFB(E44Q variant):pro-sigmaK complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.0 Å

化合物

ChemComp-LMN:
Lauryl Maltose Neopentyl Glycol / 可溶化剤*YM

ChemComp-PEF:
DI-PALMITOYL-3-SN-PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / DPPE / リン脂質*YM

由来
  • bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / spoIVFB / sigmaK / S2P / site-2-protease / protease

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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