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タイトルSwinging lever mechanism of myosin directly shown by time-resolved cryo-EM.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 642, Issue 8067, Page 519-526, Year 2025
掲載日2025年4月9日
著者David P Klebl / Sean N McMillan / Cristina Risi / Eva Forgacs / Betty Virok / Jennifer L Atherton / Sarah A Harris / Michele Stofella / Donald A Winkelmann / Frank Sobott / Vitold E Galkin / Peter J Knight / Stephen P Muench / Charlotte A Scarff / Howard D White /
PubMed 要旨Myosins produce force and movement in cells through interactions with F-actin. Generation of movement is thought to arise through actin-catalysed conversion of myosin from an ATP-generated primed ...Myosins produce force and movement in cells through interactions with F-actin. Generation of movement is thought to arise through actin-catalysed conversion of myosin from an ATP-generated primed (pre-powerstroke) state to a post-powerstroke state, accompanied by myosin lever swing. However, the initial, primed actomyosin state has never been observed, and the mechanism by which actin catalyses myosin ATPase activity is unclear. Here, to address these issues, we performed time-resolved cryogenic electron microscopy (cryo-EM) of a myosin-5 mutant having slow hydrolysis product release. Primed actomyosin was predominantly captured 10 ms after mixing primed myosin with F-actin, whereas post-powerstroke actomyosin predominated at 120 ms, with no abundant intermediate states detected. For detailed interpretation, cryo-EM maps were fitted with pseudo-atomic models. Small but critical changes accompany the primed motor binding to actin through its lower 50-kDa subdomain, with the actin-binding cleft open and phosphate release prohibited. Amino-terminal actin interactions with myosin promote rotation of the upper 50-kDa subdomain, closing the actin-binding cleft, and enabling phosphate release. The formation of interactions between the upper 50-kDa subdomain and actin creates the strong-binding interface needed for effective force production. The myosin-5 lever swings through 93°, predominantly along the actin axis, with little twisting. The magnitude of lever swing matches the typical step length of myosin-5 along actin. These time-resolved structures demonstrate the swinging lever mechanism, elucidate structural transitions of the power stroke, and resolve decades of conjecture on how myosins generate movement.
リンクNature / PubMed:40205053 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.9 - 4.9 Å
構造データ

19013

8r9v

EMDB-19013, PDB-8r9v:
CryoEM structure of the primed actomyosin-5a complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.4 Å

19030

8rbf

EMDB-19030, PDB-8rbf:
CryoEM structure of the post-powerstroke actomyosin-5a complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.2 Å

19031

8rbg

EMDB-19031, PDB-8rbg:
CryoEM structure of primed myosin-5a (ADP-Pi state)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.9 Å

EMDB-50594: Rigor actomyosin-5a complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.9 Å

化合物

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • mus musculus (ハツカネズミ)
  • oryctolagus cuniculus (ウサギ)
キーワードMOTOR PROTEIN / Myosin / Actin / Actomyosin / Primed actomyosin

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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