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タイトルCryoelectron Microscopy Structures of AdeB Illuminate Mechanisms of Simultaneous Binding and Exporting of Substrates.
ジャーナル・号・ページmBio, Vol. 12, Issue 1, Year 2021
掲載日2021年2月23日
著者Christopher E Morgan / Przemyslaw Glaza / Inga V Leus / Anhthu Trinh / Chih-Chia Su / Meng Cui / Helen I Zgurskaya / Edward W Yu /
PubMed 要旨 is a Gram-negative pathogen that has emerged as one of the most highly antibiotic-resistant bacteria worldwide. Multidrug efflux within these highly drug-resistant strains and other opportunistic ... is a Gram-negative pathogen that has emerged as one of the most highly antibiotic-resistant bacteria worldwide. Multidrug efflux within these highly drug-resistant strains and other opportunistic pathogens is a major cause of failure of drug-based treatments of infectious diseases. The best-characterized multidrug efflux system in is the prevalent rug fflux B (AdeB) pump, which is a member of the resistance-nodulation-cell division (RND) superfamily. Here, we report six structures of the trimeric AdeB multidrug efflux pump in the presence of ethidium bromide using single-particle cryoelectron microscopy (cryo-EM). These structures allow us to directly observe various novel conformational states of the AdeB trimer, including the transmembrane region of trimeric AdeB can be associated with form a trimer assembly or dissociated into "dimer plus monomer" and "monomer plus monomer plus monomer" configurations. We also discover that a single AdeB protomer can simultaneously anchor a number of ethidium ligands and that different AdeB protomers can bind ethidium molecules simultaneously. Combined with molecular dynamics (MD) simulations, we reveal a drug transport mechanism that involves multiple multidrug-binding sites and various transient states of the AdeB membrane protein. Our data suggest that each AdeB protomer within the trimer binds and exports drugs independently. has emerged as one of the most highly antibiotic-resistant Gram-negative pathogens. The prevalent AdeB multidrug efflux pump mediates resistance to a broad spectrum of clinically relevant antimicrobial agents. Here, we report six cryo-EM structures of the trimeric AdeB pump in the presence of ethidium bromide. We discover that a single AdeB protomer can simultaneously anchor a number of ligands, and different AdeB protomers can bind ethidium molecules simultaneously. The results indicate that each AdeB protomer within the trimer recognizes and extrudes drugs independently.
リンクmBio / PubMed:33622726 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.97 - 3.79 Å
構造データ

22866

7kgd

EMDB-22866, PDB-7kgd:
Cryo-EM Structures of AdeB from Acinetobacter baumannii: AdeB-I
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.64 Å

22867

7kge

EMDB-22867, PDB-7kge:
Cryo-EM Structures of AdeB from Acinetobacter baumannii: AdeB-II
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.21 Å

22868

7kgf

EMDB-22868, PDB-7kgf:
Cryo-EM Structures of AdeB from Acinetobacter baumannii: AdeB-III
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.42 Å

22869

7kgg

EMDB-22869, PDB-7kgg:
Cryo-EM Structures of AdeB from Acinetobacter baumannii: AdeB-ET-I
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.97 Å

22870

7kgh

EMDB-22870, PDB-7kgh:
Cryo-EM Structures of AdeB from Acinetobacter baumannii: AdeB-ET-II
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.79 Å

22871

7kgi

EMDB-22871, PDB-7kgi:
Cryo-EM Structures of AdeB from Acinetobacter baumannii: AdeB-ET-III
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.34 Å

化合物

ChemComp-PTY:
PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / リン脂質*YM

ChemComp-ET:
ETHIDIUM / エチジウム

由来
  • acinetobacter baumannii (バクテリア)
キーワードTRANSPORT PROTEIN / AdeB / Acinetobacter baumannii / Membrane Protein / Cryo-EM / RND transporter

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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