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| タイトル | Structures and kinetics of Thermotoga maritima MetY reveal new insights into the predominant sulfurylation enzyme of bacterial methionine biosynthesis. |
|---|---|
| ジャーナル・号・ページ | J. Biol. Chem., Vol. 296, Page 100797-100797, Year 2021 |
| 掲載日 | 2020年10月1日 (構造データの登録日) |
著者 | Brewster, J.L. / Pachl, P. / McKellar, J.L.O. / Selmer, M. / Squire, C.J. / Patrick, W.M. |
リンク | J. Biol. Chem. / PubMed:34019879 |
| 手法 | X線回折 |
| 解像度 | 1.85 Å |
| 構造データ | ![]() PDB-7kb0: ![]() PDB-7kb1: |
| 化合物 | ![]() ChemComp-HOH: ![]() ChemComp-WBJ: ![]() ChemComp-NA: ![]() ChemComp-PGE: ![]() ChemComp-PLP: ![]() ChemComp-MG: |
| 由来 |
|
キーワード | TRANSFERASE / Thermotoga maritima / methionine biosynthesis / enzyme kinetics / O-acety-L-homoserine aminocarboxypropyltransferase / MetY / active site |
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thermotoga maritima (strain atcc 43589 / msb8 / dsm 3109 / jcm 10099) (バクテリア)
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