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タイトルCryo-EM structures of cytochrome reveal bound phospholipids and ubiquinone-8 in a dynamic substrate binding site.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 118, Issue 34, Year 2021
掲載日2021年8月24日
著者Jiao Li / Long Han / Francesca Vallese / Ziqiao Ding / Sylvia K Choi / Sangjin Hong / Yanmei Luo / Bin Liu / Chun Kit Chan / Emad Tajkhorshid / Jiapeng Zhu / Oliver Clarke / Kai Zhang / Robert Gennis /
PubMed 要旨Two independent structures of the proton-pumping, respiratory cytochrome ubiquinol oxidase (cyt ) have been determined by cryogenic electron microscopy (cryo-EM) in styrene-maleic acid (SMA) ...Two independent structures of the proton-pumping, respiratory cytochrome ubiquinol oxidase (cyt ) have been determined by cryogenic electron microscopy (cryo-EM) in styrene-maleic acid (SMA) copolymer nanodiscs and in membrane scaffold protein (MSP) nanodiscs to 2.55- and 2.19-Å resolution, respectively. The structures include the metal redox centers (heme , heme , and Cu), the redox-active cross-linked histidine-tyrosine cofactor, and the internal water molecules in the proton-conducting D channel. Each structure also contains one equivalent of ubiquinone-8 (UQ8) in the substrate binding site as well as several phospholipid molecules. The isoprene side chain of UQ8 is clamped within a hydrophobic groove in subunit I by transmembrane helix TM0, which is only present in quinol oxidases and not in the closely related cytochrome oxidases. Both structures show carbonyl O1 of the UQ8 headgroup hydrogen bonded to D75 and R71 In both structures, residue H98 occupies two conformations. In conformation 1, H98 forms a hydrogen bond with carbonyl O4 of the UQ8 headgroup, but in conformation 2, the imidazole side chain of H98 has flipped to form a hydrogen bond with E14 at the N-terminal end of TM0. We propose that H98 dynamics facilitate proton transfer from ubiquinol to the periplasmic aqueous phase during oxidation of the substrate. Computational studies show that TM0 creates a channel, allowing access of water to the ubiquinol headgroup and to H98.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:34417297 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.19 - 3.25 Å
構造データ

EMDB-24265, PDB-7n9z:
E. coli cytochrome bo3 in MSP nanodisc
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.19 Å

EMDB-30471, PDB-7cub:
2.55-Angstrom Cryo-EM structure of Cytochrome bo3 from Escherichia coli in Native Membrane
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.55 Å

EMDB-30474, PDB-7cuq:
2.55-Angstrom Cryo-EM structure of Cytochrome bo3 from Escherichia coli in Native Membrane
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.64 Å

EMDB-30475, PDB-7cuw:
Ubiquinol Binding Site of Cytochrome bo3 from Escherichia coli
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.63 Å

EMDB-30817:
High Resolution Cryo-EM Structure of Cytochrome bo3 from E. Coli Reveals High Affinity Quinol Binding Site and Interactions of Protein with Lipids
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.03 Å

EMDB-30818:
High Resolution Cryo-EM Structure of Cytochrome bo3 from E. Coli Reveals High Affinity Quinol Binding Site and Interactions of Protein with Lipids
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.19 Å

EMDB-30819:
High Resolution Cryo-EM Structure of Cytochrome bo3 from E. Coli Reveals High Affinity Quinol Binding Site and Interactions of Protein with Lipids
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.25 Å

化合物

ChemComp-HEM:
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Heme B

ChemComp-HEO:
HEME O / Heme O

ChemComp-CU:
COPPER (II) ION /

ChemComp-3PE:
1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / DSPE / リン脂質*YM / ホスファチジルエタノールアミン

ChemComp-UQ8:
Ubiquinone-8 / ユビキノン8

ChemComp-HOH:
WATER /

ChemComp-LHG:
1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE / ジパルミトイルホスファチジルグリセロ-ル / リン脂質*YM / Phosphatidylglycerol

ChemComp-CDL:
CARDIOLIPIN / リン脂質*YM / Cardiolipin

ChemComp-ZN:
Unknown entry

由来
  • escherichia coli (大腸菌)
  • Escherichia coli 536 (大腸菌)
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / proton pump (プロトンポンプ) / ubiquinol / oxidase (酸化酵素) / protein pump / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / Ubiquinone (ユビキノン) / Heme-copper Oxidoreductase / Electron transport (電子伝達系) / Bioenergetics

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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