[日本語] English
万見文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルEZH2 Serine 21 Phosphorylation Restrains Compact-State PRC2 Activation and H3K27me3 Propagation.
ジャーナル・号・ページbioRxiv, Year 2026
掲載日2026年7月22日
著者Andrew Q Rashoff / Mark Matyas / Elizabeth G Porter / Ryen Hazzard / Benjamin A Garcia / Vignesh Kasinath / Peter W Lewis
PubMed 要旨Polycomb Repressive Complex 2 (PRC2) propagates H3K27me3 through EED-dependent allosteric activation, yet how cells modulate the magnitude of this positive-feedback response remains poorly understood. ...Polycomb Repressive Complex 2 (PRC2) propagates H3K27me3 through EED-dependent allosteric activation, yet how cells modulate the magnitude of this positive-feedback response remains poorly understood. Here, we identify phosphorylation of EZH2 serine 21 as a post-translational mechanism that attenuates PRC2 allosteric responsiveness. Prior structural studies have established that activator-bound PRC2 adopts both compact and extended active conformations. Using cryo-EM classification of wild-type and phospho-null EZH2 S21A PRC2 complexes, we find that the phospho-null EZH2 S21A substitution changes the distribution of particles across these pre-existing states, shifting PRC2 from a predominantly extended conformation to one enriched for the compact, allosterically activated conformation. Consistent with this structural transition, EZH2 S21A increases basal PRC2 activity, lowers the EC for H3K27me3-dependent stimulation, and accelerates H3K27me3 accumulation on peptide and nucleosome substrates. Disruption of the EED-EZH2 interface suppresses the S21A gain-of-activity phenotype, indicating that S21 phosphorylation constrains PRC2 by limiting productive EED-EZH2 allosteric coupling. In mesenchymal progenitor cells, loss of this phosphorylation-dependent restraint broadens H3K27me3 domains, reduces canonical PRC1 enrichment at high-occupancy Polycomb target loci, misregulates lineage-associated transcriptional programs, and impairs differentiation. These findings identify EZH2 S21 phosphorylation as a molecular rheostat that limits compact-state PRC2 activation, constrains H3K27me3 spreading, and preserves Polycomb-dependent developmental competence.
リンクbioRxiv / PubMed:42282706 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.4 - 4.2 Å
構造データ

EMDB-76889: PRC2(EZH2 S21A) AJ106-350 in the compact active state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-76893: PRC2(EZH2 S21A) AJ106-350 in the extended active state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.9 Å

EMDB-76902: PRC2(EZH2 WT) AJ106-350 in the compact active state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.2 Å

EMDB-76903: PRC2(EZH2 WT) AJ106-350 in the extended active state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

由来
  • Homo sapiens (ヒト)

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る