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タイトルMycobacterium tuberculosis assembles a unique hexameric E2p core of the pyruvate dehydrogenase complex.
ジャーナル・号・ページJ Biol Chem, Page 111284, Year 2026
掲載日2026年2月12日
著者Hao-Chi Hsu / Isabelle Bonnet / Ruslana Bryk / Huilin Li /
PubMed 要旨The pyruvate dehydrogenase complex (PDHc) is a universally conserved multienzyme system that converts pyruvate into acetyl-CoA for entry into the TCA cycle and for NADH production. Its central ...The pyruvate dehydrogenase complex (PDHc) is a universally conserved multienzyme system that converts pyruvate into acetyl-CoA for entry into the TCA cycle and for NADH production. Its central scaffold, the dihydrolipoyl transacetylase (E2p), forms an oligomeric inner core that recruits pyruvate dehydrogenase (E1p) and dihydrolipoyl dehydrogenase (E3). All previously characterized PDHc assemblies adopt either an octahedral 24-mer or an icosahedral 60-mer E2p core, each constructed from trimeric building blocks. We recently showed that the Mycobacterium tuberculosis (Mtb) E2p protein DlaT also functions as the core of the pathogen's peroxynitrite reductase/peroxidase (PNR/P) complex. Here, using cryo-EM, we demonstrate that DlaT assembles into discrete hexamers and dodecamers at micromolar concentrations, which approximate intracellular DlaT concentrations in Mtb. Structure-guided mutagenesis combined with in vitro activity assays indicate that the hexamer represents the functional E2p core of the Mtb PDHc. This noncanonical architecture arises from unique interfaces between DlaT trimers that preclude formation of the classic spherical 24- or 60-mer structures. We propose that this specialized E2p organization enables Mtb to regulate metabolic activities and to remodel the E2p core for engagement in the PNR/P antioxidant pathway under stress. Our findings reveal an unexpected diversity in PDHc architecture and uncover a distinct organization principle for the core metabolic complex in mycobacteria.
リンクJ Biol Chem / PubMed:41690596
手法EM (単粒子)
解像度2.51 - 4.51 Å
構造データ

72630

9y6t

EMDB-72630: Cryo-EM map of Mycobacterium tuberculosis pyruvate dehydrogenase complex E2p core subunit DlaT in a hexamer state
PDB-9y6t: Structure of Mycobacterium tuberculosis pyruvate dehydrogenase complex E2p core subunit DlaT in a hexamer state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.65 Å

72639

9y72

EMDB-72639: Cryo-EM map of Mycobacterium tuberculosis pyruvate dehydrogenase complex E2p core subunit DlaT in a two-hexamer state
PDB-9y72: Structure of Mycobacterium tuberculosis pyruvate dehydrogenase complex E2p core subunit DlaT in a two-hexamer state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.51 Å

72666

9y7v

EMDB-72666: Cryo-EM map of Mycobacterium tuberculosis pyruvate dehydrogenase complex E2p core subunit DlaT bound to coenzyme A in a hexamer state
PDB-9y7v: Structure of Mycobacterium tuberculosis pyruvate dehydrogenase complex E2p core subunit DlaT bound to coenzyme A in a hexamer state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.2 Å

EMDB-72667: Cryo-EM map of Corynebacterium glutamicum pyruvate dehydrogenase complex E2p core in a trimer state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.51 Å

化合物

ChemComp-COA:
COENZYME A / CoA

由来
  • mycobacterium tuberculosis (結核菌)
  • Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
キーワードTRANSFERASE / hexamer dihydrolipoamide acetyltransferase Mycobacterium tuberculosis pyruvate dehydrogenase complex / two-hexamer dihydrolipoamide acetyltransferase Mycobacterium tuberculosis pyruvate dehydrogenase complex / hexamer dihydrolipoamide acetyltransferase Mycobacterium tuberculosis Coenzyme A

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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