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タイトルActivation of Arp2/3 complex by a SPIN90 dimer in linear actin-filament nucleation.
ジャーナル・号・ページNat Struct Mol Biol, Vol. 32, Issue 11, Page 2272-2284, Year 2025
掲載日2025年9月15日
著者Justus Francis / Achyutha Krishna Pathri / Kankipati Teja Shyam / Sridhar Sripada / Rishav Mitra / Heidy Y Narvaez-Ortiz / Kiran Vyshnav Eliyan / Brad J Nolen / Saikat Chowdhury /
PubMed 要旨Arp2/3 complex is a key nucleator of actin filaments. It requires activation by nucleation-promoting factors (NPFs). WISH/DIP1/SPIN90 (WDS) proteins represent a unique class of NPFs that activate the ...Arp2/3 complex is a key nucleator of actin filaments. It requires activation by nucleation-promoting factors (NPFs). WISH/DIP1/SPIN90 (WDS) proteins represent a unique class of NPFs that activate the Arp2/3 complex independently of preexisting filaments, promoting linear actin-filament nucleation. In fission yeast, Dip1 binds to the clamp subunits in Arp2/3 complex to induce the short-pitch conformation, where Arp2 moves closer to Arp3 to mimic a filamentous actin dimer. However, how WDS proteins stimulate subunit flattening in Arp subunits, a 'scissor-like' conformational change akin to what is observed in an actin monomer during filament formation, remained unclear. Here we present cryo-electron microscopy structures of human SPIN90 bound to activated bovine Arp2/3 complex on an actin filament pointed end. The structures show that SPIN90 dimerizes through a metazoan-specific domain in the middle segment, engaging both the clamp and the Arp3/ARPC3 interface, to drive the activating conformational changes in Arp2/3 complex. Remarkably, a single SPIN90 dimer can also bridge two Arp2/3 complexes, enabling bidirectional actin nucleation and suggesting a mechanism for rapidly assembling complex actin network architectures.
リンクNat Struct Mol Biol / PubMed:40954370
手法EM (単粒子)
解像度3.13 - 3.6 Å
構造データ

EMDB-63642, PDB-9m5e:
Structure of SPIN90 dimer-Arp2/3 complex-nucleated actin filament (singlet complex)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.55 Å

EMDB-63658, PDB-9m64:
Structure of SPIN90 dimer-Arp2/3 complexes-nucleated actin filaments (Doublet Complex)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-63880: Focused Arp2/3 complex map of SPIN90 dimer-Arp2/3 complex-filament singlet complex structure
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.44 Å

EMDB-63883: Focused SPIN90-dimer map of SPIN90 dimer-Arp2/3 complex-filament singlet complex structure
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-63886: Focused actin filament map of SPIN90 dimer-Arp2/3 complex-filament singlet complex structure
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-63887: Arp2/3 complex from bottom half of SPIN90 dimer-Arp2/3 complex-actin filament Doublet complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.13 Å

EMDB-63888: Arp2/3 complex from the top half of SPIN90 dimer-Arp2/3 complex-actin filament Doublet complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.13 Å

EMDB-63889: Focused SPIN90-dimer of SPIN90 dimer-Arp2/3 complex-actin filament Doublet complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.36 Å

EMDB-63890: Focused filament from second half of SPIN90 dimer-Arp2/3 complex-actin filament Doublet complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.17 Å

EMDB-63891: Focused filament from one half of SPIN90 dimer-Arp2/3 complex-actin filament Doublet complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.13 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • bos taurus (ウシ)
  • homo sapiens (ヒト)
  • gallus gallus (ニワトリ)
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / SPIN90 / actin / cytoskeleton / Arp2-3 complex / Nucleation Promoting Factor

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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