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Structure paper

タイトルStructural insights into glucose-6-phosphate recognition and hydrolysis by human G6PC1.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 122, Issue 4, Page e2418316122, Year 2025
掲載日2025年1月28日
著者Zhanyi Xia / Chuanyu Liu / Di Wu / Huiwen Chen / Jun Zhao / Daohua Jiang /
PubMed 要旨The glucose-6-phosphatase (G6Pase) is an integral membrane protein that catalyzes the hydrolysis of glucose-6-phosphate (G6P) in the endoplasmic reticulum lumen and plays a vital role in glucose ...The glucose-6-phosphatase (G6Pase) is an integral membrane protein that catalyzes the hydrolysis of glucose-6-phosphate (G6P) in the endoplasmic reticulum lumen and plays a vital role in glucose homeostasis. Dysregulation or genetic mutations of G6Pase are associated with diabetes and glycogen storage disease 1a (GSD-1a). Studies have characterized the biophysical and biochemical properties of G6Pase; however, the structure and substrate recognition mechanism of G6Pase remain unclear. Here, we present two cryo-EM structures of the 40-kDa human G6Pase: a wild-type apo form and a mutant G6Pase-H176A with G6P bound, elucidating the structural basis for substrate recognition and hydrolysis. G6Pase comprises nine transmembrane helices and possesses a large catalytic pocket facing the lumen. Unexpectedly, G6P binding induces substantial conformational rearrangements in the catalytic pocket, which facilitate the binding of the sugar moiety. In conjunction with functional analyses, this study provides critical insights into the structure, substrate recognition, catalytic mechanism, and pathology of G6Pase.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:39847333 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.14 - 3.3 Å
構造データ

61210

9j7u

EMDB-61210, PDB-9j7u:
H176A mutant of human G6PC1 in complex with G6P
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.14 Å

61211

9j7v

EMDB-61211, PDB-9j7v:
Human G6PC1 in apo state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

化合物

ChemComp-BG6:
6-O-phosphono-beta-D-glucopyranose / β-D-グルコピラノ-ス6-りん酸

ChemComp-POV:
(2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate / リン脂質*YM

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / G6PC1 / cryo-EM / G6P / apo

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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