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万見
- PDB-9j7u: H176A mutant of human G6PC1 in complex with G6P -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9j7u
タイトルH176A mutant of human G6PC1 in complex with G6P
要素Glucose-6-phosphatase catalytic subunit 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / G6PC1 / cryo-EM / G6P
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-6-phosphatase / Glycogen storage disease type Ia (G6PC) / glucose-6-phosphate transport / glucose-6-phosphatase activity / phosphotransferase activity, alcohol group as acceptor / urate metabolic process / glucose 6-phosphate metabolic process / Gluconeogenesis / glycogen catabolic process / triglyceride metabolic process ...glucose-6-phosphatase / Glycogen storage disease type Ia (G6PC) / glucose-6-phosphate transport / glucose-6-phosphatase activity / phosphotransferase activity, alcohol group as acceptor / urate metabolic process / glucose 6-phosphate metabolic process / Gluconeogenesis / glycogen catabolic process / triglyceride metabolic process / glycogen metabolic process / phosphate ion binding / steroid metabolic process / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / cholesterol homeostasis / gluconeogenesis / multicellular organism growth / glucose homeostasis / regulation of gene expression / endoplasmic reticulum membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Glucose-6-phosphatase / Acid phosphatase homologues / Phosphatidic acid phosphatase type 2/haloperoxidase / PAP2 superfamily / Phosphatidic acid phosphatase type 2/haloperoxidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
6-O-phosphono-beta-D-glucopyranose / Chem-POV / Glucose-6-phosphatase catalytic subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.14 Å
データ登録者Jiang, D.H. / Xia, Z.Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31971134 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Structural insights into glucose-6-phosphate recognition and hydrolysis by human G6PC1.
著者: Zhanyi Xia / Chuanyu Liu / Di Wu / Huiwen Chen / Jun Zhao / Daohua Jiang /
要旨: The glucose-6-phosphatase (G6Pase) is an integral membrane protein that catalyzes the hydrolysis of glucose-6-phosphate (G6P) in the endoplasmic reticulum lumen and plays a vital role in glucose ...The glucose-6-phosphatase (G6Pase) is an integral membrane protein that catalyzes the hydrolysis of glucose-6-phosphate (G6P) in the endoplasmic reticulum lumen and plays a vital role in glucose homeostasis. Dysregulation or genetic mutations of G6Pase are associated with diabetes and glycogen storage disease 1a (GSD-1a). Studies have characterized the biophysical and biochemical properties of G6Pase; however, the structure and substrate recognition mechanism of G6Pase remain unclear. Here, we present two cryo-EM structures of the 40-kDa human G6Pase: a wild-type apo form and a mutant G6Pase-H176A with G6P bound, elucidating the structural basis for substrate recognition and hydrolysis. G6Pase comprises nine transmembrane helices and possesses a large catalytic pocket facing the lumen. Unexpectedly, G6P binding induces substantial conformational rearrangements in the catalytic pocket, which facilitate the binding of the sugar moiety. In conjunction with functional analyses, this study provides critical insights into the structure, substrate recognition, catalytic mechanism, and pathology of G6Pase.
履歴
登録2024年8月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose-6-phosphatase catalytic subunit 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3965
ポリマ－39,8561
非ポリマー2,5404
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Glucose-6-phosphatase catalytic subunit 1 / Glucose-6-phosphatase / G-6-Pase / G6Pase / Glucose-6-phosphatase alpha / G6Pase-alpha


分子量: 39855.504 Da / 分子数: 1 / 変異: H176A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: G6PC1, G6PC, G6PT / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P35575, glucose-6-phosphatase
#2: 糖 ChemComp-BG6 / 6-O-phosphono-beta-D-glucopyranose / BETA-D-GLUCOSE-6-PHOSPHATE / 6-O-phosphono-beta-D-glucose / 6-O-phosphono-D-glucose / 6-O-phosphono-glucose / β-D-グルコピラノ-ス6-りん酸


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 260.136 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
b-D-Glcp6PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 化合物 ChemComp-POV / (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate / POPC


分子量: 760.076 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H82NO8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: リン脂質*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Glucose-6-phosphatase catalytic subunit1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.14 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 170633 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0032977
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5134056
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.971406
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.039456
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.006487

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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