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タイトルNatA engages in multi-factor complexes at the ribosomal polypeptide tunnel exit.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 17, Issue 1, Page 884, Year 2026
掲載日2026年1月23日
著者Marius Klein / Klemens Wild / Nina McTiernan / Thomas Arnesen / Irmgard Sinning /
PubMed 要旨N-terminal acetylation (NTA) is the most common protein modification in eukaryotes, playing a crucial role in proteostasis. Almost 40% of the human proteome is acetylated co-translationally by the ...N-terminal acetylation (NTA) is the most common protein modification in eukaryotes, playing a crucial role in proteostasis. Almost 40% of the human proteome is acetylated co-translationally by the NatA complex, which requires prior N-terminal methionine excision (NME). Recently, NatA was shown to form multi-enzyme complexes with MAP1/NAC or MAP2, combining the capabilities of NME and NTA into a single complex. Here, we show that NatA can also form ribosome-independent assemblies with several ribosome associated factors (RAFs). At the ribosome, NatA can form a ternary complex with the abundant pseudoenzyme Ebp1 or a second copy of NatA, which can be coordinated from a different binding site with closer access to a potential substrate. Further, we identify a conserved binding site on NatA, which can be accessed by four RAFs - Ebp1, NAC, Naa10 and HypK, allowing the formation of different multi-factor complexes at the ribosomal tunnel exit. Therefore, our data suggest that NatA constitutes an interaction hub, and contributes to the coordination of co-translational protein maturation.
リンクNat Commun / PubMed:41577663 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.91 - 4.61 Å
構造データ

51382

9gj5

EMDB-51382, PDB-9gj5:
Human 80S ribosome in complex with NatA in distal position and Ebp1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.61 Å

51383

9gj6

EMDB-51383, PDB-9gj6:
Human 80S ribosome in complex with NatA in proximal and distal position
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.91 Å

化合物

ChemComp-KGN:
D-chiro inositol hexakisphosphate

ChemComp-IHP:
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードTRANSLATION / human 80S ribosome / N-terminal acetylation (NTA) / N-acety-transferase A (NatA) / Ebp1 / PA2G4 / N-acety-transferase A (NatA) in proximal and distal position

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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