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Structure paper

タイトルBiochemical and structural basis of Dicer helicase function unveiled by resurrecting ancient proteins.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 122, Issue 22, Page e2500825122, Year 2025
掲載日2025年6月3日
著者Adedeji M Aderounmu / Josephine Maus-Conn / Claudia D Consalvo / Peter S Shen / Brenda L Bass /
PubMed 要旨A fully functional Dicer helicase, present in the modern arthropod, uses energy from ATP hydrolysis to power translocation on bound dsRNA, enabling the processive dsRNA cleavage required for ...A fully functional Dicer helicase, present in the modern arthropod, uses energy from ATP hydrolysis to power translocation on bound dsRNA, enabling the processive dsRNA cleavage required for efficient antiviral defense. However, modern Dicer orthologs exhibit divergent helicase functions that affect their ability to contribute to antiviral defense. Moreover, mechanisms that couple ATP hydrolysis to Dicer helicase movement on dsRNA remain enigmatic. We used biochemical and structural analyses of ancestrally reconstructed Dicer helicases to map evolution of dsRNA binding affinity, ATP hydrolysis and translocation. Loss of affinity for dsRNA occurred early in Dicer evolution, coinciding with a decline in translocation activity, despite preservation of ATP hydrolysis activity. Ancestral nematode Dicer also exhibited significant decline in ATP hydrolysis and translocation, but studies of antiviral activities in the modern nematode indicate Dicer retained a role in antiviral defense by recruiting a second helicase. Cryogenic electron microscopy (cryo-EM) analyses of an ancient metazoan Dicer allowed capture of multiple helicase states revealing the mechanism that connects each step of ATP hydrolysis to unidirectional movement along dsRNA. Our study rationalizes the diversity in modern Dicer helicases by connecting ancestral functions to observations in extant enzymes.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:40434637 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.0 - 3.4 Å
構造データ

48678

9mw6

EMDB-48678, PDB-9mw6:
Cryo-EM structure of ancestral Dicer helicase bound to 27-bp dsRNA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

48691

9mw7

EMDB-48691, PDB-9mw7:
Cryo-EM structure of ancestral Dicer helicase bound to 27-bp dsRNA in end-bound transition state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

48697

9mw8

EMDB-48697, PDB-9mw8:
Cryo-EM structure of ancestral Dicer helicase bound to 27-bp dsRNA in post-hydrolysis closed state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

48708

9mx3

EMDB-48708, PDB-9mx3:
Cryo-EM structure of ancestral Dicer helicase bound to 27-bp dsRNA in post-hydrolysis semi-closed state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

48710

9mx5

EMDB-48710, PDB-9mx5:
Cryo-EM structure of ancestral Dicer helicase bound to 27-bp dsRNA in internally-bound transition state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

化合物

ChemComp-AF3:
ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

由来
  • synthetic construct (人工物)
キーワードANTIVIRAL PROTEIN/RNA / RNA helicase / dsRBM / ANTIVIRAL PROTEIN-RNA complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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