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Structure paper

タイトルRegulatory mechanisms of PP2A complex assembly driven by physicochemical differences in A-subunit isoforms.
ジャーナル・号・ページStructure, Vol. 33, Issue 10, Page 1688-11699.e5, Year 2025
掲載日2025年10月2日
著者Alexander Day / Wei Huang / Daniel Leonard / Caitlin M O'Connor / Goutham Narla / Derek J Taylor /
PubMed 要旨Protein phosphatase 2A (PP2A) is crucial for regulating cellular pathways, with its holoenzyme assembly affecting enzyme function and substrate selection. The PP2A holoenzyme comprises scaffold A-, ...Protein phosphatase 2A (PP2A) is crucial for regulating cellular pathways, with its holoenzyme assembly affecting enzyme function and substrate selection. The PP2A holoenzyme comprises scaffold A-, regulatory B-, and catalytic C-subunits, each with various isoforms. Here, we examine structural and biochemical characteristics of the A-subunit isoforms (Aα and Aβ) and identify different biophysical properties that may promote distinct PP2A functions. Our molecular dynamics simulations and cryo-EM analyses define structural differences in the isoforms that reside primarily at the N-terminus of the A-subunit where it interfaces with regulatory B-subunits. Kinetic analyses show Aβ has a lower binding affinity in complexes with B56 subunits and exhibits unique aggregative properties as a monomeric protein. These findings suggest that the different physicochemical properties between A-subunit isoforms are key to PP2A holoenzyme assembly and function. We predict that the Aβ serves as a reservoir, ensuring that serine-threonine phosphatase activity is maintained during high regulatory demand.
リンクStructure / PubMed:40712571 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.2 - 3.4 Å
構造データ

48224

9mf5

EMDB-48224, PDB-9mf5:
CryoEM structure of the Protein Phosphatase 2A (Abeta-B56gamma-Calpha) holoenzyme complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

48300

9mip

EMDB-48300, PDB-9mip:
CryoEM structure of the Protein Phasphatase 2A (Aalpha-B56gamma-Calpha) holoenzyme complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

化合物

ChemComp-MN:
Unknown entry

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードSIGNALING PROTEIN / HYDROLASE / Phosphatase / Complex / Holoenzyme / Heterotrimer / PP2A

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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