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タイトルCryo-EM Structure of Recombinantly Expressed hUGDH Unveils a Hidden, Alternative Allosteric Inhibitor.
ジャーナル・号・ページBiochemistry, Vol. 64, Issue 1, Page 92-9104, Year 2025
掲載日2025年1月7日
著者John H O'Brien / Renuka Kadirvelraj / Po-Sen Tseng / Nolan Ross-Kemppinen / David Crich / Richard M Walsh / Zachary A Wood /
PubMed 要旨Human UDP-glucose dehydrogenase (hUGDH) catalyzes the oxidation of UDP-glucose into UDP-glucuronic acid, an essential substrate in the Phase II metabolism of drugs. hUGDH is a hexamer that exists in ...Human UDP-glucose dehydrogenase (hUGDH) catalyzes the oxidation of UDP-glucose into UDP-glucuronic acid, an essential substrate in the Phase II metabolism of drugs. hUGDH is a hexamer that exists in an equilibrium between an active (E) state and an inactive (E) state, with the latter being stabilized by the binding of the allosteric inhibitor UDP-xylose (UDP-Xyl). The allosteric transition between E and E is slow and can be observed as a lag in progress curves. Previous analysis of the lag suggested that unliganded hUGDH exists mainly as E, but two unique crystal forms suggest that the enzyme favors the E state. Resolving this discrepancy is necessary to fully understand the allosteric mechanism of hUGDH. Here, we used cryo-EM to show that recombinant hUGDH expressed in copurifies with UDP-4-keto-xylose (UX4O), which mimics the UDP-Xyl inhibitor and favors the E state. Cryo-EM studies show that removing UX4O from hUGDH shifts the ensemble to favor the E state. This shift is consistent with progress curve analysis, which shows the absence of a lag for unliganded hUGDH. Inhibition studies show that hUGDH has similar affinities for UDP-Xyl and UX4O. The discovery that UX4O inhibits allosteric hUGDH suggests that UX4O may be the physiologically relevant inhibitor of allosteric UGDHs in bacteria that do not make UDP-Xyl.
リンクBiochemistry / PubMed:39680853 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.06 - 2.38 Å
構造データ

46853

9dgz

EMDB-46853, PDB-9dgz:
The Cryo-EM structure of recombinantly expressed apo hUGDH
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.06 Å

46854

9dh0

EMDB-46854, PDB-9dh0:
The Cryo-EM structure of recombinantly expressed hUGDH in complex with UDP-4-keto-xylose
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.38 Å

化合物

ChemComp-HOH:
WATER

PDB-1bcu:
ALPHA-THROMBIN COMPLEXED WITH HIRUGEN AND PROFLAVIN

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードOXIDOREDUCTASE / Unliganded human UDP-Glucose Dehydrogenase / OXIDOREDUCTASE/INHIBITOR / Human UDP-Glucose Dehydrogenase / UDP-4-keto-xylose / OXIDOREDUCTASE-INHIBITOR complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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