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タイトルA Collagen Triple Helix without the Superhelical Twist.
ジャーナル・号・ページACS Cent Sci, Vol. 11, Issue 2, Page 331-345, Year 2025
掲載日2025年2月26日
著者Mark A B Kreutzberger / Le Tracy Yu / Thi H Bui / Maria C Hancu / Michael D Purdy / Tomasz Osinski / Peter M Kasson / Edward H Egelman / Jeffrey D Hartgerink /
PubMed 要旨Collagens are ubiquitous in biology: functioning as the backbone of the extracellular matrix, forming the primary structural components of key immune system complexes, and fulfilling numerous other ...Collagens are ubiquitous in biology: functioning as the backbone of the extracellular matrix, forming the primary structural components of key immune system complexes, and fulfilling numerous other structural roles in a variety of systems. Despite this, there is limited understanding of how triple helices, the basic collagen structural units, pack into collagenous assemblies. Here we use a peptide self-assembly system to design collagenous assemblies based on the C1q collagen-like region. Using cryo-EM we solved a structure of one assembly to 3.5 Å resolution and built an atomic model. From this, we identify a triple helix conformation with no superhelical twist, starkly in contrast to the canonical right-handed triple helix. This nontwisting region allows for unique hydroxyproline stacking between adjacent triple helices and also results in the formation of an exposed cavity with rings of hydrophobic amino acids packed symmetrically. We find no precedent for such an arrangement of collagen triple helices and designed assemblies with substituted amino acids in various locations to probe key stabilizing amino acid interactions in the complex. The stability of these altered complexes behaves as predicted by our atomic model. Our findings, combined with the extremely limited experimental structural data on triple helix packing in the literature, suggest that collagen and collagen-like assemblies may adopt a far more varied conformational landscape than previously appreciated. We hypothesize that this is particularly likely in packed assemblies of triple helices, adjacent to the termini of these helices and at discontinuities in the required Xaa-Yaa-Gly repeating primary sequence, a discontinuity found in the majority of this class of proteins and in many collagen-associated diseases.
リンクACS Cent Sci / PubMed:40028357 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.7 - 4.5 Å
構造データ

45363

9c9l

EMDB-45363, PDB-9c9l:
Cryo-EM structure of the C1q A, B-crt, C peptide assembly narrow region
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

EMDB-45365: Cryo-EM structure of the C1q A, B-crt, C-M10F peptide assembly
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.5 Å

45371

9c9u

EMDB-45371, PDB-9c9u:
Cryo-EM structure of the C1q A, B-crt, C peptide full assembly
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.5 Å

EMDB-45372: Cryo-EM structure of the human C1q collagenous stem
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.5 Å

EMDB-45373: Cryo-EM map of the C1q A, B-Crt, C-M10N collagenous stem assembly
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.5 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • synthetic construct (人工物)
キーワードIMMUNE SYSTEM / C1q / complement / collagen / triple helix / cryo-EM

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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