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- EMDB-45363: Cryo-EM structure of the C1q A, B-crt, C peptide assembly narrow ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45363
タイトルCryo-EM structure of the C1q A, B-crt, C peptide assembly narrow region
マップデータThis is the primary map that should be view for interpretation of our atomic modeling results. Achieved after filtering, masking out the uninterpretable density and then sharpening with EM ready.
試料
  • 複合体: Narrow region structure of the octadecameric C1q A, B-crt, C peptide assembly
    • タンパク質・ペプチド: Peptide from Complement C1q subcomponent subunit B
    • タンパク質・ペプチド: Peptide from Complement C1q subcomponent subunit A
    • タンパク質・ペプチド: Peptide from Complement C1q subcomponent subunit C
キーワードC1q / complement / collagen / triple helix / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


complement component C1 complex / complement component C1q complex / extrinsic component of postsynaptic membrane / negative regulation of macrophage differentiation / synapse pruning / extrinsic component of presynaptic membrane / negative regulation of granulocyte differentiation / vertebrate eye-specific patterning / complement-mediated synapse pruning / collagen trimer ...complement component C1 complex / complement component C1q complex / extrinsic component of postsynaptic membrane / negative regulation of macrophage differentiation / synapse pruning / extrinsic component of presynaptic membrane / negative regulation of granulocyte differentiation / vertebrate eye-specific patterning / complement-mediated synapse pruning / collagen trimer / complement activation / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / neuron remodeling / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / astrocyte activation / microglial cell activation / synapse organization / cell-cell signaling / amyloid-beta binding / : / blood microparticle / postsynapse / immune response / innate immune response / synapse / glutamatergic synapse / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / C1q domain / C1q domain / C1q domain profile. / Complement component C1q domain. / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies)
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement C1q subcomponent subunit A / Complement C1q subcomponent subunit B / Complement C1q subcomponent subunit C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Kreutzberger MA / Yu LT / Egelman EH / Hartgerink JD
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM122510 米国
National Science Foundation (NSF, United States)CHE 2203937 米国
引用ジャーナル: ACS Cent Sci / 年: 2025
タイトル: A Collagen Triple Helix without the Superhelical Twist.
著者: Mark A B Kreutzberger / Le Tracy Yu / Thi H Bui / Maria C Hancu / Michael D Purdy / Tomasz Osinski / Peter M Kasson / Edward H Egelman / Jeffrey D Hartgerink /
要旨: Collagens are ubiquitous in biology: functioning as the backbone of the extracellular matrix, forming the primary structural components of key immune system complexes, and fulfilling numerous other ...Collagens are ubiquitous in biology: functioning as the backbone of the extracellular matrix, forming the primary structural components of key immune system complexes, and fulfilling numerous other structural roles in a variety of systems. Despite this, there is limited understanding of how triple helices, the basic collagen structural units, pack into collagenous assemblies. Here we use a peptide self-assembly system to design collagenous assemblies based on the C1q collagen-like region. Using cryo-EM we solved a structure of one assembly to 3.5 Å resolution and built an atomic model. From this, we identify a triple helix conformation with no superhelical twist, starkly in contrast to the canonical right-handed triple helix. This nontwisting region allows for unique hydroxyproline stacking between adjacent triple helices and also results in the formation of an exposed cavity with rings of hydrophobic amino acids packed symmetrically. We find no precedent for such an arrangement of collagen triple helices and designed assemblies with substituted amino acids in various locations to probe key stabilizing amino acid interactions in the complex. The stability of these altered complexes behaves as predicted by our atomic model. Our findings, combined with the extremely limited experimental structural data on triple helix packing in the literature, suggest that collagen and collagen-like assemblies may adopt a far more varied conformational landscape than previously appreciated. We hypothesize that this is particularly likely in packed assemblies of triple helices, adjacent to the termini of these helices and at discontinuities in the required Xaa-Yaa-Gly repeating primary sequence, a discontinuity found in the majority of this class of proteins and in many collagen-associated diseases.
履歴
登録2024年6月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月12日-
マップ公開2025年2月12日-
更新2025年3月19日-
現状2025年3月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45363.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45363.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 92.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is the primary map that should be view for interpretation of our atomic modeling results. Achieved after filtering, masking out the uninterpretable density and then sharpening with EM ready.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1 Å/pix.
x 289 pix.
= 289. Å		1 Å/pix.
x 289 pix.
= 289. Å		1 Å/pix.
x 289 pix.
= 289. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 5.4
最小 - 最大-0.20163742 - 13.552288000000001
平均 (標準偏差)0.003928212 (±0.17507961)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ289289289
Spacing289289289
セルA=B=C: 289.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_45363_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: This is the map prior to sharpening by...

ファイルemd_45363_additional_1.map
注釈This is the map prior to sharpening by EMReady. Achieved by low pass filtering the initial map and then cutting out the density with a mask generated from preliminary model.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: This is the initial sharpened map from cryoSPARC

ファイルemd_45363_additional_2.map
注釈This is the initial sharpened map from cryoSPARC
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: This is the half map A from cryoSPARC

ファイルemd_45363_half_map_1.map
注釈This is the half map A from cryoSPARC
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: This is half map B from cryoSPARC

ファイルemd_45363_half_map_2.map
注釈This is half map B from cryoSPARC
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Narrow region structure of the octadecameric C1q A, B-crt, C pept...

全体名称: Narrow region structure of the octadecameric C1q A, B-crt, C peptide assembly
要素
  • 複合体: Narrow region structure of the octadecameric C1q A, B-crt, C peptide assembly
    • タンパク質・ペプチド: Peptide from Complement C1q subcomponent subunit B
    • タンパク質・ペプチド: Peptide from Complement C1q subcomponent subunit A
    • タンパク質・ペプチド: Peptide from Complement C1q subcomponent subunit C

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超分子 #1: Narrow region structure of the octadecameric C1q A, B-crt, C pept...

超分子名称: Narrow region structure of the octadecameric C1q A, B-crt, C peptide assembly
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / Synthetically produced: Yes
分子量理論値: 70 kDa/nm

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分子 #1: Peptide from Complement C1q subcomponent subunit B

分子名称: Peptide from Complement C1q subcomponent subunit B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.2504 KDa
配列文字列:
P(HYP)AI(HYP)GI(HYP)GI (HYP)GT

UniProtKB: Complement C1q subcomponent subunit B

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分子 #2: Peptide from Complement C1q subcomponent subunit A

分子名称: Peptide from Complement C1q subcomponent subunit A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.258363 KDa
配列文字列:
APDGKKGEAG R(HYP)G

UniProtKB: Complement C1q subcomponent subunit A

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分子 #3: Peptide from Complement C1q subcomponent subunit C

分子名称: Peptide from Complement C1q subcomponent subunit C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.313502 KDa
配列文字列:
GI(HYP)GM(HYP)GL(HYP)G A(HYP)GK

UniProtKB: Complement C1q subcomponent subunit C

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20 mM PBS
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 374558
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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