[日本語] English
万見文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルCryo-EM structure of the β-1,3-glucan synthase FKS1-Rho1 complex.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 16, Issue 1, Page 2054, Year 2025
掲載日2025年2月28日
著者Jialu Li / Huayi Liu / Jian Li / Juxiu Liu / Xinli Dai / Angqi Zhu / Qingjie Xiao / Wenyu Qian / Honghao Li / Li Guo / Chuangye Yan / Dong Deng / Yunzi Luo / Xiang Wang /
PubMed 要旨β-1,3 Glucan synthase (GS) is essential for fungal cell wall biosynthesis. The GS holoenzyme comprises the glycosyltransferase FKS1 and its regulatory factor Rho1, a small GTPase. However, the ...β-1,3 Glucan synthase (GS) is essential for fungal cell wall biosynthesis. The GS holoenzyme comprises the glycosyltransferase FKS1 and its regulatory factor Rho1, a small GTPase. However, the mechanism by which Rho1 activates FKS1 in a GTP-dependent manner remains unclear. Here, we present two cryo-EM structures of FKS1, apo and in complex with Rho1. FKS1 adopts a cellulose synthase-like conformation. The interaction between Rho1 and FKS1 is enhanced in the presence of GTPγS. Rho1 is positioned within a pocket between the glycosyltransferase domain of FKS1 (GT domain) and the transmembrane helix spanning TM7-15. Comparison of the two structures reveals extensive conformational changes within FKS1. These alterations suggest that Rho1's GTP/GDP cycling may act as a molecular pump, promoting a dynamic transition between the resting and active states of FKS1. Notably, Rho1 triggers FKS1 conformational changes that may push the growing glucan chain into FKS1's transmembrane channel, thereby facilitating β-1,3-glucan elongation.
リンクNat Commun / PubMed:40021629 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.16 - 3.4 Å
構造データ

37612

8wl6

EMDB-37612, PDB-8wl6:
Structure of 1,3-beta-glucan synthase component FKS1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.16 Å

37614

8wla

EMDB-37614, PDB-8wla:
Cryo-EM structure of the beta-1,3-glucan synthase FKS1-Rho1 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

由来
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
キーワードMEMBRANE PROTEIN

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る