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Structure paper

タイトルArchitecture of the herpesvirus genome-packaging complex and implications for DNA translocation.
ジャーナル・号・ページProtein Cell, Vol. 11, Issue 5, Page 339-351, Year 2020
掲載日2020年4月23日
著者Yunxiang Yang / Pan Yang / Nan Wang / Zhonghao Chen / Dan Su / Z Hong Zhou / Zihe Rao / Xiangxi Wang /
PubMed 要旨Genome packaging is a fundamental process in a viral life cycle and a prime target of antiviral drugs. Herpesviruses use an ATP-driven packaging motor/terminase complex to translocate and cleave ...Genome packaging is a fundamental process in a viral life cycle and a prime target of antiviral drugs. Herpesviruses use an ATP-driven packaging motor/terminase complex to translocate and cleave concatemeric dsDNA into procapsids but its molecular architecture and mechanism are unknown. We report atomic structures of a herpesvirus hexameric terminase complex in both the apo and ADP•BeF3-bound states. Each subunit of the hexameric ring comprises three components-the ATPase/terminase pUL15 and two regulator/fixer proteins, pUL28 and pUL33-unlike bacteriophage terminases. Distal to the nuclease domains, six ATPase domains form a central channel with conserved basic-patches conducive to DNA binding and trans-acting arginine fingers are essential to ATP hydrolysis and sequential DNA translocation. Rearrangement of the nuclease domains mediated by regulatory domains converts DNA translocation mode to cleavage mode. Our structures favor a sequential revolution model for DNA translocation and suggest mechanisms for concerted domain rearrangements leading to DNA cleavage.
リンクProtein Cell / PubMed:32328903 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.5 - 4.5 Å
構造データ

EMDB-30090, PDB-6m5r:
The coordinates of the apo monomeric terminase complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

EMDB-30091, PDB-6m5s:
The coordinates of the apo hexameric terminase complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.9 Å

EMDB-30092, PDB-6m5t:
The coordinate of the nuclease domain of the apo terminase complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-30093, PDB-6m5u:
The coordinates of the monomeric terminase complex in the presence of the ADP-BeF3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

EMDB-30094, PDB-6m5v:
The coordinate of the hexameric terminase complex in the presence of the ADP-BeF3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.5 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

ChemComp-BEF:
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

由来
  • human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス)
  • Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
  • human herpesvirus 1 (strain 17) (ヘルペスウイルス)
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / HSV-1 (単純ヘルペスウイルス) / terminase complex / apo state / hexamer terminase complex / nuclease domain (ヌクレアーゼ) / apo terminase complex / ADP-BeF3 / monomer (モノマー)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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