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Structure paper

タイトルCryo-EM reveals structural basis for human AIM/CD5L recognition of polymeric immunoglobulin M.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 15, Issue 1, Page 9387, Year 2024
掲載日2024年10月30日
著者Qu Chen / Kazuhiro Ishii / Haruka Mori / Akemi Nishijima / Satoko Arai / Toru Miyazaki / Peter B Rosenthal /
PubMed 要旨Cell surface scavenger receptors contribute to homoeostasis and the response to pathogens and products associated with damage by binding to common molecular features on a wide range of targets. ...Cell surface scavenger receptors contribute to homoeostasis and the response to pathogens and products associated with damage by binding to common molecular features on a wide range of targets. Apoptosis inhibitor of macrophage (AIM/CD5L) is a soluble protein belonging to the scavenger receptor cysteine-rich (SRCR) superfamily that contributes to prevention of a wide range of diseases associated with infection, inflammation, and cancer. AIM forms complexes with IgM pentamers which helps maintain high-levels of circulating AIM in serum for subsequent activation on release from the complex. The structural basis for AIM recognition of IgM as well as other binding targets is unknown. Here we apply cryogenic electron microscopy imaging (cryo-EM) to show how interfaces on both of AIM's C-terminal SRCR domains interact with the Fcμ constant region and J chain components of the IgM core. Both SRCR interfaces are also shown to contribute interactions important for AIM binding to damage-associated molecular patterns (DAMPs).
リンクNat Commun / PubMed:39477921 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.57 - 3.6 Å
構造データ

18993

8r83

EMDB-18993, PDB-8r83:
pentameric IgMFc-AIM complex global refinement
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.57 Å

18994

8r84

EMDB-18994, PDB-8r84:
pentameric IgMFc-AIM complex focused refinement
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

化合物

ChemComp-CA:
Unknown entry / カルシウムジカチオン

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードIMMUNE SYSTEM / Scavenger Receptor Cysteine-Rich / IgM

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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